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PROTEÍNAS Y ENZIMAS: FUNCIONES BIOLÓGICAS

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Angel Vladimir Sisalema Delgado

on 14 October 2013

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PROTEÍNAS Y ENZIMAS: FUNCIONES BIOLÓGICAS
ENZIMAS
TIPOS
Holoproteidos

Heteroproteidos

Proteínas derivadas
FUNCIONES
Estructural
Inmunológica
Enzimática
Contráctil
Homeostática
Transducción de señales
Protectora o defensiva
SINGULARIDADES
AMINOÁCIDOS
GENÉTICA

SINTESIS
INTRODUCCIÓN
PROTEÍNA: Moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos ('prominente', de primera calidad).

ENZIMA: Moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, actuando sobre sustratos.

PROTEÍNAS
HORMONAS
HEMOGLOBINA Y OTRAS MOLÉCULAS TRANSPORTADORAS EN LA SANGRE
ANTICUERPOS
RECEPTORES CELULARES
ACTINA - MIOSINA - COLÁGENO
CASI TODAS LAS
ENZIMAS
SON PROTEÍNAS
Hormona del crecimiento
Corazón de Acero: Julian Voss-Andreae
Angel del Oeste: Julian Voss-Andreae
Anhidrasa carbónica II
RESERVAS
OVOALBÚMINA Y CASEÍNA
Catálisis
Enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Por ejemplo la pepsina (sistema digestivo).
Reguladoras
Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Ejemplo: Insulina
Estructural
Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
Defensiva
Son las encargadas de defender al organismo. Ejemplo: inmunoglobulinas, queratina, fibrinógeno, protrombina, etc.
Transporte
La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.
Clasificación de acuerdo a sus funciones:
Receptoras
En la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
ESTRUCTURAS Y MECANISMOS
Tamaño variable
62 aminoácidos: 4-oxalocrotonato tautomerasa.

2.500 presentes en la sintetasa de ácidos grasos.
Centro Activo
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan; la región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo.
Desnaturalización
Pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos, etc; esto es irreversible.
Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad
Metabolitos Secundarios
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas
Cemtro Activo
Modelo de la "llave-cerradura"
Emil Fischer en 1894
Enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la otra
Modelo del encaje inducido
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.
Modelos de encajes
COFACTORES Y COENZIMAS
Cofactores
Algunas enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.

Iones metálicos
Complejos ferrosulfurosos
Flavina
El grupo hemo.
Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra.

Riboflavina
Tiamina
Ácido fólico
FUNCIONES BIOLÓGICAS
Transducción de señales y procesos de regulación
Quinasas y fosfatasas
Capaces de producir movimiento
La miosina al hidrolizar ATP para generar la contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto.
Transporte activo
ATPasas en la membrana celular (bombas de iones).
Sistema Digestivo
Amilasas y las proteasas

Rumiantes: la celulasa.
Rutas metabólicas
En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así sucesivamente. GLUCOLISIS
Producción de luz
Luciérnagas: LUCIFERASA
Infección celular viral
Integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como la neuraminidasa del virus de la gripe.
Muchas Gracias!!!
Vladimir Sisalema Delgado
PRUEBAS DE LABORATORIO COMUNES
Elisa
Técnica de inmunoensayo en la cual un antígeno inmovilizado se detecta mediante un anticuerpo enlazado a una enzima capaz de generar un producto detectable como cambio de color o algún otro tipo. La aparición de colorantes permite medir indirectamente mediante espectrofotometría el antígeno en la muestra.
PCR
Esta técnica se fundamenta en la propiedad natural de los ADN polimerasas para replicar hebras de ADN, para lo cual se emplean ciclos de altas y bajas temperaturas alternadas para separar las hebras de ADN recién formadas entre sí tras cada fase de replicación y, a continuación, dejar que las hebras de ADN vuelvan a unirse para poder duplicarlas nuevamente.
Muchas Gracias!!!
Solubilidad
Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
Capacidad electrolítica
Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad
Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Tampon
Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación.
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