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Enzyme

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by

Carlotta Zacchi Cossetti

on 12 November 2014

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Transcript of Enzyme

Enzyme als Biokatalysatoren
Enzyme= Proteinmoleküle in Tertiärstruktur
Beschleunigen als Biokatalysatoren eine Reaktion
Senken Aktivierungsenergie bis Körpertemperatur genügt
AE: nötiger Energiebetrag zur Spaltung von Stoffen
Enzyme
Aufbau der Proteine
Substratkonzentration
Reaktionsgeschwindigkeit hängt von der Substratkonzentration ab
Hohe Substratkonzentration > Enzym katalisiert mehr pro Zeiteinheit
Nimmt zu, bis alle Enzyme besetzt sind > V.max erreicht
Nucleotidsequenz eines Gens in RNA-Molekül umgeschrieben; Genetische Information übertragen
Transkription
(transcription=Abschrift)
Gebildetes RNA = Boten-RNA / mRNA

Nucleotidsequenz RNA komplementär zur Nucleotidsequenz des DNA

mRNA im eukariontischen Zellkern gebildet gelangt zu Ribosomen im Cytoplasma. Dort Proteinsynthese
+2 Gruppen beteiligt :
-Transfer-RNA (tRNA)
-ribosomale RNA (rRNA)

tRNA transportiert Aminosäuren
(Bausteine der Proteine) zu Ribosomen
Nucleotidsequenz des mRNA
in Peptidkette übersetzt
Translation

Enzyme im täglichen Gebrauch
Kompetitive Hemmung
:

zwei chemisch ähnliche Stoffe konkurrieren um das Bindungzentrum eines Enzyms
kompetitiever Inhibitor blockiert das aktive Zentrum reversibel: es findet keine Reaktion mit dem Substrat statt


allosterische Hemmung
:
Hemmstoff verändert Bindungszentrum
Substrat kann sich nicht mehr binden (reversibel)
katalytische Wirkung: Enyzm dank Effektor allosterisch aktiviert

Irreversible Hemmung
:
Blei-Ion bindet sich irreversibel an das Enzymmolekuel
Hemmungen:

-Enzyme können einen Cofaktor besitzen (nicht aus Aminosäuren)
Katalysatorfunktion: bestehen aus Metallionen (Fe;Mn) oder aus größeren Molekülen (Coenzyme)

-Coenzyme greifen auch in die Reaktionen mit dem Substrat ein -> Struktur verändert

-leicht trennbar und können nicht
synthetisiert werden
(von Nahrung aufgenommen)


-Bsp.: ATP ( Energielieferant) und NAD
(Elektronenakzeptor)

Vitamine: Cofaktoren von Enzymen
Thiamin (Vitamin B1)
-Vorstufe von Thiaminpyrophosphat
-bindet und aktiviert kleine Molekülbausteine, sodass diese von Enzymen übertragen oder verändert werden können


Pantothensäure
-Vorstufe/Bestandteil von Coenzym A
-wichtige Funktion bei Zellatmung und bei den Reaktionen des Fettstoffwechsels

Pyridoxin (Vitamin B6)
-bindet und aktiviert Aminosäuen
-wichtiger Cofaktor von Enzymen des Aminostoffwechsels
- an biochemische Reaktionen beteiligt

Biotin (Vitamin H)
-dient als Überträger von Carboxylgruppen
-durch Atombindung fest an Enzym gebunden


Beispiele von Cofaktoren
Sind reine Proteine
Als Apoenzym bezeichnet
Apoenzym + Wirkgruppe = Holoenzym
2 Typen von Holoenzymen:
1) prosthetische Gruppe
2) Coenzym/Cosubstrat
Enzyme:
Protein wird umgesetzt + durch Wasseranlagerung gespalten =Hydrolyse

Wenn auf Substrat
bezogen = Protease


PROTEINHYDROLASE:
Bindungsstelle des Substrates am Enzym
= Aktives/ katalytisches Zentrum
WS.: nur bestimmte Produkte entstehen
Wechselzahl: Anzahl der von einem Enzymmolekül pro Sekunde umgesetzten Substratmoleküle
SUBSTRATSSPEZIFIZITÄT und WIRKUNGSSPEZIFIZITÄT
Enzyme in Waschmitteln
zerlegen wasserunlösliche Flecken
nur wenige im Waschvorgang benutzt
(Protase, Lipase, Amylase, Cellulase)


