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proteinas

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mayra marquez

on 14 November 2012

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Mayra Márquez Proteinas Aminoacidos Las unidades simples de la estructura química común a todas las proteínas son los aminoácidos. En el código genético están codificados los veinte distintos a-aminoácidos, que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que cuando forman cadenas polipeptídicas y alcanzan altos pesos moleculares se denominan proteínas. Esteroquímica y Clasificación
de los
a-aminoácidos Los enlaces alrededor del carbono son tetrahédricos y se visualizan de forma mas realista en las representaciones tridimencionales Reactividad química Las proteínas constituyen junto con los ácidos nucleicos, las moléculas de información en los seres vivos. Se almacenan en unidades denominadas genes en el ácido desoxirribonucleico y se transcriben para formar diversos tipos de ácido ribonucleico, y los ribosomas traducen el mensaje formando proteínas.

Las proteínas juegan un papel central en los sistemas biológicos. Los microorganismos tienen un numero mínimo cercano a 3000 clases de proteínas que abarcan todo tipo de funciones: estructural, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento y la función catalítica que llevan a cabo las enzimas. La importancia de las proteínas en los sistemas alimenticios no es menor. Poseen propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las consume. Pueden ser ingredientes de productos alimenticios y, por sus propiedades funcionales, ayudan a establecer la estructura y propiedades finales del alimento Hace dos décadas, la desnutrición proteico-calórica era el principal problema m¡nutricional en países en desarrollo; actualmente ha disminuido aunque no se ha erradicado. En ciertos segmentos económicos es fundamental contar con fuentes de proteínas baratas y accesibles.
Las proteínas juegan un papel fundamental, siempre y cuando se consuman en los niveles apropiados y se combinen de manera adecuada con otros elementos de la dieta.
Actualmente el reto no es solo a disponibilidad de proteínas, sino la calidad requerida. Existe la posibilidad de formar un gran numero de proteínas a partir de las 20 unidades básicas denominadas aminoácidos. Las diversas combinaciones de secuencia de aminoácidos, longitud de cadena y organización estructural permiten una gran variedad de estructuras y, por lo tanto, de funciones.

Es posible definir a las proteínas alimentarias como las proteínas que son fácilmente digeribles, no toxicas, nutricional mente adecuadas, útiles en los alimentos y disponibles en abundancia.
La carne, la leche y el huevo son indispensables en la dieta. En algunos países se consumen proteínas de fuentes "no convencionales"; proteínas de soya, y otras leguminosas importantes por su balance de aminoácidos indispensable. Desde el punto de vista industrial, el papel de las proteínas es preponderante: el mercado de proteínas funcionales, de hormonas proteicas y sobre todo de las enzimas, son tres ejemplos de mercados que requieren un profundo conocimiento de la química de las proteínas, de manera que se optimicen los procesos de extracción, modificación, procesamiento y almacenamiento.

Los efectos negativos mas importantes se presentan pos su papel como alérgenos y como tóxinas. El grupo amino esta unido al carbono a, contiguo al carboxilo, de donde proviene el nombre de a-aminoácido. Al carbono a tambien se unen un átomo de hidrógeno y la cadena lateral (R) de cuya naturaleza química se desprenden sus propiedades.
Los aminoácidos que conforman a las proteína en los organismos presentan la forma L ya que en el proceso evolutivo se selecciono esta y no la forma del enantiomero D, y es uniforme en todas las proteínas nativas.
Los aminoácidos D existen en la naturaleza y algunos desempeñan funciones bioquímicas importantes, pero nunca se halan en las proteínas en sus estructuras naturales. Estructura de los a-aminoacidos La diversidad de cadenas laterales de las proteinas les permite exhibir una enorme variedad de estructuras y propiedades.
