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ENZIMAS EN EL DIAGNÓSTICO: EMPLEO DE ISOENZIMAS

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María Fuertes

on 29 October 2013

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Transcript of ENZIMAS EN EL DIAGNÓSTICO: EMPLEO DE ISOENZIMAS

Ante niveles bajos de 02 en una zona del músculo estriado, se desplaza al torrente sanguíneo gracias a su pequeño tamaño.

No es un marcador específico del daño miocardiaco , pero presenta las siguientes ventajas.
ENZIMAS EN EL DIAGNÓSTICO: EMPLEO DE ISOENZIMAS
UTILIDAD EN EL DIAGNÓSTICO DE LAS PROTEíNAS ESPECÍFICAS DE TEJIDOS PRESENTES EN EL PLASMA
ENZIMAS DE INTERÉS EN LA DIAGNOSIS DEL IAM:
CK
,
LDH
Y
AST/GOT

ALGUNAS PROTEINAS ESTRUCTURALES EN EL DIAGNÓSTICO DEL IAM:
MIOGLOBINA
Y
TROPONINAS

Conclusiones:
LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
Participantes:
Xabier Martín

Asier Corrales

María Fuertes
Mioglobina
Troponina
DIFERENCIAS ENTRE UN IAM Y UNA LESIÓN DE MÚSCULO ESQUELÉTICO
Sangre
=

Plasma
+
leucocitos
+
plaquetas
+
eritrocitos
Plasma
= Factores de coagulación + suero
Composición de la sangre
La mayoría de las proteínas plasmáticas se sintetizan en el hígado.

Las inmunoglobulinas son producidas por los linfocitos B, por lo tanto, las proteínas plasmáticas que no se sintetizan en el hígado se forman casi exclusivamente en los tejidos linfáticos.

ORIGEN DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

Enzimas del metabolismo intermedio:
Su concentracion tisular es mayor que su concentración plasmática.
CLASIFICACIÓN DE LAS PP

Introduccion: Las pp estan en continua sintesis y degradacion. La vida media es, por consiguiente, el tiempo que pasa desde su síntesis desde su degradación ( proteasoma)
Cada pp, tiene una vida media característica en la circulación.



VIDA MEDIA DE UNA PROTEINA
En ciertas enfermedades puede alterarse la vida media de una proteina de forma notable.

Los niveles anormales de pp no funcionales pueden ser de importancia para el diagnostico de diversas enfermedades. Para ello, se realizan análisis de la cantidad de proteinas que se encuentran en el plasma durante un determinado periodo de tiempo que se corresponde a la vida media de estas prot.
Funcionales (no nos interesa)
No funcionales
Tienen una función definida en el plasma, por tanto su concentracion plasmatica es mayor que la del tejido en el que se produce. P.e, factores de coagulación.
No tiene función en el plasma y por tanto su concetracion plasmatica es menor que la tisular. Su presencia en niveles más altos en el plasma sugiere destrucción tisular. SUBDIVISION

Enzimas de secreción
 Se producen en glandulas exocrinas (pancreas, prostata, mucosa gástrica y hueso)
Proteína monomérica formada por un grupo hemo y una globina.
Se une al oxígeno y actúa como reservorio, sobre todo, en las fibras del músculo estriado.

Presenta una afinidad muy alta por el 02.
¿Cuál es su función?
¿Qué es?
IMPORTANCIA EN LA DIAGNOSIS
Mioglobina en el I.A.M

Aparición en sangre muy rápida
(1-3 horas)
Si cuando los niveles de Mb están volviendo a la normalidad, vuelven a subir.
REINFARTO
Si tras 24- 36 horas los niveles no han vuelto a la normalidad
EXTENSIÓN DE LA NECROSIS MIOCÁRDICA
Es un complejo proteico formado por 3 proteínas (subunidades) con estructura terciaria:
Troponina T
Troponina C
Troponina I
¿Qué es?
Regula la contracción del músculo estriado.
Cada subunidad lleva a cabo su propia función.
¿Cuál es su función?
Troponina en el IAM
Necrosis de las células del tejido miocardiaco.

Pérdida de integridad de las membranas.

TnnT2 y la TnnI3 (cardioespecíficas) se difunden hacia la microcirculación sanguínea y la linfa.
Menor sensibilidad temprana comparado con la Mb
+
Posibilidad de diagnóstico retrospectivo
La creatín quinasa (CK) y la troponina (Tn) compiten para ser el marcador bioquímico más útil para el diagnóstico de IAM.

