Loading presentation...

Present Remotely

Send the link below via email or IM

Copy

Present to your audience

Start remote presentation

  • Invited audience members will follow you as you navigate and present
  • People invited to a presentation do not need a Prezi account
  • This link expires 10 minutes after you close the presentation
  • A maximum of 30 users can follow your presentation
  • Learn more about this feature in our knowledge base article

Do you really want to delete this prezi?

Neither you, nor the coeditors you shared it with will be able to recover it again.

DeleteCancel

GRUPOS FUNCIONALES, TIPOS DE ENLACE Y BIODEGRADABILIDAD PRES

No description
by

Mariana Ramirez Ojeda

on 8 May 2014

Comments (0)

Please log in to add your comment.

Report abuse

Transcript of GRUPOS FUNCIONALES, TIPOS DE ENLACE Y BIODEGRADABILIDAD PRES

PROTEÍNAS
TIPOS DE ENLACE
• El enlace característico de las proteínas es el peptídicos forma al unirse el grupo amino (NH2) de un aminoacido con el grupo carboxilo (COOH) de otro, en el proceso se libera una molécula de agua (agua metabolica).
Otros enlaces:
• En la estructura primaria: solo enlaces peptídicos
• En la estructura secundaria: fuerzas puentes de hidrogeno
• En la estructura terciaria: enlace disulfuro(S-S)
• En la estructura cuaternaria: interacciones hidrofóbicas o puentes salinos

POLISACÁRIDOS
La quitina es un polisacárido compuesto de unidades de N-acetilglucosamina (exactamente, N-acetil-D-glucos-2-amina).


GRUPOS FUNCIONALES, TIPOS DE ENLACE Y BIODEGRADABILIDAD PRESENTES EN POLIMEROS NATURALES
GRUPOS FUNCIONALES
El gran número de aminoácidos diferentes que existe permite que las células produzcan un gran número de proteínas diferentes con propiedades bioquímicas distintas. Por ejemplo, las proteínas que están en contacto directo con regiones muy hidrofóbicas de la célula, como aquellas inmersas en la zona rica en lípidos de la membrana citoplasmática, contienen por lo general una proporción global más alta de aminoácidos hidrófobos (o regiones muy ricas en tales aminoácidos) que la que está presente en proteínas que funcionan en el ambiente acuoso del citoplasma.
El número de aminoácidos varía de una proteína a otra y se conocen proteínas con tan solo 15 aminoácidos mientras que otras contienen 10.000. Como las proteínas pueden variar en lo que respecta a composición, secuencia y número de aminoácidos, es fácil comprender que sea posible una enorme diversidad de estructuras y funciones proteicas.

ARN
ADN
Es un ácido nucleico que contiene instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y funcionamiento de todos los organismos vivos conocidos.
El ADN es un polímero de nucleótidos, es decir, un polinucleótido.
Un polímero es un compuesto formado por muchas unidades simples conectadas entre sí, como si fuera un largo tren formado por vagones.
En el ADN, cada vagón es un nucleótido, y cada nucleótido, a su vez, está formado por un azúcar (la desoxirribosa), una base nitrogenada (que puede ser adenina→A, timina→T, citosina→C o guanina→G) y un grupo fosfato que actúa como enganche de cada vagón con el siguiente. Lo que distingue a un vagón (nucleótido) de otro es, entonces.

Como el ADN, el ARN está formado por una cadena de monómeros repetitivos llamados nucleótidos. Los nucleótidos se unen uno tras otro mediante enlaces fosfodiéster cargados negativamente.
Cada nucleótido está formado por una molécula de monosacárido de cinco carbonos(pentosa) llamada ribosa (desoxirribosa en el ADN), un grupo fosfato, y uno de cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases: adenina, guanina, uracilo (timina en el ADN) y citosina.
Muchos ARN contienen además de los nucleótidos habituales, nucleótidos modificados, que se originan por transformación de los nucleótidos típicos; son característicos de los ARN de transferencia (ARNt) y el ARN ribosómico (ARNr); también se encuentran nucleótidos metilados en el ARN mensajero eucariótico.


Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas. Todos los aminoácidos constan de dos grupos funcionales, un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH 2). Estos grupos son funcionalmente importantes porque los enlaces covalentes que se establecen entre el carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno del grupo amino de un segundo aminoácido forman el enlace peptídico (con eliminación de una molécula de agua), que es un tipo de enlace covalente característico de las proteínas.
Full transcript