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Tópicos Selectos de Bioquímica

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on 12 May 2014

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Topicos Selectos de
Bioquimica

Unidad VIII
Matriz Extracelular y Enfermedades de la Colágena

M en C. María Cristina Serna Gutiérrez

Proteínas estructurales
Colágeno
Elastina
Son las proteínas más abundantes del cuerpo.

Existen muchos tipos (más de 15), algunos de ellos forman fibras.

El tipo de colágeno más común se denomina colágeno tipo I.

Las fibras colágenas tipo I forman haces de fibras de 0,5 a 20 µm de diámetro.

Son acidófilas por lo tanto se colorean de rosado con la eosina y de azul en el tricrómico de Masson , ambos colorantes son ácidos.

Cada fibra esta formada por miles de fibrillas colagenas
Cada fibrilla de colágeno esta formada por una superposición de moléculas de colágeno llamadas tropocolágeno y está formada por tres cadenas peptídicas enrrolladas en hélice, denominadas cadenas alfa.

Los aminoácidos más comunes de las cadenas alfa son la glicina, la prolina y la hidroxiprolina.

Además durante su formación en el fibroblasto se le agregan algunos carbohidratos. Por lo tanto, la molécula de colágeno es una glicoproteína.

El fibroblasto produce todas las fibras y la sustancia fundamental amorfa de la matriz extracelular.

Son funcionalmente versatiles produciendo todas las variables de colageno, elastina, glucosaminoglicanos, proteoglicanos, glucoproteinas y enzimas de accion extracelular.

Hay diversos tipos de cadena alfa, cada una de ellas codificada por un gen, lo que da origen a diversas clases de colageno.

Los extrapolipéptidos terminales en cada extremo de la cadena alfa determinan la alineación de las cadenas proteicas en grupos de tres, facilitando su combinación para formar el procolágeno.

Las enzimas que producen la hidroxilación de los residuos de lisina y prolina se denominan, lisinhidroxilasa y prolinhidroxilasa . Para completarse este paso se requiere de vitamina C, O2, hierro y otros factores. Por lo tanto, las deficiencias de cualquiera de estos factores reduce o detiene la síntesis de colágeno.

En los últimos pasos para la liberación de colágeno es importante la actividad de las procolágeno peptidasas.


Las fibras de colágeno sufren una destrucción fisiologica normal por la accion de la enzima COLAGENASA, producida por celulas del tejido conectivo.

El turnover o recambio o renovación de colágeno varía según los tejidos.


Elastina
Colágeno
Las fibras elásticas son más delgadas (diámetro 0,1 a 10 µm) que las colágenas, además carecen de estriaciones.

Se tiñen mal con la H-E o con el tricrómico de Masson, para detectarlas se utilizan técnicas específicas como el empleo de la orceína nítrica.

Se ramifican y se unen unas a otras formando una red de mallas muy irregulares.

Tinción con orceína nítrica. Las fibras elásticas (E) se observan rojas, las colágenas (C) en marrón.
Estas fibras son sintetizadas por células diversas: fibroblastos, condrocitos y fibras musculares lisas.

El componente principal de las fibras elásticas es una proteína amorfa llamada elastina, rodeada de microfilamentos de una glucoproteína llamada fibrilina.

La elastina es la principal proteína de las fibras elásticas, tendones y ligamentos.

En el tejido conectivo, la elastina esta siempre asociada al colágeno en proporciones que varían dependiendo del órgano y tejido. La piel posee de 2% a 4% de elastina.

En la molécula de elastina se destacan dos porciones:

La primera rica en alanina y lisina, responsables de las conexiones cruzadas.
La segunda rica en glicina, prolina y valina, responsables por la expandibilidad.
Lo anterior permite que la estructura pueda enrollarse aleatoriamente en estado relajado y que se puede estirar, pero volviendo a adoptar la disposición enrollada aleatoria cuando se relaja.

Las diferentes moléculas de elastina se unen por enlaces covalentes, estirándose o relajándose en conjunto; además se pueden organizar formando fibras o láminas.

Contrarío del colágeno, el cual forma fibras resistentes y de elevada fuerza tensil la elastina es una proteína del tejido conjuntivo con propiedades elásticas.

Proteínas de adhesión
Fibrilina
Fibronectina
Laminina
Fibrilina
La fibrilina es un componente importante de las microfibrillas que forman una envoltura que rodea la elastina.

Se cree que las microfibrillas se componen de polímeros de extremo a extremo de la fibrilina.

Las microfibrillas de fibrilina son responsables de diferentes interacciones entre la célula y la matriz extra celular en el cuerpo humano.


Hasta la fecha, tres formas de fibrilina se han descrito:

La proteína fibrilina 1 fue aislada por Engvall en 1986.

La Fibrilina 2 fue aislada en 1994 por Zhang y se cree que desempeña un papel en el comienzo de la elastogénesis

La fibrilina 3 se descubrió recientemente y se cree que se encuentra principalmente en el cerebro.
Fibronectina
Las fibronectinas son glucoproteínas formadas por dos cadenas de polipéptidos unidos por uniones disulfuro.

Poseen dominios en su estructura que permiten unirse al colágeno, a ciertos proteoglucanos, a glucosaminoglucanos, a la fibrina, a la heparina y a proteínas de la membrana plasmática celular como las integrinas.

Por tanto establecen uniones entre moléculas de la matriz extracelular y entre moléculas de las células con la matriz extracelular.

Las moléculas de fibronectina pueden aparecer formando fibras insolubles en los tejidos conectivos o solubles en el plasma de los fluidos corporales, como la sangre.

Tienen un papel muy importante durante el desarrollo embrionario creando sendas por las que pueden migrar las células de un lugar a otro.


Laminina
La laminina es una glucoproteína que forma parte de la lámina basal asociada a otras proteínas como el colágeno, proteoglucanos y fibronectinas.

Tiene una longitud de 120 nm, y atraviesa todas las capas de la lámina basal.

Su función sería la de anclar las células epiteliales a la lámina densa pues tiene sitios de unión para moléculas de integrinas de la membrana plasmática de la base celular.

Se caracteriza por ser un gran complejo proteico flexible formado por tres largas cadenas polipeptídicas (α, β, γ) dispuestas en forma de cruz y unidas mediante puentes disulfuro.

Cada una de las cadenas polipeptídicas esta constituida por más de 1500 aminoácidos.

Se han identificado 5 tipos de cadenas α, 3 de tipo β y 3 tipos de cadena γ, las cuales pueden asociarse formando 45 isoformas diferentes de laminina; algunas de ellas han sido caracterizadas y presentan una distribución tisular característica.
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