Loading presentation...

Present Remotely

Send the link below via email or IM

Copy

Present to your audience

Start remote presentation

  • Invited audience members will follow you as you navigate and present
  • People invited to a presentation do not need a Prezi account
  • This link expires 10 minutes after you close the presentation
  • A maximum of 30 users can follow your presentation
  • Learn more about this feature in our knowledge base article

Do you really want to delete this prezi?

Neither you, nor the coeditors you shared it with will be able to recover it again.

DeleteCancel

Wie man ein Hühnerei wieder entkocht...

No description
by

Julia Schuster

on 17 December 2015

Comments (0)

Please log in to add your comment.

Report abuse

Transcript of Wie man ein Hühnerei wieder entkocht...

Wie man ein Hühnerei wieder entkocht...
Ihnhalt
Universität und Personen
Was passiert beim Kochen? (Denaturierung)
Problem
Versuch (Wie "entkocht" man Eier?)
Was bringt uns das?
Quellen

Quellen
http://owensboroliving.com/wp-content/uploads/2014/08/BrokenEgg.jpg
http://dad47bc5845c07e36f7b-3ad42af9dcc395abfca497541094d199.r13.cf3.rackcdn.com/2665fae1fe95d722bbe12737e6dbdd77ed6d.jpg
https://www.youtube.com/watch?v=TMrZ3ZPwWIU_
http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/cbic.201402427/abstract
http://www.mnei.nl/ei.png

[Zugriff: 15.12.2015, 20:07]

https://de.wikipedia.org/wiki/University_of_California,_Irvine
http://www.scinexx.de/wissen-aktuell-18508-2015-01-29.html
http://www.faz.net/aktuell/wissen/jungbrunnen-wie-man-eier-entkocht-13393282.html

[Zugriff: 16.12.2015, 17:15]
Was passiert beim Kochen?
Problem
University of California, Irvine
Und so entkocht man Hühnereier...
Anwendung
Tertiärstrukturen der Proteine werden verändert
Raumstruktur (→biologische Wirksamkeit) geht verloren
Neubildung von Bindungen
Bildung eines dichten "Netzes"
Konsistenz ändert sich zu hart
Weiteres Erhitzen bewirkt weitere Wechselwirkungen
Wie "entkocht" man das Ei?
Ein Ei wird gekocht (Eiweißpräparat, 90° C für 20 Minuten)
Eiweißsubstanz wird in Wasser-Harnstofflösung überführt (1-molare Urea-Lösung)
Eiweißsubstanz löst sich auf; Primär- und Sekundärstrukturen befinden sich in der Lösung
Gründung 1965
Teil der University of California
60 km süd-östlich von Los Angeles
25.230 Studenten
Mitglied der Association of American Universities
bekannte Absolventen: David Benioff
An Projekt/Versuch beteiligte Forscher:
Dr. Tom Z. Yuan Callum, F. G. Ormonde, Stephan T. Kudlacek, Sameeran Kunche, Joshua N. Smith William A. Brown, Kaitlin M. Pugliese, Dr. Tivoli J. Olsen, Mariam Iftikhar, Prof. Colin L. Raston, Prof. Gregory A. Weiss

Proteine liegen in Tertiär- bzw. Quartärstruktur vor
Stabilisierung durch bindende Wechselwirkungen zwischen den Aminosäure-Resten
( )
H-Brücken,Ionenbindungen, Disulfidbrücken, Van-der-Waals-WW
Veränderung der Quartär-, Tertiär- (Sekundär-)struktur durch Temperaturerhöhung Brechung
nicht
kovaletener Bindungen

Bildung neuer Bindungen zwischen Kettenabschnitten Veränderung der Tertiär-&Quartärstruktur
biologische Aktivität/Funktion geht verloren

strukturelle Veränderungen sind
irreversibel
(unumkehrbar)
Weder durch weitere Erhitzung, noch durch Kühlung in früheren/funktionellen Zustand überführbar
Christian Bach & Julia Schuster
bisherige Krebstherapie:
bisher Antikörper-Präparate aus Eierstockzellen von Hamstern produziert
Anteil falsch gefalteter und verklumpter Proteine gering
zeitaufwändig & teuer
Proteine werden in eine speziell entwickelte Zentrifuge überführt
Wirbelerzeugung durch schnelle Drehbewegung
ausübung von Scherkräften auf Proteine
"dehnt" Proteine
zwingt diese in entwirrte, funktionsfähige Form zurück
Unterrichtshypothese
Billigste Wiederherstellungsmethode
Einfach, schnell
Methode funktioniert für alle Proteine
Übertragbar auf Pharmazie;
Mehr Medikamente effizienter herstellbar
Komplexe Proteine (relevant für pharmazeutische Zwecke):
Gradwinkel/Drehgeschwindigkeit des VFD
Full transcript