Glicina es un aminoácido particular ya que su grupo R es un -H y es el único de los 20 aminoácidos que no tiene carbono quiral. Es el mas barato de los aminoácidos y se puede sintetizar fácilmente. Alanina tiene un metilo como sustituyente y resulta ligeramente mas hidrofobico que la glicina. Los aminoácidos ramificados; Valina, Leucina e Isoleucina, presentan barreras a la rotación en la cadena peptídica porque sus cadenas laterales son mas abultadas, dando mas rigidez a la cadena Fenilalanina, Triptofano y Tirosina son los aminoácidos aromáticos y cuentan con cadenas laterales altamente hidrofóbicas. Tirosina resulta ser mas polar porque posee un grupo -OH Los aminoácidos polares, lleva una relación termodinámicamente favorable con el agua del medio. Como lo son: Cisteina, Serina, Treonina, Asparagina y Glutamina, estos aminoácidos pueden formar puentes de hidrógeno con el medio y tienen a situarse en el exterior de las moléculas y son de suma importancia para la estructura tridimensional de las proteínas. Los aminoácidos capaces de mostrar una carga formal son Asparagina y Glutamina, con cargas negativas, y Arginina, Histidina y Lisina con carga positiva. Son cruciales para la formación de interacciones electrostáticas o puentes salinos para la estructuración de las proteínas. Prolina, cuyo amino no esta libre, sino que se encuentra involucrado en un heterociclo, colocándose en un ángulo diferente al resto de los aminoácidos, interrumpe cualquiera de las estructuras secundarias que pudieran formarse en la proteína. Cada aminoácido presenta una reactividad de acuerdo a la naturaleza de su cadena lateral, y se refleja en la estabilidad o la reactividad de las proteínas.
Isoleucina tiene una tendencia mucho mayor que Glicina al pasar del agua a un disolvente de naturaleza hidrocabonatada. Los aminoácidos más hidrófobos, como Isoleucina, se encuentra normalmente en el interior de las moléculas proteínicas, donde están alejados del agua. Prolina comparte muchas pripiedades con los aminoácidos alifaticos. Sin embargo, la rigidez del anillo dificulta el plegamiento normal en la proteína. La cadena lateral de la Hstidina puede intercambiar protones cerca del pH fisiológico, suele participar a menudo en la catálisis enzimática que requiere transferencia de protones. Lisina y Arginina son considerados aminoácidos básicos, ya que sus cadenas laterales están siempre cagadas positivamente en condiciones fisiológicas. Son fuertemente polares y en consecuencia suelen hallarse en las superficies exteriores de las proteínas, donde pueden hidratarse por el entorno acuoso que les rodea. Los aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo de azufre, donde se sitúan Serina, Cisteina, Treonina y Metionina, debido a que sus cadenas laterales son débilmente polares, mas hidrófilos que sus análogos alifáticos.
El tioéter de Metionina es propenso a transformaciones de oxidacción-reducción.

La presencia de enlaces di sulfuro (S-S) entre los residuos de Cisteina en las proteínas suele desempeñar un papel estructural importante para la estructura secundria. Fenilalanina junto con los aminoácidos alifaticos Valina, Leuicina e Isoleucina, resultan los aminoácidos mas hidrofobos. Tirosina y Triptofano también presentan un carácter hidrofobo.

Los aminoácidos aromáticos, como la mayoría d los compuestos que presentan anillos conjugados, muestran una fuerte absorción de luz en la region del espectro ultravioleta cercano. Esta absorbencia se usa con frecuencia para la detección analitica de las proteínas a 280 nm. ENTRECRUZAMIENTOS Pueden ser considerados como interacciones proteína-proteína causadas por modificaciones químicas. Se encuentran naturalmente en las proteínas que presentan puentes S-S y otros tipos de enlaces como en proteínas resistentes a la proteo lisis como el colágeno, la keratina y la elastina. Pero pueden formarse puentes similares en los enlaces peptídicos no naturales durante el procesamiento de los alimentos, lo que disminuye su valor nutrimental, y es un fenómeno que sucede en proteínas que han sido tratadas con álcalis porque se forma la DHA, intermediario que reacciona con la isina, Ornitina y Cisteina para dar la Lisinoalanina (LAL), ornitinoalanina y lantionina respectivamente. Además de perderse el valor nutrimental de la Lisina, que es uno de los aminoácidos mas deficientes en la dieta mexicana, la LAL resulta tóxica.
