Regulación Alostérica

REGULACIÓN ALOSTÉRICA

ENZIMAS ALOSTERICAS

CONTROL A NIVEL SUSTRATO

Las enzimas alostéricas son invariablemente

proteínas con múltiples subunidades, con

múltiples lugares activos. Presentan

cooperatividad de unión del sustrato

(HOMOALOSTERISMO) y una regulación de su

actividad por otras moléculas efectoras

(HETEROALOSTERISMO)

• Parte de la regulación enzimática se produce de una forma sencilla mediante la interacción directa de los sustratos y los productos de cada reacción catalizada por una enzima con la propia enzima.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Enzima

muy

eficiente

ENZIMAS HOMOTRÓPICAS: El sitio de unión es a la vez el sitio activo y el sitio regulador. El sustrato puede funcionar como modulador.

Enzima

ineficaz

Enzimas Heterotrópicas

INTRODUCCIÓN

El modulador es un metabolito diferente del

sustrato. La principal ventaja del control

alosterico se encuentra en los efectores

alostericos, que pueden ser inhibidores o

activadores.

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T

La unión de inhibidores o activadores alostéricos no afecta a la Vmax, per si altera la Km

-

+

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

• Primer paso de la glucólisis:

ALOSTERÍA

• El nivel de control más simple se puede ejercer al cambiar la rapidez de reacción de una enzima, por ejemplo, al modificar la concentración del sustrato. Si ésta es cercana menor que la de la enzima, la rapidez se relaciona con la concentración del sustrato de acuerdo con la relación de Michaelis-Menten

• Allos- otro
• Stéreos-forma
• En bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína ligando una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína.
• Activadores alostéricos-aumentan la actividad de la enzima se denominan
• Inhibidores alostéricos-disminuyan dicha actividad

PRINCIPIOS DEL ALOSTERISMO

Fijación

Cambio de conformación

Conformación de átomos constitutivos cambia

El control a nivel del sustrato no es suficiente para la regulación de muchas rutas metabólicas.

Ejemplos de Regulación

• CONTROL POR RETROACCIÓN
• CONTROL A NIVEL SUSTRATO
• ENZIMAS ALOSTERICAS
• HOMOALOSTERISMO
• HETEROALOSTERISMO

• Disponer de una enzima reguladora bastante diferente al sustrato o producto.

CONTROL POR RETROACCIÓN

Proceso ineficaz

-La célula puede controlar la generación del producto final mediante:

ACTIVACIÓN:

INHIBICIÓN:

-Lentificar el primer paso, la conversión de A en B.

El mecanismo de control por retroacción evitará la acumulación de cualquiera de los intermediarios.

La inhibición y activación de las enzimas son esenciales para el metabolismo regulado.

ALOSTÉRICO “otra estructura”, las estructuras de los reguladores no tienen que parecerse al sustrato o al producto directo.

CONTROL A NIVEL SUSTRATO

Parte de la regulación enzimática se produce de una forma sencilla mediante la interacción directa de los sustratos y los productos de cada reacción catalizada por una enzima con la propia enzima.