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METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

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Lorenzo Antonio Cordero

on 27 May 2014

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Transcript of METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

Aminoácidos
Solamente 20 constituyen las proteínas (son los únicos aminoácidos codificados por el ADN)

BIBLIOGRAFÍA
Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquímica (5ta Edición). Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkings.
INTRODUCCIÓN: METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas
Moléculas mas abundantes y funcionalmente diversas.
Cada proceso vital depende de ellas
Por ejemplo:
Metabolismo: enzimas, hormonas peptídicas
Músculo: proteínas contráctiles
Óseo: colágeno
Hemático: hemoglobina, albumina, inmunoglobulinas
Todas comparten una estructura similar:

“POLÍMEROS LINEALES DE AMINOÁCIDOS”

INTEGRANTES:
Arrellano Solorio Laura Jaqueline
Béltran Ramírez Jesús Iván
Campos Mendoza Ana Victoria
Cordero Corrales Lorenzo Antonio
Jimenez Preciado Antonio de Jesús

Medicina 2 "A"
Bioquímica II
Dra: Naidy Pinoncelly

Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición).
Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkings.

PROTEINAS
AMINOÁCIDOS
Catabolismo
(Higado y musculo)
ESQUELETO DE CARBONO + NH3
1. Energía en ayunos
2. Síntesis de otros compuestos
Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición). Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkings.

NH4
(toxico)
H+
1. Ciclo de la urea
2. Excreción renal
Hiperamonemia:
Edema cerebral
Convulsiones
Coma
Muerte

EXCESO

Para que una proteína sea digerida tiene que ser hidrolizada a dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos.
Órganos encargados de esto: Estomago, Páncreas e Intestino delgado.

Degradación de Proteínas
Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición).

Degradación de proteínas
Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición). Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkings.

Metabolismo del nitrógeno
S
I
S
T
E
M
A

P
O
R
T
A
L

Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición).

Metabolismo del nitrógeno
Urea Vs. Acido úrico

NH3= Amoniaco
NH4= Ion amonia (amonio)
Principal lugar de almacenamiento de las proteínas

Aminoácido sin carga
Más abundante en sangre
Ppal. Transportador del exceso de N

AYUNO

Producto de deshecho de la degradación de aminoácidos

Deficiencia:
Hiperamonemia
Confusión
Incapacidad mental

Reacción oxido reducción
PCar
Gluconeogénesis
C
I
C
L
O

D
E

L
A

U
R
E
A
HIPERAMONEMIA

BUN
BUN aumentado: Disfunción renal
BUN disminuido: Disfunción hepática

SANGRE
RIÑÓN
ORINA
NH3
+
CO2
+
2 ATP

Puntos clave
1. Citrulina entra al citoplasma, y Ornitina regresa a la mitocondria.

2. Carbamoil-P sintasa & Ornitina transcarbamoinasa son enzimas mitocondriales.

3. Aspartato entra al ciclo en el citoplasma y deja el ciclo (sin el grupo amino) como fumarato. Si la Gluconeogénesis esta activa, fumarato puede ser convertido a glucosa

4. El producto UREA es formado en el citoplasma y entra a sangre para ser llevado al riñón.

Deficiencias genéticas de la síntesis de UREA
Carbamoil-P Sintasa

Ornitina Transcarbamoinasa

Elevación de NH4 (Hiperamonemia)
Elevación de Glutamina en sangre
Elevación de BUN
Sin acidosis orotico
Autosómico recesivo
Edema Cerebral
Letargo, Convulsiones, Coma y Muerte

Elevación de NH4 (Hiperamonemia)
Elevación de Glutamina en sangre
Elevación de BUN
Acidosis orotico
Ligado-X recesivo
Edema Cerebral
Letargo, Convulsiones, Coma y Muerte

Neonatos primeras 24-72 horas de vida
Vomito, insuficiencia respiratoria
El cuerpo quiere deshacerse del incremento de amonio a través de la
Glutamina Sintetasa

GRACIAS POR SU ATENCIÓN!
Composición
Las proteínas son una secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se clasifican de acuerdo a su estructura de cuatro formas diferentes:
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

Estructura secundaria de las proteínas
Bicatenaria unida por un puente de hidrógeno

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Tipos de proteínas
Globulares:
Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

Tipos de proteínas
Fibrosas:
Las proteínas fibrosas desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte. Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.

P
R
O
T
E
Í
N
A
S
Simples
Holoproteínas

Conjugados
Heteroproteínas

Fosfoproteínas
Cromoproteínas
Nucleoproteínas
Glicoproteínas
Lipoproteínas

Solubles globulares

Insolubles fibrosas

Albuminas
Globulinas
Histonas
Prolaminas
Glutaminas

Colágena
Fibrina
Queratina

Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten que las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños... Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: Por unión selectiva a moléculas.