Los enlaces isopeptídicos formados de esta manera no son digeribles y se presentan con mayor frecuencia en alimentos altos en proteínas y bajos en carbohidratos, que de otra forma producirían reacciones de Maillard. La leche evaporada y el caseinato de Na son los alimentos con valores mas altos de perdida de Lisina. En el caso particular de las tortillas, a pesar de llevarse a cabo un proceso de nixtamalización previo a su elaboración, consiste en una cocción fuertemente alcalina, los valores son de los mas bajos.
Las radiaciones ionizantes son capaces de formar indirectamente entrecruzamientos que dañan el valor nutrimental de las proteínas. Un mecanismo constituye la producción de radicales libres de -OH provenientes de la ionización del agua, que pueden inducir la formación de entrecruzamientos en las proteínas. Otra forma de entrecruzamientos no naturales es la causada por el intercambio S-S que ocurre por calentamientos moderados causantes también de polimerización de las moleculas proteínicas, pero no daña el valor nutrimental de los aminoácidos indispensables Reacciones de las proteínas con agentes oxidantes Los aminoácidos lábiles son Met > Cys > Trp cuando se aplican agentes oxidantes, frecuentemente utilizados para inhibir crecimiento microbiano en los procesos de alimentos.
Met se transforma en sulfóxido de Met al añadir un átomo de oxigeno y en Mer-sulfona al añadir dos de ellos.
En el caso de Cys, y Cistina, se forman tambien una serie de compuestos que gradualmente adquieren átomos de oxigeno: Cys-sulfenico, Cys-sulfínico, Cys-sulfónico o acido cisteico. A partir de Cistina se forma Cistina mono o disulfóxido y Cistina disulfona.
El caso de Trp ha sido estudiado a traves de aplicar en el laboratorio DMSO para obtener la molécula oxidad de B-oxidolalanina. Otra fuente de agentes oxidantes son los lipidos peroxidados provenientes de alimentos en proceso de enranciamiento. Otro de los aminoácidos que se dala por procesos oxidativos es la Tyr cuando se aplican peroxido de hidrógeno y peroxidasa produciendo ditirosina, que se encuentra en proteinas al natural como la keratina, elastina y colageno. Reacciones con nitritos Las N-nitrosaminas, consideradas entre los cancerígenos mas importantes, se forman por la reacción entre nitritos y aminas secundarias, y en un menor grado aminas primarias y terciarias. Los aminoácidos libres son aminas primarias y pueden reaccionar con los nitritos en los procesos de alimentos que se llevan a cabo a pHs ácidos y con tratamientos térmicos.
En la producción de embutidos es indispensable la adición de nitritos con el fin de evitar el crecimiento de C. botulinum y la consecuente producción de su toxina, así como para la obtención del color rosado en las carnes curadas y embutidos.
En embutidos, el mecanismo mas favorecido es la reacción del ácido nitroso con los residuos de aminoácidos que actúan como aminas primarias. Las glicosilaminas producidas en las reacciones de Maillard reaccionan fácilmente con los nitritos. En un esfuerzo por minimizar la producción de la N-nitrosaminas al cocinar, asar a la parrilla o al fuego los embutidos, se añaden ácidos ascorbico y eritobico para controlar la reacción. Reacciones con sulfitos La adición de sulfito en los alimentos previene el oscurecimiento de Maillard, asi como es oscurecimiento enzimático, epro logra reducir puentes de disulfuro para producir la versión sulfonatada de Cys involucrada en el S-S.
Los puentes disulfuro se restauran en las condiciones ácidas del estomago, además la Cys sulfonadata no pierde su valor nutricional, aunque si cambian las propiedades funcionales por la perdida de estructura con la ruptura del S-S Reacciones carbonil amino Reacciones Carbonil Amino Mas conocidas como reacciones de oscurecimiento no enzimático o reacciones de Maillard, se presentan en los alimentos sometidos a altas temperaturas como el horneado, y que tienen un alto contenido de proteínas y carbohidratos, involucran al grupo aldehído reductor de los azucares (aldosas y cetosas) y a los grupos amino libres de los aminoácidos.
