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Proteínas y ácidos nucleicos

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by

Daniela Ordóñez

on 2 December 2013

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Transcript of Proteínas y ácidos nucleicos

ADN y ARN
Bases nitrogenadas
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS Y ÁCIDOS
NUCLEICOS

Aminoácidos
Son compuestos orgánicos que se unen para formar proteínas.
Estructura
Todos los aminoácidos poseen un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (CO.OH) separados entre sí por un solo átomo de carbono.

La fórmula general es:
Características:
Se unen por medio de enlaces peptídicos.
Un aminoácido se diferencia de otro simplemente por el grupo radical.
Isoleucina
Treonina
Durante el proceso de síntesis de proteínas, cada aminoácido se une a otros dos formando un polímero largo, continuo y no ramificado, llamado cadena de polipéptidos.
Los aminoácidos se unen con el fin de ayudar al cuerpo a descomponer los alimentos, crecer y reparar tejidos corporales.
En la naturaleza existen 20 aminoácidos para la síntesis proteica.
Aminoácidos esenciales
Aminoácidos no esenciales
No pueden ser sintetizados en el organismo.

Son: histidina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina y alanina.

Isoleucina:
Necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía.

Lisina:
Ayuda a formar colágeno, a la producción de anticuerpos y reduce los niveles elevados de triglicéridos en suero.
Pueden ser sintetizados en el organismo.

Son: arginina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, ortinina, prolina, serina, tirosina.

Cisteína:
Protege el cuerpo contra la radiación, el hígado y el cerebro.

Glutamina:
Es el más abundante en los músculos, ayuda a construir y mantener el tejido muscular y a prevenir su desgaste, aumenta la función cerebral y la actividad mental.
Síntesis de proteínas
Para formar las proteínas, los aminoácidos son codificados por los codones:
Etapas de la síntesis de proteínas
Iniciación:
La síntesis inicia con un aminoácido de iniciación: la metionina; el codón que le codifica es AUG.

Alargamiento:
La sínteis proteica se va alargando mediante el apareamiento de codones y anticodones, para ello es necesaria la energía proporcionada por ATP y peptidín transferasa del ribosoma, que va uniendo los aminoácidos.

Terminación:
La síntesis termina cuando aparecen uno de los 3 codones de terminación: UAA, UGA o UAG, los mismos que no codifican ningún aminoácido.
Características:
Es requerido por todos los seres vivos.

Constituye una molécula rica en energía, debido a que su unidad trifosfato contiene dos enlaces fosfoanhídridos.

Es altamente soluble en agua y muy estable en soluciones de pH entre 6.8 y 7.4, pero se hidroliza rápidamente a pH extremo.
Funciones:
Participa en el metabolismo energético de las células, donde es ocupado en reacciones como: agente de fosforilación, transporte activo, plegamiento de proteínas, mantenimiento de gradientes iónicos, bioluminiscencia y transducción mecánica, a través de cambios conformacionales en proteínas, por ejemplo en la contracción muscular.

Participa como donador de fosfatos para la generación de otros nucleótidos.

Participa como componente de coenzimas y actúa como mensajero intra y extracelular, donde juega un papel importante como mediador fisiológico.
GTP
GTP es un nucleótido conformado por: una base nitrogenada púrica (guanina) unida al carbono 1 de una pentosa (ribosa), además de 3 grupos fosfatos unidos al carbono 5 de esta pentosa.
Funciones:
Puede actuar como un sustrato para la síntesis de ARN durante el proceso de la transcripción o ADN durante la replicación del ADN.

Se utiliza como fuente de energía para la síntesis de proteínas y la gluconeognesis.

