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ENZIMAS

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by

Fanita Touris

on 30 March 2016

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Transcript of ENZIMAS

Las enzimas son altamente específicas, tanto en la reacción que catalizan como en la selección de las sustancias reaccionantes, denominadas sustratos.

Una enzima cataliza normalmente una sola reacción química o un grupo de reacciones estrechamente relacionadas. El grado de especificidad del sustrato es normalmente elevado y a veces prácticamente absoluto.

Un ejemplo de lo anterior lo constituyen las enzimas proteolíticas, que catalizan la reacción de hidrólisis de un enlace peptídico.

2. Control mediado por proteínas reguladoras:
Muchas enzimas son reguladas por la acción de proteínas que pueden estimularlas o inhibirlas.
Las actividades catalíticas de muchas enzimas están reguladas

Las enzimas son muy específicas
La tripsina rompe los enlaces peptídicos sólo por el lado carboxílico de los residuos de Lys y de Arg. La trombina es aún más específica que la tripsina, pues cataliza la hidrólisis de los enlaces Arg-Gly sólo en secuencias peptídicas determinadas.

EJEMPLO
Un ejemplo importante de este tipo de regulación es la ejercida por la calmodulina, una proteína que sirve como sensor de calcio en casi todas las células eucarioticas. La unión de Ca2+ a varios centros de la calmodulina induce cambios conformacionales que la activan. La calmodulina activada se une a otras proteínas o enzimas celulares modificando sus actividades.

$1.25
Friday, march 18, 2016
Vol XCIII, No. 311
CARACTERISTICAS
4. Regulación por activación proteolítica:
Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan múltiples procesos dinámicos, determinando la velocidad a la cual tienen lugar los eventos fisiológicos.

La acción altamente coordinada de las enzimas hace posible la degradación de los alimentos para suministrar energía y bloques estructurales, el ensamble de estos bloques en proteínas, membranas, y DNA codificante de la información genética, así como el encauzamiento de la energía para producir el movimiento celular.

Las enzimas se clasifican según el tipo y mecanismo de la reacción de catalizan.

Algunas enzimas se sintetizan en forma de precursores inactivos, siendo activados sólo en el momento y lugar fisiológicamente apropiados.
Los precursores enzimáticamente inactivos de las enzimas proteolíticas se denominan zimógenos. Por ejemplo, el tripsinógeno se sintetiza en el páncreas y se activa por la rotura de un enlace peptídico en el intestino delgado para formar la enzima activa tripsina.

ENZIMAS
1. Regulación por retroinhibición (retroalimentación)
: La enzima que cataliza la primera etapa de una vía biosintética resulta normalmente inhibida por el producto final.
Retroinhibición de la primera enzima de una vía metabólica por unión reversible del producto final.

3. Regulación por modificación covalente:
La actividad de numerosas enzimas es controlada por la unión reversible de grupos fosforilo en residuos específicos de serina y treonina y también en residuos de tirosina.
La inserción de grupos fosforilo es catalizada por enzimas específicas denominadas quinasas, mientras que la separación de estos grupos mediante hidrólisis es catalizada por fosfatasas.
Así, existen las serino-treonina quinasas, que generan residuos de fosfoserina y fosfotreonina, y las tirosina-quinasas, que catalizan la formación de residuos de fosfotirosina.
Los cambios en la energía libre determinan la dirección y estado de equilibrio de las reacciones químicas
El cambio de la energía libre, ΔG, constituye la fuerza termodinámica impulsora que determina la dirección en la que la reacción química tiende a proceder, así como las concentraciones de los reactantes y de los productos que se habrán formado una vez que concluya dicha reacción, es decir, una vez que se alcance un estado de equilibrio.
CLASIFICACION
Las enzimas aceleran las reacciones estabilizando los estados de transición
Efecto de una enzima sobre la energía de activación de una reacción.
COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO
SITIO ACTIVO
CINETICA ENZIMATICA
CINETICA ENZIMATICA
MODELO DE MICHAELIS - MENTEN
Para muchas enzimas, la velocidad de catálisis, V, varía con la concentración de sustrato, [S], de la siguiente forma:
Representación V en función [S] para una enzima que obedece a la cinética de Michaelis-Menten.
Vmáx es la velocidad máxima y KM es la constante de Michaelis
V se define como el número de moles de producto que se forma por segundo. A una determinada concentración de enzima, V es casi proporcional a [S], cuando [S] es pequeña. Cuando [S] es elevada, V es prácticamente independiente de [S]. Un modelo sencillo que explica estas características cinéticas es el propuesto por Michaelis y Menten y plantea la existencia de un complejo específico ES intermediario en la catálisis:
1913 : Proponen un modelo simple para explicar ciertas características cinéticas de las enzimas. Según este modelo la enzima (E) se combina con el sustrato (S) para formar el complejo enzima -sustrato (ES) a partir del cual se forma el producto (P) y se recupera la enzima libre (E)
En el estado estacionario, las concentraciones de los intermediarios permanecen invariables, mientras que las concentraciones de los materiales de partida y de los productos van cambiando. Esto ocurre cuando las velocidades de formación y de destrucción del complejo ES son iguales.
La velocidad máxima Vmáx se obtiene cuando los centros de la enzima están saturados con sustrato, esto es cuando [S] es mucho mayor que KM. Así, se tiene que
Vmáx = k3 [ET]
A partir de las ecuaciones anteriores se obtiene la ecuación de Michaelis-Menten:
Variando la concentración de sustrato pueden medirse la Vmáx y la KM
La KM y la Vmáx pueden derivarse fácilmente de las velocidades de catálisis a diferentes concentraciones de sustrato. Es conveniente transformar la ecuación de Michaelis-Menten en otra que, representada gráficamente, resulte una línea recta. Esto se consigue tomando los valores inversos de los dos miembros de la ecuación para dar
ACTIVIDAD ENZIMATICA
EFECTO DE LA [E]
EFECTO DEL pH
EFECTO DE LA TEMPERATURA
pH óptimo: Es un valor de pH o rango de pH al cual la enzima es más activa. Este pH óptimo es propio de cada enzima
De este modo, una sola molécula de enzima puede transformar en producto, en sucesivos ciclos catalíticos, a un elevado número de moléculas de sustrato, lo que contribuiría a explicar la gran eficacia catalítica que exhiben estas biomoléculas.
En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad, en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo).
Los siguientes datos cinéticos corresponden a una reacción enzimática. Determine (a) Vmax (b) Km de este sistema.
TAREA