Esto trae consigo una disminución en el valor nutrimental de los alimentos, principalmente al disminuir la biodisponibilidad de Lys, que dependerá de la etapa particular del oscurecimiento. A partir de las etapas de la formación de la cetosamina, Lys pierde su biodisponibilidad. Posteriormente en la reacción se forman productos de condensación coloridos o melanoidinas, compuestos insolubles indeseables que se generan durante el almacenamiento de productos como la leche en polvo. Sin embargo, hay casos en los que las reacciones coloridas tienen efectos deseables en alimentos como el pan, las galletas y otros productos en los que también los aldehídos resultantes y volátiles forman parte del aroma característico. La degradación de Strecker es uno de los mecanismos que forma parte de las reacciones de Maillard. Proviene de la reacción de un aminoácido con un derivado a-dicarbonilo y que termina con la descomposición del aminoácido en un grupo aldehído, amoniaco y dióxido de carbono. Cada aldehído da un aroma particular dependiendo del aminoácido que lo origina. Durante las reacciones de Maillard se oxidan especialmente Met, Tyr, His y Trp a causa de la presencia de carbonilos insaturados y radicales libres provenientes del proceso de enranciamiento. Formación de acrilamida en altas temperaturas. En 2002, investigadores suecos encontraron niveles significativos de acrilamida, compuesto altamente neurotóxico, teratógeno y mutagénico en productos ricos en carbohidratos, como pueden ser papas a la francesa, papas fritas, botaas, pan tostado, etc. como resultado de los procesos térmicos realizados a altas temperaturas. Los mecanismos propuestos implican a Asn como el aminoácido involucrado a través de reacciones de Maillard para formar un compuesto de Amadori que reacciona fácilmente con los extremos reductores de los almidones presentes hasta formar efectivamente la acrilamida.
Una disminución en los niveles de Asn permite reducir la formación de acrilamida.
En procesos tradicionales donde se fermenta la masa para el leudado se reducen significativamente los niveles de Asn disponibles para la posterior reacción química en el horneado, gracias a la fermentación ya que la levadura consume el aminoácido. Perdida de aminoácidos por fraccionamiento (fraccionación) Los aislados proteínicos son importantes productos en la industria alimentaria que se obtienen generalmente a partir de tratamientos alcalinos que solubilizan una buena porción de las proteínas vegetales y posteriormente se someten a operaciones como evaporacion, ultrafiltracion, precipitación isoeléctrica, etcétera, a manera de concentrarlas para obtener un producto con mas del 90% de proteína. Generalmente, al producirse cambios estructurales de las proteínas con estas operaciones se obtienen diferencias en las propiedades funcionales como la capacidad de emulsificacion y de espumado, pero a la vez, un aislado proteínico puede perder marcadamente aminoácidos indispensables.
La mayoría de las veces se utilizan como aditivos porque son sus propiedades funcionales las mas atractivas y no las nutritivas. Proteínas de cereales Proteínas vegetales Proteínas del Arroz Las proteínas vegetales constituyen una fuente de nutrimentos e ingredientes funcionales de interés por su variedad, disponibilidad y costo, explotandose tanto las propiedades funcionales como los beneficios nutricionales de cada grupo de proteínas. Incluso se pueden emplear para el diseño de empaques biodegradables.
Las proteínas vegetales se obtienen principalemente de semillas de leguminosas, cereales, oleaginosas y en baja proporción de hojas verdes.
Las posibilidades de aprovechamiento en la industria de alimentos dependen tanto de su resistencia al procesamiento como de la psencia de compuestos antinutricionales en la fuente vegetal de interés. Se han clasificado y agrupado en términos de solubilidad o según su función: estructurales o metabólicas, de defensa, resistencia a estrés o de almacenamiento.