Diabetis-Teststreifen
Urin glucosehaltig; Teststreifen enthalten Enzyme, die oxidieren
(Glucoseoxidase + Peroxidase)
Bildung Wasserstoffperoxid Teststreifen färbt sich

Wenn der Magen drückt
mangelhafte Verdauung
Behandlung mit darmwirksamen Enzympräparaten
(Lipasen, Proteasen und Amylasen)

Verknüpfung mehrerer Aminosäuren
Polypeptidkette
Reaktion: Kondensation
(Wasserspaltung)
Mehr als 100 Aminosäuren verknüpft PROTEIN


Beim Menschen ca. 50000 verschiedene Proteine im Körper

PRIMÄRSTRUKTUR

des Proteins
(Reihenfolge der Aminosäuren)

β - FALTBLATTSTRUKTUR
2 Polypeptidketten, über
intermolekulare
Wasserstoffbrückenbindungen verknüpft

SEKUNDÄRSTRUKTUR
des Proteins (Räumlicher Bau)

α - HELIXSTRUKTUR
1 Polypeptidkette, über
intramolekulare
Wasserstoffbrückenbindungen

Durch Anziehungskräfte zwischen den Resten der Aminosäuren gebildet
(Atombindungen, Elektrostastische Anziehungskräfte, Zwischenmolekulare Kräfte)

TERTIÄRSTRUKTUR
des Proteins (Raumstruktur)

Zusammenlagerung von mehreren Proteinen zu
einer funktionellen Einheit

Bild: Hämoglobin

QUARTÄRSTRUKTUR

des Proteins (Proteinkomplex)

Proteinsynthese
Inhaltsangabe:
Gruppe 1:
Aufbau der Proteine
Proteinsynthese
Proteinstrukturen
Enzyme im täglichen Gebrauch
Gruppe 2:
Proteinhydrolase
Enzyme als Biokatalysatoren
Substratspezifizität und Wirkungsspezifizität
Gruppe 3:
Hemmungen
Vitamine: Cofaktoren von Enzymen
Beispiele von Cofaktoren
Beispiele wichtiger Enzyme
Beispiele wichtiger Enzyme
Gruppe 4:
Substratkonzentration
Michaelis-Menten-Konstante
Rgt-Regel
Ph-Wert
Denaturierung
Michaelis-Menten-Konstante (Km)
charakterisiert ein Enzym
gibt an, bei welcher Substratkonzentration die Hälfte der Vmax erreicht wird
Km = 1/2 Vmax
Rgt-Regel
chemische Reaktionen sind temperaturabhängig
Reaktionsaktivität nimmt mit steigender Temperatur zu
zwischen 30 °C und 50 °C wird ein Maximum erreicht, dann nimmt V ab
Erklärung
+ t = + V der Teilchen
höhere Temperatur = höhere Geschwindigkeit
Enzym und Substrat treffen mit einer höheren Wahrscheinlichkeit aufeinander
Bindungen zwischen reaktiver Atome
Höherer Stoffumsatz
Denaturierung
Ab 50°C - 60°C
denaturiert
ein Protein = Tertiärstruktur wird zerstört
Anordnung der Aminosäureketten wird
irreversibel
verändert
Passform des Enzymmoleküls für Substrat geht verloren Enzym wird inaktiv

Bakterien
Enzyme von Bakterien
( Termophilus-Bakterien)
leben mit Temperaturen um 90°C
Passform wird durch Disulfidbrücken aufrecht erhalten = stabil

Ph - Wert
Weiterer Faktor mit Einfluss auf Enzymaktivität: PH-Wert
Mundspeichel = Neutral
Amylase spaltet Stärke (größte Aktivität)
Im Magen = sauer
(wegen Salzsäure)
Im Darm = alkalisch

Jedes Enzym hat eine Optimums-Kurve

PH-Optimum
höchste Enzymaktivität
(bei vielen im mittleren Ph-Bereich)
Mit niedrigen oder hohen Werten sinkt Aktivität

Denaturierung


(wie bei Temperatur)
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