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CATALIZADORES BIOLOGICOS

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juan pirela

on 12 June 2015

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CATALIZADORES BIOLÓGICOS
SE DEFINEN COMO:
Un catalizador biológico, es aquel que permite acelerar los procesos del metabolismo de los seres vivos, ese catalizador puede ser la misma enzima.
Un catalizador de las reacciones bioquímicas de los seres vivos. Se consideran biocatalizadores las enzimas, las hormonas y las vitaminas.

Un biocatalizador reduce o aumenta la energía de activación de una reacción química, haciendo que ésta sea más rápida o más lenta. Cada reacción química en un ser vivo, ya sea unicelular o multicelular, requiere la presencia de uno o más biocatalizadores (enzimas), pues si no existieran éstas ocurrirían en desorden total. Este proceso se conoce como "Catálisis"
Las Enzimas.
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.


Son enzimas que limitan la velocidad de las rutas metabólicas.

Un enzima regula la actividad de toda la ruta; suele ser uno de los primeros que

intervienen en la ruta y cataliza la reacción más lenta, es decir, la limitante de la

velocidad.

· Su actividad se ajusta a las necesidades de la célula.
También las hormonas y vitaminas cumplen con funciones catalíticas esenciales para regular el organismo de los seres vivos , algunas participan en reacciones reguladoras de las misma manera que lo hacen las enzimas
¿Qué es La Catálisis?
La catálisis, es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador y las que desactivan la catálisis son denominados inhibidores. Un concepto importante es que el catalizador no se modifica durante la reacción química, lo que lo diferencia de un reactivo.
La característica general de la catálisis es que la reacción catalítica tiene un menor cambio de energía libre de la etapa limitante hasta el estado de transición que la reacción no catalizada correspondiente, resultando en una mayor velocidad de reacción a la misma temperatura. Sin embargo, el origen mecánico de la catálisis es complejo.

Los catalizadores pueden afectar favorablemente al entorno de reacción, por ejemplo, los catalizadores ácidos para las reacciones de los compuestos carbonílicos forman compuestos intermedios específicos que no se producen naturalmente, tales como los ésteres de Osmio en la dihidroxilación de alquenos catalizadas por el tetróxido de osmio, o hacer la ruptura de los reactivos a formas reactivas, como el hidrógeno atómico en la hidrogenación catalítica.
Cinetica De Las Enzimas:
La Cinética Enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
Inhibidor Enzimático
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.

La reacción química catalizada por un enzima utiliza la misma cantidad de sustrato y genera la misma cantidad de producto que una reacción no catalizada. Al igual que ocurre en otros tipos de catálisis, las enzimas no alteran en absoluto el equilibrio de la reacción entre sustrato y producto, la eficiencia de la reacción, hasta el momento en que todos los sitios posibles estén ocupados. En ese momento se habrá alcanzado el punto de saturación de el enzima y, aunque se añada más sustrato, no aumentará más la eficiencia. Es decir, que La velocidad de la reacción va aumentando a medida que aumenta la concentración de sustrato hasta que el enzima se satura.
Los inhibidores enzimáticos también pueden unirse e inactivar una enzima de forma irreversible, generalmente por medio de modificaciones covalentes de residuos del centro catalítico de la enzima. Estas reacciones decaen de forma exponencial y suelen ser saturables. Por debajo de los niveles de saturación, mantienen una cinética de primer orden con respecto al inhibidor.
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos o alquenos. Estos grupos electrofílicos reaccionan con las cadenas de aminoácidos para formar uniones covalentes. Los residuos modificados son aquellos que contienen en sus cadenas laterales nucleófilos como por ejemplo un grupo hidroxilo o un grupo sulfhidrilo. Esto incluye a los aminoácidos serina, cisteína, treonina o tirosina.

Muchos fármacos comunes funcionan como inhibidores irreversibles al ser modificarores de enzimas covalentes.
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.
Inhibidores Irreversibles
Inhibidores Reversibles
En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
Inhibición Competitiva
En la inhibición no competitiva, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
Inhibición No Competitiva
Catálisis heterogénea es un término químico que describe la catálisis cuando el catalizador está en una fase diferente (es decir sólido, líquido y gas, pero también aceite y agua) a los reactivos. Los catalizadores heterogéneos proporcionan una superficie en la que pueda tener lugar la reacción.

Para que la reacción se produzca, uno o más de los reactivos debe difundir a la superficie del catalizador y absorberse en él. Después de la reacción, los productos deben desorberse de la superficie y difundir lejos de la superficie del sólido. Con frecuencia, este transporte de reactivos y productos de una fase a otra desempeña un papel dominante en la limitación de la velocidad de reacción. La comprensión de estos fenómenos de transporte y la química de superficies, como por ejemplo, la dispersión, es un área importante de investigación de los catalizadores heterogéneos.
Catálisis Heterogénea
En química, la catálisis homogénea es aquella catálisis en la que los catalizadores están en la misma fase que los reactivos. Actúan cambiando el mecanismo de reacción. Es decir, se combinan con alguno de los reactivos para formar un intermedio inestable. Éste a su vez se combina con más reactivo dando lugar a la formación de los productos, al mismo tiempo que se regenera el catalizador.
Catálisis Homogénea.
Enzimas reguladoras
Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro ligando en un sitio distinto de la molécula. Esta "acción a distancia" de la unión de un ligando que afecta a la unión de otro en un sitio claramente diferente es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. El alosterismo juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, incluyendo la señalización celular y la regulación del metabolismo, entre otros. Las enzimas alostéricas no necesitan ser oligómeros como se pensaba anteriormente, y de hecho muchos sistemas han demostrado alostería en enzimas de una sola subunidad.
Enzima alostérica
Las hormonas son sustancias secretadas por células especializadas, localizadas en glándulas de secreción interna o glándulas endócrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e intersticiales cuyo fin es el de influir en la función de otras células.
Hormonas
Las vitaminas son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlos de forma equilibrada y en dosis esenciales promueven el correcto funcionamiento fisiológico.
Vitaminas
REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA
MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN UNIVERSITARIA
INSTITUTO UNIVERSITARIO POLITÉCNICO
"SANTIAGO MARIÑO"
EXTENSIÓN COL- SEDE CIUDAD OJEDA

Por: Juan Antonio Pirela.
Profesora: Alicia Perez.

CONCLUSIÓN

Los catalizadores biológicos son aquellos que permiten acelerar los procesos del metabolismo de los seres vivos.
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteíca y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles.

La reacción química catalizada por un enzima, utiliza la misma cantidad de producto que una reacción no catalizada.
Las enzimas reguladoras son enzimas que limitan la velocidad de las rutas metabólicas.
Las hormonas y las vitaminas, cumplen con funciones catalíticas esenciales para regular el organismo de los seres vivos.
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