Es esencial para la transducción de señales, particularmente con las proteínas G, en los mecanismos de segundos mensajeros donde se convierte a guanosina difosfato a través de la acción de GTPasaa.
AMPc
AMPc es un nucleótido que se sintetiza a partir de ATP por la adenilato ciclasa, situada en el lado interno de la membrana plasmática que actúa en respuesta a la estimulación hormonal de receptores de la superficie celular.
Funciones:
Es utilizado para la transducción de señales intracelulares, tales como: la transferencia en las células de los efectos de las hormonas como la adrenalina y glucagón, que no pueden pasar a través de la membrana celular.

Está implicado en la activación de las proteínas quinasas y regula los efectos de la adrenalina y el glucagón, influyendo en la gluconeogénesis, glucólisis y lipólisis.

Incrementos de permeabilidad del agua en los tubos colectores renales.
ATP
El ATP es un nucleótido conformado por: una base nitrogenada púrica (adenina), unida al carbono 1 de una pentosa (ribosa), además de 3 grupos fosfatos unidos al carbono 5 de esta pentosa.
Ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son polímeros de gran tamaño que, al igual que los polisacáridos y las proteínas, están compuestos por unidades químicas más pequeñas, unidas unas con otras, formando largas cadenas. En el caso de los ácidos nucleicos, cada unidad química que se repite recibe el nombre de nucleótido.
Un nucleótido a su vez está constituido por la unión de tres partes: una base nitrogenada, un azúcar de cinco carbonos (pentosa) y un grupo fosfato.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos el ácido desoxirribonucleico o ADN y el ácido ribonucleico o ARN.
Por tanto se puede decir que los ácidos nucleicos están formados por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y fósforo (P).
Deben su nombre a que, por una parte, químicamente son ácidos y, por otra, fueron encontrados por primera vez en los núcleos. Investigaciones posteriores confirmaron que también existen en otras partes de la célula
Cumplen con al menos dos funciones principales:
Trasmitir las características hereditarias de una generación a la siguiente.
Dirigir la síntesis de proteínas específicas.
El Ácido Desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ANR) son ácidos nucleicos formados por el conjunto de diferentes nucleótidos.
El ADN porta la información genética que ayuda a la formación de un organismo completo y, junto con el ARN, determinan las bases del funcionamiento celular a través de la expresión de la información que contienen.

El ADN
El ácido desoxirribonucleico o ADN es la molécula fundamental de la vida, ya que constituye el material hereditario de las células y controlas las actividades de la misma.
Ubicación:
En las células eucariontes se localiza principalmente en los cromosomas, a su vez ubicados dentro del núcleo, también se encuentra en menor proporción en el interior de las mitocondrias y los cloroplastos.
En las células procariontes el ADN se encuentra en su único cromosoma de forma circular.
También algunos virus poseen ADN en su interior.
Estructura:
Función:
Su función principal es el control de actividades celulares, herencia y auto duplicación.
El ARN
El ácido ribonucleico o ARN se produce a partir del ADN y actúa como agente intermediario para que este cumpla con sus funciones
Ubicación:
Se localiza principalmente en el citoplasma y ribosomas de las células procariontes.
En las células eucariontes se encuentra en el citoplasma, ribosomas y en el nucléolo.
Algunos virus también presentan ARN.
Estructura:
Clasificación:
Función:
La principal función del ARN es transportar los aminoácidos desde el citoplasma, donde se encuentran libres, hasta los ribosomas.
Comparación entre ADN y ARN
Las bases nitrogenadas son compuestos químicos de naturaleza orgánica, forman compuestos cíclicos con al menos dos átomos de nitrógeno en su estructura, el mismo que les provee la característica de base. Forman una parte fundamental en los nucleótidos
Isoaloxazinas:
El ARN se presenta en tres formas:
ARN mensajero (ARNm)




ARN de transporte (ARNt)



ARN ribosomal (ARNr)




En este grupo destaca la flavina.
Intervienen en muchas reacciones
metabólicas de oxido-reducción
por transferencia e hidrógeno
Purinas:
Adenina
Compuesto orgánico nitrogenado de fórmula C5H5N5, que forma parte de los ácidos nucleicos. La adenina siempre se une a la timina y se representa con la letra A.
También forma parte de la molécula de trifosfato de adenosina (ATP), que constituye la fuente principal de energía a nivel celular