La función biológica de las principales proteínas vegetales que se explotan comercialmente es formar parte del endospermo de la semilla, a la que nutren durante la germinación y desarrollo, procesos durante lo que se modifican los niveles delas diferentes proteínas, EL grupo proteínico preponderante varia de acuerdo al grupo de plantas del que se trate: en el caso de los cereales, dominan las gluteinas, en las leguminosas las globulinas Los ingredientes vegetales ocupan un lugar importante en la dieta de la población menos favorecida en términos económicos, y por otro lado entre quienes optan por regímenes alimentarios libres de productos animales. Su valor agregado puede incrementarse al obtener y explotar componentes por su composición y funcionalidad. Las ultimas dos décadas han visto el crecimiento del mercado de la proteína de soya. De un area cultivada a nivel mundial de 86 millones de hectáreas, un 56% de ellas son manipuladas genéticamete, lo que lo convierte en el cultivo transgénico mas extendido a nivel comercial en el mundo. Existen alternativas de aislados proteinicos de especies como chicharo, canola, lupinos y ajonjoli. Las proteínas de reserva mas abundantes de los cereales se denominan glutelinas. En las leguminosas, las globulinas constituyen el 70% del total, en tanto las glutelinas y albuminas contribuyen con porcentajes que oscilan entre el 10 y 20%. El contenido total proteínico es de alrededor del 12% que resulta bajo si se compara contra el de las leguminosas, que oscila entre 18 y 25% Trigo Los cereales , particularmente los provenientes del grano entero y conocidos como integrales, poseen una amplia gama de nutrimentos de interés: fibra, antioxidantes fenólicos, almidones. Este cereal se usa fundamentalmente en panificación, que involucra una fermentación que produce esponjamiento de la masa Esta capacidad de esponjamiento se debe principalmente a las proteínas, pero también influyen otros constituyentes como el almidón y los lípidos. Las harinas d trigo contienen de 10 a 12% de proteínas las caes son básicamente glutelinas y en menor proporción albuminas y gobulinas. Las glutelinas de trigo reciben el nombre de gluteninas, mientras que las prolaminas, el de gliadina, y ambas suman el 85% de la fraccin proteínica. Estas, junto con los lípidos y el agua forman el llamado gluten, responsable de las propiedades de cohesividad y de visco elasticidad de la masa de panificación.
Cuando existe un exceso de gliadinas en relación con las gluteninas, el gluten se vuelve débil, permeable y no retiene el anhídrido carbónico; entonces la masa e lugar de esponjase se colapsa El gluten en su conjunto tiene una composición de aminoácidos de aproximadamente 6% ionizbles 45% polares y 49% apolares; se caracteriza por su elevado contenido de prolina y de glutamina (14 y 37%).
El gluten es rico en residuos de cisteina que permite formar enlaces disulfuro intra e inter moleculares. Es durante el amasado, manual o mecánico, que la guteninas y las gliadinas se desnaturalizan y establecen enlaces disulfuro.
El resultado de este proceso es la formación de una red elástica y cohesiva necesaria para el esponjamiento ocasionado por la generación de CO2 de la fermentación. La tenacidad de las harinas se debe a la composición del gluten. Es común el empleo de agentes oxidantes y reductores para regular la cantidad de los enlaces disulfuro cruzados que son parcialmente responsables de las propiedades reológicas de la masa. Los agentes oxidantes mas utilizados son los peróxidos, los bromatos, los persulfatos y el ácido dehidroascorbico. Entre los reductores destacan los sulfitos, la cisteina, el glutation. Las albuminas y las globulinas del trigo desempeña un papel importante en la formación de la costra del pan debido a que favorecen las reacciones de oscurecimiento no enzimático responsables del color y el aroma típicos de estos productos. Tanto las gliadinas como las gluteninas contienen una cantidad muy baja de lisina, ya que 85% de este aminoácido se localiza en las albuminas y las globulinas. Respecto a la toxicidad de las proteínas del gluten es la llamada enfermedad celiaca, la que se caracteriza por una mala absorbencia intestinal que acarrea problemas nutricionales. Provoca atrofia de las vellosidades del intestino delgado, lo que provoca que algunos nutrimentos no se absorban adecuadamente y que se presente desnutricion y avitaminosis. Estos efectos pueden ser atenuados al modificar las proteínas. Maíz El maíz representa en muchos países el principal alimento para gran parte de la población. El maíz es deficiente en lisina y en triptofano y la relacion de concentraciones de leucina/isoleucina es muy elevada.

En México, el maíz se comete a un proceso térmico-alcalino conocido como nixtalamilzación Primero se hierve el maíz en agua en una proporción de 1:3 a la que se ha añadido 1-3% de cal, con lo cual se alcanza un pH que varia de 11-13. El tiempo de cocimiento, que fluctúa entre 20 y 40 minutos, depende de las variedades del maíz.
