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Aminoacidos

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by

DAVID MARIN

on 29 September 2011

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Transcript of Aminoacidos

AMINOACIDOS Son monomeros de las proteinas y existen 20 aminoacidos diferentes por el codigo genetico ESTAN CONFORMADOS POR: Carbono Alfa SP3 Grupo Amino Grupo Carboxilo Atomo de Hidrogeno ESTRUCTURA GENERAL Uno de los 4 enlaces de carbono alfa esta constituido por un radical "R" "R" sirve para la clasificacion e identificacion de los aminoacidos que existen "R" permite agrupar los aminoacidos segun sus propiedades fisicoquimicas CLASIFICACION SEGUN "R" APOLARES POLARES POLAR CON CARGA Alifaticos R= cadena alifatica.
Ejm: Glicina, Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina Aromaticos R= cadena aromatica; son precursores de hormonas.
Ejm: Fenilalanina, Tirocina y Triptofano Tio Aminoacidos R= Grupo Tiol
Ejm:Cisteina y Metionina Iminoaminoacidos No existen como radical, surgen como una ciclacion de un aminoacido alifatico produciendo un "anillo pirrolico" Ejm: Prolina Hidroxi Aminoacidos R= Grupo alcohol
Ejm: Serina y Treonina Amino Aminoacidos R= Grupo Amina
Ejm: Asparagina y Glutamina Aminoacidos Acidos R= Acido Carboxilico. En solucion acuosa leberan H+ quedando con una carga negatica (-) Ejm: Asoartico y Glutamico Aminoacidos Alcalinos R= Grupo Amida. En solucion acuosa captan H+ quedando con una carga positiva (+)
PROPIEDADES FISICOQUIMICAS los grupos funcionales del esqueleto son: Amina y Acido Carboxilico Le confieren a los aminoacidos 2 propiedades que los hacen muy importantes: ser anfotericos y poder polimerizarse ANFOTERICA: En solucion acuosa los aminoacidos se transforman en Zwiterion POLIMERIZACION: En el proceso de traduccion el ribosoma une los aminoacidos entre si, gracias a la enzima peptidilpolimerasa, la cual forma el enlace peptidico PROPIEDADES BIOLOGICAS FUNCION PRINCIPAL: Ser las unidades estructurales de las proteinas. Son la ultima reserva de energia en el cuerpo Dentro de las proteinas cada aminoacido aporta sus propiedades individuales, definiendo en la proteina regiones con caracteristicas unicas DANIEL VELEZ ESTRADA FIN METABOLISMO DE LOS A.A BOCA ESTOMAGO No metabolizan proteinas solo hace ruptuta mecanica de las fibras Esto se logra en el PH por accion del HCL el cual: rompe puentes de hidrogeno, rompe puentes disulfuro y activa el pspsinogeno INTESTINO Continua con la ruptura de los enlaces peptidicos reduciendo aun mas el tamaño de las proteinas Esto se logra gracias a varios zigmogenos que se activan en cascada: Tripsina, Quimiotripsina, Carboxipeptidasa y Elastasa Estas enzimas degradan los grandes peptidos leberando a la luz intestinal oligopeptidos de 4 a 6 A.A y algunos A.A libres Estos oligopeptidos son degradados por otras enzimas en la region apical del enterocito: Enteroquinasas, Aminopeptidasas y Endopeptidasas Degradan los Oligopeptidos en: Peptidos, Dipeptidos, tripeptidos y A.A libres... Esta es la unica forma de ingresar al citoplasma del enterocito No metaboliza proteinas, solo hace ruptura mecanica de las fibras
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