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UFPB - Bioquímica Metabólica - Digestão de Proteínas e Absorção de Aminoácidos

Atividade avaliativa componente de 3ª nota da disciplina Bioquímica Metabólica, ofertada pelo Dpto. de Bio.Mol. da UFPB
by

Nettoh Pontes

on 11 March 2014

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Transcript of UFPB - Bioquímica Metabólica - Digestão de Proteínas e Absorção de Aminoácidos

então vejamos a digestão simples
INTRODUÇÃO
Digestão das proteínas no estômago
Digestão de Proteínas por Enzimas do Pâncreas
UNIVERSIDADE FEDERAL DA PARAÍBA
CENTRO DE CIÊNCIAS EXATAS E DA NATUREZA
DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA MOLECULAR

SEMINÁRIO
BIOQUÍMICA METABÓLICA
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS
E ABSORÇÃO DE AMINOÁCIDOS
O que "ser" digestão?!
Digestão é o processo no qual as moléculas dos nutrientes são quebradas em moléculas menores que sejam transportáveis através da membrana plasmática das células que revestem o intestino, ou, em outras palavras é a transformação de nutrientes em substâncias menos complexas, absorvíveis pelo corpo.
AMINOÁCIDO
PROTEÍNA
PEPTÍDEOS
As proteínas são polímeros extremamente complexos de aminoácidos formando macromoléculas de elevada massa molecular. São constituídas por uma ou mais cadeias polipeptídicas e possuem uma conformação tridimensional definida
Os aminoácidos(aa) são moléculas orgânicas que contém tanto um grupamento carboxila quanto um grupamento amino. Os "aa" que servem como as unidades de construção das proteínas são os alfa aminoácidos, possuindoo grupo amino e o carboxila ligados ao mesmo átomo de carbono
Os peptídios, peptídeos ou péptidos são biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos atrávés de ligações péptidicas, estabelecidas entre um grupo amina de um aminoácido, e um grupo carboxilo do outro aminoácido.
Digestão de Proteínas
por Enzimas das Células Intestinais
EQUIPE:
Jeanneson da Silva Sales - 11222354
Crislany Martins da silva - 11212491
Antonio Pontes da Silva Neto - 11212058
Raissa Coutinho de Lucena - 11112563
Referências
SMITH, C.; MARKS, A.D.; LIEBERMAN, M.
Bioquímica Médica Básica de Marks
. Artmed, São Paulo, 2 ª ed. 2007.

NELSON, D. L.; COX, M. M.
Lehninger Principles of Biochemistry
. 5th ed. W. H. Freeman: New York, 2008.

SITIO:
KNOOW
. Disponível em: <http://www.knoow.net/ciencterravida/biologia/proteina.htm> . Acessado em: 06 de Fevereiro de 2014.

SITIO:
WIKIPÉDIA PT
. Disponível em: < http://pt.wikipedia.org/wiki/Pept%C3%ADdeo>. Acessado em: 06 de Fevereiro de 2014.

SITIO:
CIÊNCIAS NEWS
. Disponível em: <http://cienciasneves.wordpress.com/digestao/>. Acessado em: 06 de Fevereiro de 2014.

Transporte de Aminoácidos Para Dentro Das Células
Exopeptidases




Aminopeptidases

Absorção de Aminoacidos
Co-transporte de Na₊ e Aminoácidos
Os AA precisam de NA+-dependente para serem transportados para dentro das células intestinais e renais
Os aminoácidos são transportados célula à célula por transportadores facilitados após a primeira absorção no tecido epitelial do intestino
Os AA chegam a corrente sanguínea por meio do transporte facilitado
Há diferenciação das proteínas transportadoras de acordo com o tipo de tecido específico
Turnover
Protéico E Reabastecimento do
Pool
Intracelular de Aminoácidos
Pool
Turnover
Reservatório de AA provenientes da dieta, ou do Turnover
Processo de Reciclagem de AA provenientes de proteínas do próprio corpo.
No
Turnover
Lisossomal, ocorre autofagia, onde o citoplasma é sequestrado por vesiculas e entreges aos lisossoma,isso ocorre geralmente em estado de inanição celular.
Via Ubiquitidina - Proteassoma
Enzimas
Produzidas como precursores inativos (maiores que sua forma ativa)
Clivados pelas suas células os quais são sintetizados no lúmen digestivo.
Tripsinogênio (inativa)

Tripsina (ativa)

Tecido epitelial superficial: secreta muco e um líquido alcalino que protege o estômago do ácido gástrico.
Células principais: secretam o pepsinogênio.
Células parietais: secretam o HCl.

Ácido Clorídico (ph= 0,8) altera a conformação do pepsinogênio (ph 2-3) tornando-se pepsina (ativação auto catalítica).

Tripsina: Cliva ligações peptídicas nas quais o grupo carboxila é fornecido por lisina ou arginina.
Quimiotripsina: Favorece resíduos que contenham aminoácidos ácidos.
Elastase: Cliva elastina e ligações peptídicas nas quais o grupo carboxila é fornecido por alanina, serina ou glicina.

Tripsinas catalisam as clivagens que convertem outras proteases:
Quimiotripsinogênio – Quimiotripsina
Pró-carboxipeptidases - Carboxipeptidases
Pró-elastase – Elastase

Tripsina: Cliva proteínas das dietas e ativa outras proteases


Conteúdo do estômago é esvaziado para o intestino onde entra em contato com as secreções exógenas do pâncreas (bicarbonato e tripsinogênio).

Bicarbonato: neutraliza a acidez estomacal, aumenta o ph e ativa as proteases pancreáticas.
Tripsinogênio é clivado pelas enteropeptidases secretadas pelas bordas do intestino delgado tornando-se tripsina.

Acidez no estômago desnatura e inativa proteínas tornando-as melhores substratos para as proteases.

Pepsinas clivam as ligações peptídicas em vários pontos da cadeia protéica: aminoácidos e peptídeos menores.

Tripsina: Cliva ligações peptídicas nas quais o grupo carboxila é fornecido por lisina ou arginina.
Quimiotripsina: Favorece resíduos que contenham aminoácidos ácidos.
Elastase: Cliva elastina e ligações peptídicas nas quais o grupo carboxila é fornecido por alanina, serina ou glicina.
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