Guanina
Base orgánica nitrogenada de fórmula C5H5N5O, que forma parte de los ácidos nucleicos. La guanina siempre se acopla con la citosina y se representa con la letra G.
Pirimidinas:
Citosina
Base orgánica nitrogenada de fórmula C4H5N3O, forma parte del ácido desoxirribonucleico (ADN) y del ácido ribonucleico (ARN). La citosina siempre se acopla con la guanina y se representa con la letra C.
Timina
Base orgánica nitrogenada de fórmula C5H6N2O2, que forma parte del ácido desoxirribonucleico (ADN). La timina siempre se acopla con la adenina y se representa con la letra T.
Tipos de proteínas y sus funciones
Uracilo
Es una de las cuatro bases químicas del ARN, se representa con la letra U. El uracilo reemplaza a la timina que es una de las cuatro bases nitrogenadas que contiene el ADN. Al igual que la timina, el uracilo siempre se aparea con la adenina.
Proteínas esenciales

Características
• Presentes como hebras, ya sean solas o en grupos
• Generalmente poseen estructura secundaria
• Insolubles en agua
• Unidades estructurales o estructuras protectoras.

Ejemplo: La queratina en el cabello y la piel, en algunas fibras vegetales, también en las cutículas. Además algunas son de contracción como la miosina de los músculos y la elastina del tejido conjuntivo.

Las proteínas globulares se dividen en seis categorías y, en general, estas son:

Casi redondeadas en su contorno
Poseen la estructura terciaria o cuaternaria
En su mayoría solubles, si son pequeñas (disminuye la solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor con aumento de tamaño), por ejemplo, las enzimas
Presentan la función enzimática y no enzimática.

Clasificación de las proteínas globulares
Albúminas:
Sus moléculas grandes, tiene solución de sal neutra, solubles en agua y se diluyen, se coagulan al estar expuestas al calor. Por ejemplo, la beta-amilasa, la albúmina de huevo, la albúmina del suero sanguíneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de ricino (Ricinus communis).
Globulinas:
Tienen las moléculas grandes, neutrales, solubles en agua salada, se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las globulinas de suero, el fibrinógeno sanguíneo, los granos de trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la glicina de la soja.
Prolaminas:
Son insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la gliadina de trigo, la cebada y herdein de zeína de maíz. Estos están casi ausentes en dicotiledones.
Glutelinas:
Son insolubles en agua, pero solubles en un ácido débil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de arroz y la hordenina en la cebada.
Histonas:
Son moléculas pequeñas con más proteínas básicas, solubles en agua, pero no se coagulan fácilmente por el calor, por lo general se encuentran asociadas con los ácidos nucleicos, como en las nucleoproteínas.
Prolaminas:
Contienen aminoácidos básicos, solubles en agua y no se coagulan con el calor.
Proteínas fibrosas:
Proteínas globulares
Proteínas conjugadas
Nucleoproteínas
(Proteínas + ácidos nucleicos) se encuentran en el núcleo (en su mayoría constituyen los cromosomas). Los ribosomas son partículas de ribonucleoproteínas en esencia.
Lipoproteínas
Las lipoproteínas (proteínas + lípidos) se encuentran en las membranas y las superficies de la membrana y toman parte en la organización de la membrana y sus funciones.
Glicoproteínas
Las glicoproteínas (proteínas + hidratos de carbono) juegan un papel importante en los sistemas de reconocimiento de las células y los mecanismos celulares de defensa contra los microorganismos. Se encuentran en la superficie de la membrana y en las paredes celulares.
Cromoproteínas
Cromoproteínas (proteínas + pigmentos) que se encuentra en flavoproteína, la hemoglobina, chloroplastin (con clorofila en tilacoides).
Metaloproteínas
Metaloproteínas son complejos de proteínas con elementos metálicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe de la ferritina.