Funciones de las proteínas
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
NELSON DAVID L. (2009 )BIOQUÍMICA LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY EDITORIAL: FREEMAN 5 ED 
Replicación

-Helicasa
-SSBP
-Polimerasa III 5-3’
-RNA Primasa 3-5’
-Polimerasa III
-Polimerasa I
-Ligasas
MURRAY ROBERT K. (2010)  BIOQUÍMICA HARPER. BIOQUÍMICA ILUSTRADA 28ª. ED. EDITORIAL: MCGRAW-HILL

Transcripción

-Alpha-Helice de ADN
-ARN polimerasa


MURRAY ROBERT K. (2010)  BIOQUÍMICA HARPER. BIOQUÍMICA ILUSTRADA 28ª. ED. EDITORIAL: MCGRAW-HILL

Amanitina la Inhibe

Traducción

-ARN mensajero
-Ribosomas
-Aminoácidos (22 diferentes)
-Aminoacil-ARNt-transcripcionalasa
-ATP
-ARN transcripcional (31 diferentes)
MURRAY ROBERT K. (2010)  BIOQUÍMICA HARPER. BIOQUÍMICA ILUSTRADA 28ª. ED. EDITORIAL: MCGRAW-HILL

Metionina es el primer aminoácido en plegarse AUG

Modificaciones post-traduccionales

Enzimas chaperonas
-HSP70
-HSP90

OH
OH
OH
OH
OH
OH
Hidroxilasa

MATHEWS-VAN HOLDE-AHERN (2002)  BIOQUÍMICA 3A. ED. EDITORIAL. PEARSON

Se compone de enzimas metabólicas encaminadas a la eliminación del excedente de amonio formado por la degradación de aminoácidos y compuestos nitrogenados. La urea, se sintetiza en el hígado por las enzimas del ciclo de la urea, que es secretada al torrente sanguíneo y filtrada en los riñones para excretarse en la orina.

Ciclo de la urea
Regulación del ciclo de la urea
El flujo del nitrógeno a través del ciclo de la urea dependerá de: Composición de la dieta:


Inanición o ayuno severo: Aumenta la degradación de proteínas y aminoácidos, aumentando la producción de amonio y aumentando la producción de urea.
Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición).
Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición).
Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición).
¿Qué es una proteína?
Macromolécula formada por una larga cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Las proteínas son las moléculas más abundantes y funcionalmente diversas de los sistemas de los seres vivos. Prácticamente cada proceso vital depende de estas clase de moléculas.

Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición). Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkings.

Richard A. Harvey & Denise R. Ferrier . (2011). Bioquimica (5ta Edición). Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkings.

http://resumenagua.blogspot.mx/2010/05/proteinas-fibrosas-y-globulares.html

Fuente: http://proteinas.org.es/funciones-de-las-proteinas

fuente: http://resumenagua.blogspot.mx/2010/05/proteinas-fibrosas-y-globulares.html

MURRAY ROBERT K. (2010)  BIOQUÍMICA HARPER. BIOQUÍMICA ILUSTRADA 28ª. ED. EDITORIAL: MCGRAW-HILL.
fuente: http://resumenagua.blogspot.mx/2010/05/proteinas-fibrosas-y-globulares.html
CONCLUSIÓN
Dieta rica en proteínas, la cual aumenta la oxidación de los aminoácidos, aumentando el amonio y así aumentando la producción de urea.
fuente: http://resumenagua.blogspot.mx/2010/05/proteinas-fibrosas-y-globulares.html
Hector J Correa. (2005). Aspectos generales del ciclo de la urea. Revista Colombiana de Ciencias Peruanas, vol 17-1, 349- 358.
Hector J Correa. (2005). Aspectos generales del ciclo de la urea. Revista Colombiana de Ciencias Peruanas, vol 17-1, 349- 358.
Recambio de Proteínas
El deposito de aminoácidos intracelulares se genera simultáneamente de la ingesta de aminoácidos y de la degradación de Proteínas intracelulares.

Recambio de proteínas
No se aumenta la cantidad de musculo aumentando el consumo de proteínas.
-Exceso de proteínas  Gluconeogenesis o
formación de triglicéridos.

RECICLAJE = formación de enzimas digestivas.
RECICLAJE IC = en respuesta al ayuno.
2 procesos de degradación IC:
-Proteinas lisosomales
-Sistema Ubiquitina/proteosoma

Proteína lisosomal
Autofagia
Proteasas catepsinas
Funciones: reciclaje de proteínas viejas, liberación de nuevos aminoácidos para la síntesis de Proteinas.

Sistema Ubiquitina/Proteosoma
Ubiquitina: pequeña proteína conservada.
-Se une a proteínas IC al grupo amino de lisina.
-Dirige la proteína hacia el proteosoma.
Proteosoma: complejo con actividad proteolítica.
-Degrada la proteína blanco, liberando la ubiquitina
-Utiliza ATP
-Libera los aminoácidos resultantes al citoplasma

Enfermedades
Fibrosis quística:
presenta bloqueos del conducto pancreático.
Cistinuria:
mutación en el transporte de membrana para aminoácidos básicos en los riñones e intestino (desarrollo de litiasis renal).
Kwashiorkor:
desnutrición proteica y calórica, lleva a la degradación exclusiva de proteínas en extremidades  edema.
Enfermedad de Hartnup:
mutación de proteína transportadora de membrana para aminoácidos neutros (Sintomatología de pelagra).

-Creación de Exones e intrones
-Guanilil Transferasa (CAP)Añade MGF en el extremo 5’
-Cola poli-A (poliadenilato polimerasa)
-RNasas (Splicing)
Michael Lieberman & Allan Marks. (2013). Bioquimica Médica Básica. USA: Lippincott Williams & Wilkins.
Michael Lieberman & Allan Marks. (2013). Bioquimica Médica Básica. USA: Lippincott Williams & Wilkins.
Michael Lieberman & Allan Marks. (2013). Bioquimica Médica Básica. USA: Lippincott Williams & Wilkins.
Michael Lieberman & Allan Marks. (2013). Bioquimica Médica Básica. USA: Lippincott Williams & Wilkins.
Michael Lieberman & Allan Marks. (2013). Bioquimica Médica Básica. USA: Lippincott Williams & Wilkins.
Michael Lieberman & Allan Marks. (2013). Bioquimica Médica Básica. USA: Lippincott Williams & Wilkins.
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