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN
La inhibición de la actividad enzimática por moléculas específicas y por iones es importante porque constituye uno de los principales controles de los sistema biológicos.
También, muchos fármacos y agentes tóxicos actúan inhibiendo enzimas. Es más, la inhibición enzimática puede suministrar una idea acerca del mecanismo de la acción enzimática.
La inhibición irreversible se da cuando el inhibidor queda covalentemente unido al enzima de tal manera que la disociación es prácticamente nula. Por el contrario,la inhibición reversible se caracteriza por un rápido equilibrio entre el inhibidor y el enzima.

Existen tres tipos de inhibición reversible:



ENZIMAS ALOSTÉRICOS
Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas.
Son proteínas oligoméricas, es decir, con varias subunidades cada una con un centro activo y con un centro regulador o alostérico. A este lugar se puede unir otra molécula denominada efector o modulador (“alostérico” significa “otro lugar”)
Enzimas alostéricas
La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas alostéricos es diferente a la de los enzimas que siguen la cinética de Michaelis-
Menten. Su gráfica presenta una sigmoide que indica que en un momento determinado, al ir aumentando la concentración desustrato,
aumenta de repente la velocidad de reacción. Esto es debido al fenómeno de la cooperatividad. Las enzimas alostéricas también presentan saturación por el sustrato.
Muchos enzimas alostéricos se encuentran al principio de vías metabólicas. Estos enzimas suelen tener como inhibidor al producto
de final de dicha ruta metabólica.
De esta manera cuando la concentración del producto final de la ruta metabólica alcanza un valor suficiente, se une a a enzima, por un lugar diferente al del sustrato , inhibiendo su funcionamiento.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
INHIBICIÓN
NO COMPETITIVA
INHIBICIÓN INCOMPETITIVA (ACOMPETITIVA)
Es el tipo más sencillo de inhibición reversible. En este caso, el inhibidor se parece al sustrato y se une al centro activo del enzima. Así, el sustrato compite con el inhibidor por la enzima libre. Un inhibidor competitivo reacciona reversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor (EI), análogo al complejo enzima-sustrato:

E + I <---> EI

La molécula de inhibidor no resulta químicamente alterada por el enzima.

En este tipo de inhibición, cuya designación no es muy adecuada, el inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a la reacción con el sustrato normal; sin embargo, el inhibidor se combina con el complejo enzima-sustrato para formar el complejo enzima-sustrato-inhibidor, el cual no experimenta su transformación posterior en el producto
habitual de la reacción:

ES + I <---> ESI
La interacción del modulador con el centro alostérico es tan específica como lo es la interacción del sustrato con el centro activo y también está basada en la complementariedad espacial.
Estos moduladores pueden ser positivos o activadores o negativos o inhibidores.
Los distintos tipos de inhibición pueden identificarse al representar gráficamente la ecuación de Lineweaver- Burk
Este tipo de enzimas no sigue la cinética michaeliana, en ellas la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de la enzima presenta un trazado sigmoideo. Este comportamiento cinético indica
cooperatividad
en la unión del sustrato al centro activo de la enzima, lo que significa que la unión de una molécula de sustrato facilita la unión de las siguientes.
La cinética de la enzima se modifica dependiendo del tipo de modulador con el que se una.
Existen dos variedades de moduladores, los que
aumentan la actividad
de la enzima o
activadores
y los que la
disminuyen, inhibidores.
También es reversible.
El inhibidor y el sustrato pueden unirse simultáneamente a una molécula de enzima, interfiriendo la acción de éste. Los inhibidores no competitivos se unen a un centro de la enzima distinto del centro activo, a menudo para deformar al enzima, de modo que no pueda formarse el complejo ES a su velocidad normal y que una vez formado no se descomponga a su velocidad habitual para liberar los productos de la reacción.
En la inhibición no competitiva la reacción con el inhibidor produce dos formas inactivas: EI y ESI.
E + I <---> EI
ES + I <---> ESI
INHIBIDOR COMPETITIVO
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
¿Conoce alguna enzima alostéricas?
Ayúdese con el excel para realizar esta tarea

Nota: Al estar presente el sustrato en concentración saturante, la velocidad de una reacción enzimática , es proporcional a la cantidad de enzima.
Lea la guia N°1 para preparar el práctico de actividad enzimática.
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