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PROTEINAS

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by

antonio marquez

on 4 May 2014

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Transcript of PROTEINAS

Estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la proteína en el espacio.

Proteínas: polipéptidos de secuencia definida
Las proteínas son polipéptidos de secuencia definida. Cada proteína tiene un orden definido de residuos de aminoácidos.
La determinación de la composición proporciona una información limitada sobre una proteína. Lo que es mucho más importante para el bioquímico o biólogo es la secuencia de los aminoácidos.
A pesar de la complejidad se componen básicamente de solo 20 aminoácidos
Las proteínas se pueden clasificar de de acuerdo a su ....
Composición
Forma
*Simples (Holoproteínas)

Contiene solo aminoácidos
Ejemplo:
Insulina
*Conjugados (Heteroproteínas)

Contienen una fracción no proteínica a su ves estos se pueden clasificar en :
*Metaloproteínas

Contiene un metal unido en forma no covalente a un determinado aminoácido
Ejemplos:
Mioglobina y

hemoglobina
*Glucoproteínas

Se encuentra un fracción de hidratos de carbono generalmente monosacaridos y en ocasiones oligosacáridos o un aminoazucar.
Ejemplos:
Inmunoglobinas, Fracción 7s de soya, Caseina k y Mucina.
*Fosfoproteínas

Se esterifican con grupos fosfato inorganicos
Ejemplo:
Caseinas de la leche, Flovaproteínas y pepsina.
*Lipoproteínas

Se forman por las interacciones con lípidos por atracciones hidrófobas por parte de las secciones apolares de ambas moleculas
Ejemplo:
Lipovitelina (yema de huevo )
*Nucleoproteínas:

Están integradas por una fracción proteínica que se une a los ácidos nucleicos

Ejemplos:
Virus,Genes
Globulares:

Están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas. Son solubles en sistemas acuosos, su función dentro de la célula es móvil y dinámica
Ejemplo:
Chaperoninas, Hemoglobina y mioglobina, Glutenina (trigo), orizanina (arroz)

Fibrosas:

Son aquellas que se hayan constituidas por cadenas polipeptídicas, ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje formando estructuras compactas (fibras o láminas). Son materiales físicamente resistentes e insolubles en agua y soluciones salinas diluidas
Ejemplo:
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
*Estructural

Forman parte estructural del cuerpo
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas
Ejemplo:
El colágeno: del tejido conjuntivo fibroso
La elastina: del tejido conjuntivo elástico
La queratina de la epidermis

Enzimática:

Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Ejemplos:
Lipasas y Proteasas
Hormonal:

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, controlan el metabolismo corporal otras regulan los niveles de glucosa en la sangre, las secretadas por la hipófisis, etc.

Ejemplos:
Insulina y glucagón

Hormona del crecimiento

Calcitonina
Defensiva:

Proteinas protectoras elaboradas por el organismo
La inmunoglobulina actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos (inmunoglobulinas IgA, IgG );

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias;

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas y algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes.

Ejemplos:
Transporte:

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados;

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados;

La mioglogina transporta oxígeno en los músculos;
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre;

Los citocromos transportan electrones.

Función
Estructura Primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
La estructura primaria esta regida por el gen; es decir, el ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena péptido, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Se refiere a la conformación local de algunas partes del polipéptido.
Esta es originada por la capacidad de giro de sus enlaces y plegamientos que sufre la cadena de aminoácidos como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrogeno)
Las conformaciones posibles de los polipéptidos en su estructura secundaria son: las hélices a y en las hojas plegadas b paralelas y antiparalelas.
Estructura Secundaria: Hélices a
La estructura helicoidal de la cadena polipeptídica esta geométricamente definida por el numero de aminoácidos (n) por cada 360° de giro de la hélice y por la distancia entre los C-a de los aminoácidos adyacentes medidos en paralelo al eje de la hélice
Estructura Secundaria:
Hojas plegadas B
En la hoja plegada β, las cadenas polipeptídicas se sitúan extendidas, conservando una disposición en zig-zag (similar a un acordeón).

Estructura Terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Estructura Cuaternaria
Esta representada por la asociación no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades), iguales o diferentes, con estructuras terciaria.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero caracterizada por el número y orientación relativa de las subunidades.

Bibliografía:
¡GRACIAS POR SU ATENCIÓN !
Equipo Erika
Desnaturalización de las proteínas
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína
una drástica disminución de su solubilidad
pérdida de las propiedades biológicas
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

la polaridad del disolvente
la fuerza iónica
el pH
la temperatura
*Química de los alimentos, Salvador Badui Dergal, Alhambra Mexicana, Editorial, S.A. de C.V., Jan 1, 1993 - 648 pages
*http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072943696/student_view0/chapter2/animation__protein_denaturation.html
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