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Sidenote

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daniela acosta

on 6 November 2013

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LAS ENZIMAS
DEFINICION
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.
• Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B ---- A + BH2
Ared + Box-----Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.

CLASIFICACION
En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
ESTRUCTURA QUIMICA
La ESTRUCTURA QUÍMICA de una enzima activa u Holoenzima está formada por una parte proteica (Apoenzima) formada por cadenas polipeptídicas ya que las enzimas son proteínas químicas y una parte o porción no proteica (Coenzima).
Dentro de la Apoenzima la unidad fundamental catalítica es una estructura tridimensional llamada sitio activo donde los aminoácidos realizan las diversas funciones catalíticas (hidrogenación, des hidrogenación, catálisis, síntesis, etc.), algunas enzimas requieren para su buen funcionamiento un componente no proteico llamado Coenzima, dentro de él se encuentran las coenzimas como el NAD, FAD, etc. y ciertos iones inorgánicos como el Fe, Mg, etc. llamados cofactores enzimáticos.
Las enzimas tienen como función primordial la de acelerar la velocidad de una reacción enzimática y adquieren la nomenclatura del sustrato al cual modifican, por ej., la enzima amilsasa desdobla al almidón, las lipasas a los lípidos, las proteasas a las proteínas.
Se las encuentra en cada célula y en cada organelo celular, algunas actúan individualmente y otras forman sistemas o complejos multienzimáticos.

• Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C---A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:
Glucosa + ATP---ADP + glucosa-6-fosfato


Clase 3: HIDROLASAS

Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A-B + H2O---AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

lactosa + agua---glucosa + galactosa


Clase 4: LIASAS

Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B---A + B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:
Ácido acetacético---CO2 + acetona

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.
• Clase 5: ISOMERASAS

Catalizan la interconversión de isómeros:
A---B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

• Clase 6: LIGASAS


Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP---A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP---oxaloacetato + ADP + Pi


NOMENCLATURA
Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:
• NOMBRES PARTICULARES
Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

• NOMBRE SISTEMÁTICO
El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
 El sustrato preferente
 El tipo de reacción realizado
 Terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cuál de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además del nombre sistemático, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa: ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

• CÓDIGO DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA (ENZYME COMISSION)
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cuál de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).

Así, la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.


APLICACIONES INDUSTRIALES
Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas.
Diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

• LA AMILASA DE HONGOS Y PLANTAS cataliza la degradación del almidón en azucares sencillos USO producción de azucares desde el almidón, como por eje. en la producción de jarabe de maíz. En la cocción al horno, cataliza la rotura del almidón de la harina en azúcar. La fermentación del azúcar llevada a cabo por levaduras produce el dióxido de carbono que hace subir la masa
• PROTEASAS: Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en la harina

• TRIPSINA: Para pre-digerir el alimento digerido a bebés
• CELULASAS, PECTINASAS: Aclarador de zumos de frutos
• RENINA, derivado del estómago de animales rumiantes jóvenes (terneros y ovejas): Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas.
• ENZIMAS PRODUCIDAS POR BACTERIAS: Actualmente, cada vez más usadas en la industria láctea.

• LIPASAS: Se introduce durante el proceso de producción del queso roquefort para favorecer la maduración
• LACTASAS: Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa
• PAPAINA: Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar
• AMILASAS, AMILOGLUCOSIDASAS Y GLUCOAMILASAS: Conversión del almidón en glucosa y diversos azucares invertidos

• GLUCOSAS ISOMERASA: Conversión de glucosa en fructosa durante la producción de jarabe de maíz partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.
• CELULASAS: Utilizadas para degradar la celulosas en azucares que pueden ser fermentados
• LIGNINASAS: Utilizada para eliminar residuos de lignina

CONCLUCION
Las enzimas actúan de mejor manera (cinética enzimática) a cierto rango de pH, es decir, cada enzima tiene un pH óptimo de trabajo ya que a pH mayor o menor la enzima se encuentra o inactiva o desnaturalizada. El rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos y por tanto la actividad enzimática.
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