La dureza del grano esta dad por la composición y grosor del pericarpio, y de la relación de concentración de amilosa y amilopectina. Después de este corto tiempo de ebullición, se deja reposar de 10 a 14 horas. El agua de cocción llamada "nejayote", se elimina y después el maíz se lava con agua para eliminar el exceso de álcali, y mejorar el sabor de la tortilla que de otra forma seria alcalino. el nejayote es un contaminante importante por su alta demanda biológica de oxigeno y su pH de 8.5
El maíz ya lavado se muele en un molino de piedras que genera una gran cantidad de calor que incrementa considerablemente la temperatura de la masa obtenida. Para fabricar la tortilla el maíz se somete a tratamientos drásticos, poco comunes en la industria alimenticia: primeramente al térmico-alcalino, seguido del calentamiento en el molino y por ultimo, el de la cocción final en la plancha, todos ellos tratamientos severos.
La tortilla debe reunir ciertas características de aroma y sabor.
Sus propiedades sensoriales mecánico-plásticas dependen de muchos factores entre los que destacan la variedad del maíz, la temperatura, el tiempo de cocción y el pH
Durante las distintas etapas del proceso de nixtamalización, y debido a los múltiples factores que intervienen en ella, puede ocurrir una gran variedad de reacciones físicas y químicas. Los parámetros mas importantes a controlar son: tiempos de remojo, concentración del álcali, velocidad de incremento de temperaturas entre otros. En otros pueblos como por ejemplo en Egipto, donde se consume solo cocido sin adición de álcalis se desarrollaba la pelagra, enfermedad mortal causada por la deficiencia de niacina; en cambio, los maíces preparados por este método no la provocan ya que la niacina se hace disponible asi como el triptofano además de que se corrige la relación desequilibrada de leucina/isoleucina. A pesar de que el maíz nixtamalizado pierde algo de proteína, fibra, grasa y vitaminas, su calidad nutritiva es mayor que la de la materia prima.
Es probable que debido a las condiciones termico.alcalinas drásticas a que se somete el maíz se favorezcan otras reacciones como las de racemización de aminoácidos, la síntesis de enlaces isopeptidicos y la formacion de lisinoalanina. Aun cuando la nixtamalización mejora la calidad nutritiva del maíz, es un producto deficiente en lisina, pero rico en metionia, como en México también es costumbre consumir frijol, que es deficiente en metionina, pero rico en lisina, la mezcla de estos dos productos se complementa muy adecuadamente, de tal forma que con el consumo de ambos en una proporción de 50% cada uno se obtienen los mejores resultados. El arroz es uno de los granos con mayor consumo a nivel mundial y su procesamiento genera muchos desperdicios, provenientes principalmente de la cascarilla. Las propiedades se localizan en diferentes partes del grano, incluyendo el endospermo y precisamente la cascarilla. La extracción de proteína mejora en forma notable cuando se emplean enzimas para facilitar el proceso. Los aislados proteínicos a partir de este grano tiene al ventaja de ser incoloros, ricos en aminoácidos indispensables, hipoalergénicos e hipocolesterolémicos, pero su funcionalidad depende fuertemente del proceso de obtención del aislado. Proteínas de otros cereales Amaranto.- La semilla se obtiene de la planta madura, que alcanza mas de dos metros de altura a los ocho meses. Su composición promedio es de 12 a 16% de proteínas, de 62 a 69% de almidón, de 6 a 7.5% de lípidos, de 2 a 3% de azucares, de 4 a 7% de fibra y de 3 a 3.5% de cenizas. Además tiene un alto contenido de lisina, que va de 5 a 6.2 gr/100 g de proteína.
Al igual que muchos productos de origen vegetal, el amaranto contiene compuestos indeseables que debe eliminarse para incrementar su calidad nutritiva, entre estos destacan los inhibidores de proteasas y las saponinas.
La evaluación de diversas variedades y extractos proteicos de amaranto indica que los aislados proteínicos del mismo pueden ser de interés como ingredientes en alimentos, en particular para mejorar las propiedades de las masas de panificación con albuminas provenientes de este pseudo cereal.
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