Mucoproteínas
Mucoproteínas (proteínas + muoild) están presentes en la saliva (mucina por ejemplo).
Fosfoproteínas
Fosfoproteínas (proteína + fosfato) están presentes en la leche (por ejemplo, caseína), huevo (por ejemplo, vitelina), etc.
Proteínas de la membrana
Proteínas transmembranales

Son proteínas grandes que se extienden a través de la membrana.
Presentan una zona media hidrofóbica y los extremos hidrofílicos.

Proteínas periféricas

Son proteínas pequeñas, parcialmente
sumergidas en la bicapa de fosfolípidos.
La parte que queda hacia dentro de la
célula es hidrofóbica, y la que da hacia
fuera es hidrofilica.

Proteínas de superficie
Son proteínas pequeñas que yacen sobre la superficie.
Son totalmente hidrofilicas.

Glucoproteínas y glucolípidos

Formados por carbohidratos que se unen
a proteínas o a lípidos lineales, los cuales
Se encuentran anclados a la membrana.

Funciones
Elementos estructurales.
Catalizadores (enzimas)
Reguladores de funciones (hormonas).
Elementos de defensa (anticuerpos).
Materiales contráctiles.
Medios de transporte.
Materiales de reserva.
Elementos en la coagulación.
Participantes en la división celular.
Son macromoléculas que forman parte de todos los organismos vivos, sus pesos moleculares son muy altos. Constituyen una de las clases más importantes de las biomoléculas; los músculos, el cabello, la piel, las uñas, y los tejidos conectivos son fundamentalmente proteínas. Las enzimas, catalizadoras de todos los procesos biológicos, también son proteínas al igual que las hormonas; por ejemplo, la insulina que regula el metabolismo de la glucosa en el cuerpo también es una proteína
CONSTITUCIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

C=50-55%
O=20-23%
N=15-18%
H=6-8%
S=0-4%

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Solubilidad
Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.
Especifidad
Aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie.
Desnaturalización
La conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.
CLASIFICACIÓN
CONSTITUCIÓN:
• SIMPLE: Seroalbùmina de la sangre.
• CONJUGADAS: Forman la membrana celular alfa-globulina.
• LIPOPROTEÍNAS: Beta-lipoproteína plasmática.
• NUCLEOPROTEÍNAS: Proteínas de los ribosomas.

COMPOSICIÓN:

•FOSFOPROTEÍNAS: Caseína. El grupo no aminoácido contiene esteres de fosfato.

• METALOPROTEÍNAS: Hemoglobina. El grupo no aminoácido contiene hierro.

FORMA TRIDIMENSIONAL
• FIBROSAS: Son insolubles en agua, en forma de fibras largas y resistentes forman tendones, pezuñas, cuernos y músculos. Ejemplos: colágeno y queratina.

• GLOBULARES: Son solubles en agua y se unen dentro de la célula. Ejemplo: 2,000 enzimas y hormonas.

FUNCIONES

ENZIMAS:
Controlan la síntesis del ácido ribonucleico. (Ribonucleosa)

PROTEÍNAS PROTECTORAS:
Combaten las infecciones. (Anticuerpos)

PROTEÍNAS DE ALMACENAMIENTO:
Almacenan algunos nutrientes. (Caseína)

PROTEÍNAS ESTRUCTURALES:
Forman las estructuras del cuerpo. (Queratina)

PROTEÍNAS DE TRANSPORTE:
Transporta oxigeno por el cuerpo. (Hemoglobina)

HORMONAS:
Regula proceso de azúcar en el cuerpo. (insulina)

ESTRUCTURAL:
Forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.

NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
Comprende la secuencia de los aminoácidos que forman la cadena proteica. Tal secuencia determina los niveles de organización de la molécula. La importancia biológica de la secuencia de los aminoácidos encuentra un ejemplo en la enfermedad hereditaria llamada anemia falciforme, en la cual se producen profundas alteraciones funcionales por la sustitución de un solo aminoácido en la molécula de hemoglobina.
Ejemplo:
La insulina hormana que secreta el páncreas es una proteína muy pequeña de 51 unidades de aminoácidos en dos cadenas enlazadas, cada una con su secuencia primaria.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es una configuración espacial que deriva de la proximidad de los aminoácidos en la cadena peptídica. Algunas proteínas (o parte de ellas) tiene una estructura con forma de cilindro o hélice alfa (llamado alfa por ser la primera en ser descubierta). En la hélice alfa la cadena peptídica se enrolla alrededor de un cilindro imaginario y se halla estabilizada por puentes de hidrogeno entre el grupo amino de unos aminoácidos y el grupo carboxilo de otros aminoácidos situados cuatro residuos más adelante en la misma cadena polipeptídica. Otras proteínas o parte de ellas exhiben otra estructura en forma de hoja plegada Beta en la que la molécula adopta la conformación de una hoja de papel plegada, y se halla estabilizada por puentes de hidrogeno entre grupos amino y carboxilo de los tramos apareados de la cadena polipeptídica.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Estructura
Está determinada por la aparición de plegamientos entre regiones hélice alfa y hoja plegada beta de la cadena polipeptídica, lo que da lugar a la configuración tridimensional de la proteína. Tales plegamientos se producen porque ciertos aminoácidos localizados en lugares distantes en la propia cadena proteica se relacionan químicamente.
Ejemplo:
La prealbúmina es una proteína que se encuentra en el cuerpo y puede medirse mediante un examen de sangre. Esta proteína tiene influencia en la condición nutricional.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Resulta de la combinación de dos o más proteínas, para formar moléculas de gran complejidad. Por ejemplo, la molécula de hemoglobina está compuesta por cuatro cadenas polipetídicas dos denominadas alfa y dos denominadas beta. La separación y asociación de las subunidades puede ocurrir espontáneamente. La molécula de hemoglobina puede disociarse (por medio de urea) en dos mitades (dos alfa y dos beta). Cuando se retira la urea del medio, las mitades se reasocian y forman moléculas funcionales complejas.
Ejemplo:
La hemoglobina proteína de los eritrocitos consta de 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas entre si y otras dos beta al igual idénticas entre sí.

HÉLICES ALFA
• Es una región en la que una cadena polipeptídica forma un enrollamiento en forma de espiral uniforme.
• Su estructura helicoidal es determinada y mantenida por la formación de puentes de hidrógeno entre los esqueletos de aminoácidos en vueltas sucesivas de la espiral.
• Cada vuelta completa de la hélice comprende 3.6 aminoácidos.
• Cada aminoácido en una hélice alfa es unido por enlaces de hidrógeno.
• La hélice alfa es la forma estructural básica de algunas proteínas fibrosas.
• Estas fibras son elásticas porque si los puentes se rompen pueden formar nuevos un ejemplo es el cabello que puede estirarse y volver a su estado normal.
• La cadena peptídica se enrolla alrededor de un cilindro imaginario
• Su nombre se debe ya que fue primera en ser descubierta.
• Se halla estabilizada por puentes de hidrogeno entre el grupo amino de unos aminoácidos y el grupo carboxilo de otros aminoácidos situados cuatro residuos más adelante en la misma cadena polipeptídica.

HOJAS PLEGADAS BETA
• Los puentes de hidrogeno se forman entre cadenas polipeptídicas distintas.
• El esqueleto peptídico se encuentra extendido en forma de zigzag en lugar de plegarse como una hélice.
• Esta estructura es más flexible que elástica.
• Se halla estabilizada por puentes de hidrogeno entre grupos amino y carboxilo de los tramos apareados de la cadena polipeptídica.
• Esta forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula.

COMPARACIÓN
El ARN se presenta en tres formas:
ARN mensajero (ARNm)



ARN de transporte (ARNt)



ARN ribosomal (ARNr)
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