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Regulación Alostérica

Exposición
by

Mariana Perales

on 5 October 2012

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Transcript of Regulación Alostérica

REGULACIÓN ALOSTÉRICA INTRODUCCIÓN Las enzimas alostéricas son invariablemente
proteínas con múltiples subunidades, con
múltiples lugares activos. Presentan
cooperatividad de unión del sustrato
(HOMOALOSTERISMO) y una regulación de su
actividad por otras moléculas efectoras
(HETEROALOSTERISMO) ENZIMAS ALOSTERICAS Allos- otro
Stéreos-forma
En bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína ligando una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína.
Activadores alostéricos-aumentan la actividad de la enzima se denominan
Inhibidores alostéricos-disminuyan dicha actividad ALOSTERÍA Fijación PRINCIPIOS DEL ALOSTERISMO Cambio de conformación Conformación de átomos constitutivos cambia CONTROL POR RETROACCIÓN
CONTROL A NIVEL SUSTRATO
ENZIMAS ALOSTERICAS
HOMOALOSTERISMO
HETEROALOSTERISMO Ejemplos de Regulación Parte de la regulación enzimática se produce de una forma sencilla mediante la interacción directa de los sustratos y los productos de cada reacción catalizada por una enzima con la propia enzima. CONTROL A NIVEL SUSTRATO CONTROL A NIVEL SUSTRATO Parte de la regulación enzimática se produce de una forma sencilla mediante la interacción directa de los sustratos y los productos de cada reacción catalizada por una enzima con la propia enzima. Primer paso de la glucólisis: El nivel de control más simple se puede ejercer al cambiar la rapidez de reacción de una enzima, por ejemplo, al modificar la concentración del sustrato. Si ésta es cercana menor que la de la enzima, la rapidez se relaciona con la concentración del sustrato de acuerdo con la relación de Michaelis-Menten El control a nivel del sustrato no es suficiente para la regulación de muchas rutas metabólicas. Disponer de una enzima reguladora bastante diferente al sustrato o producto. CONTROL POR RETROACCIÓN Proceso ineficaz
-La célula puede controlar la generación del producto final mediante:
ACTIVACIÓN:
INHIBICIÓN:
-Lentificar el primer paso, la conversión de A en B. El mecanismo de control por retroacción evitará la acumulación de cualquiera de los intermediarios. La inhibición y activación de las enzimas son esenciales para el metabolismo regulado.
ALOSTÉRICO “otra estructura”, las estructuras de los reguladores no tienen que parecerse al sustrato o al producto directo. ENZIMAS HOMOTRÓPICAS: El sitio de unión es a la vez el sitio activo y el sitio regulador. El sustrato puede funcionar como modulador. Enzima
muy
eficiente Enzima
ineficaz ENZIMAS ALOSTÉRICAS El modulador es un metabolito diferente del
sustrato. La principal ventaja del control
alosterico se encuentra en los efectores
alostericos, que pueden ser inhibidores o
activadores. Enzimas Heterotrópicas Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T La unión de inhibidores o activadores alostéricos no afecta a la Vmax, per si altera la Km - + “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
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