Presenta una clara ventaja sobre la CK, ya que la Tn es mucho más específica.
Conclusiones:
Clara ventaja del método de extracción y análisis de sangre por ser una técnica no invasiva para el diagnóstico e, incluso, el pronóstico de I.A.M. Todo ello respecto a una extracción de tejido, que conlleva mayores complicaciones.
No se puede diagnosticar el I.A.M mediante una única proteína en un momento determinado. Es necesario el estudio continuado de diferentes marcadores proteicos para obtener un diagnóstico más riguroso.
El IAM supone la lesión o muerte de las células cardiacas a causa de una irrigación sanguínea insuficiente.

Esto puede ser producido por la obstrucción de una arteria coronaria, que es la que lleva sangre rica en O2, cuando el trombo bloquea la arteria, las células mueren.
¿QUÉ ES EL INFARTO AGUDO DE MIOCARDIO (IAM)?
¿CÓMO SE DIAGNOSTICA EL IAM?
Creatina quinasa/creatín fosfoquinasa (CK/CPK)
Lactato deshidrogenasa (LDH)
Aspartato transaminasa (AST/GOT)
¿QUÉ ENZIMAS SON ÚTILES EN EL DIAGNÓSTICO DEL IAM?
Los síntomas más comunes en un ataque al corazón pueden ser: dolor torácico (normalmente irradia desde el pecho hacia las extremidades; presión, desmayos…) También puede ser asintomática “ataque cardiaco silencioso”.
Además, se puede diagnosticar un IAM mediante el análisis de los niveles de determinadas enzimas séricas.

¿QUÉ ES UNA ISOENZIMA?
Isozimas o Isoenzimas son proteínas con diferente estructura (diferente secuencia de aminoácidos) pero que catalizan la misma reacción. Usualmente difieren en los mecanismos de regulación y en las características cinéticas.

La existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares con diferentes caracteristicas, "personalizadas" de acuerdo a los requerimientos especificos del tejido o a determinadas condiciones (temperatura, pH, etc.)
CREATINA QUINASA:
Su función es regular la liberación de energía en las células musculares. Para ello cataliza la transferencia de grupos fosfato entre la creatina y la fosfocreatina, empleando ATP en la fosforilación.
Encontramos CK en los músculos así como en la vejiga, la próstata, el intestino delgado, el riñón, el cerebro, el recto y el estómago.
La creatin quinasa es una proteína dimérica, formada por dos subunidades: M y B. Por ello, las diferentes combinaciones de estas pueden dar lugar a tres diferentes isoformas: CK-BB, CK-MM y CK-MB.
¿DÓNDE PODEMOS ENCONTRARLA?
ISOFORMAS DE LA CK:
¿POR QUÉ SE ELEVAN SUS NIVELES?
Las células privadas de 02, tratan de conseguir energía por otros medios, como es rompiendo los enlaces de alta energía que se hallan en la fosfocreatina.
LACTATO DESHIDROGENASA: (LDH)
Interviene en el metabolismo anaeróbico de la glucosa, convirtiendo el piruvato en lactato.
¿DÓNDE PODEMOS ENCONTRARLA?
La LDH se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, como el corazón, el hígado, los riñones, el músculo esquelético, el cerebro, las células sanguíneas y los pulmones.
ISOENZIMAS DE LA LDH:
Es tetramérica, con dos subunidades diferentes (M y H), por lo que puede formar cinco isoformas LDH-(1-5).
En este caso es la LDH-1 la que es cardioespecífica.
¿POR QUÉ SE ELEVAN SUS VALORES?
Su concentración tisular es mayor que la sanguínea, por lo que un aumento de esta última puede ser a causa de daño o rotura celular.
ASPARTO TRANSAMINASA (GOT/AST):
Participa en el metabolismo de algunos aminoácidos.
Cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato y oxaloacetato.
Utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.
¿DÓNDE SE ENCUENTRA?
Se encuentra en diversos tejidos, entre ellos, el corazón, hígado y los músculos.
Su localización celular es el citosol y las mitocondrias.
¿CUÁNDO SE ELEVAN SUS VALORES?
Su concentración sérica se eleva en cualquier situación que exista daño hepático, pulmonar, de hematíes, miocardio, músculo esquelético, riñón y cerebro.
La AST fue definida como marcador bioquímico para el diagnóstico de IAM en 1954. Sin embargo, el uso de AST como marcador ha quedado obsoleto debido a la mayor sensibilidad y precocidad de la elevación de las troponinas cardiacas.
Isoenzimas:
Cada isoenzima difiere de las demás en su estructura, pero no en su función.
Cada isoenzima es específica de un tejido, con sus características específicas.

Si se eleva la isoenzima cardioespecífica Daño en el corazón
Si se eleva la isoenzima del músculo esquelético Daño en el músculo esquelético.
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