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Aminoácidos y Proteinas

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by

Ester Cancho

on 7 November 2016

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Transcript of Aminoácidos y Proteinas

Aminoácidos,
Péptidos y Proteínas

Biomoléculas parte 2
Aminoácidos
Estudio de la función, estructura y propiedades de los aminoácidos. Estos compuestos, al unirse en cantidades y secuencias diferentes, forman los péptidos y las proteínas, las cuales son fundamentales en la estructura de los seres vivientes.
Moléculas orgánicas

Monómero de péptidos y proteínas

Mensajeros químicos, precursores, intermediarios.

Existen 20aa diferentes en las proteínas

Contienen C,H,O,N; S

Solubles en agua

Nomenclatura: abreviatura de tres letras y una letra

Características Generales
Estructura
Carbono α:
carbono asimétrico o carbono quiral

Un grupo amino (- NH2):
son los grupos funcionales comunes que contienen nitrógeno. Los grupos amino son básicos, y frecuentemente llegan a ser ionizados por la adición de un ion de hidrógeno (H +), formando grupos amino positivamente cargados (- NH3+).

Un grupo carboxilo (COOH)
: el grupo carboxilo le da el carácter ácido a la molécula

Un grupo R
( cadenas laterales)
Los grupos R son específicos de cada aminoácido y son los que les diferencia de unos a los otros

El pKa e los grupos ácido carboxílico y amino de los aminoácidos es aproximadamente de 2 y 10 respectivamente.
Por tanto, a pH fisiológico (neutro):
el grupo ácido carboxílico habrá perdido un protón y el grupo
el grupo amino habrá ganado un protón
En este estado el aminoácido esta en forma
Zwitterion
, y es en la forma que normalmente se representa a los aminoácidos
Un Zwitterion puede actuar como acido (donador de protones) o base (aceptor de protones), los compuestos con esta propiedad se conocen como anfolitos.
Punto Isoeléctrico
Estado químico en el cual se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido

[H 3 N + CH 2 COOH] = [H 2 NCH 2 COO - ]. Zwitteriónica neutra

pH en el cual la carga eléctrica neta de las moléculas es cero= punto isoeléctrico
(pI
).

El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos, y como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:
curva de valoración
Isomeria de los
aminoácidos
La asimetría de las biomoléculas desempeña una función crucial en la determinación de sus estructuras y funciones.
El C quiral de los aa permite que existan dos estereoisómeros de la molécula.
Si el grupo amino se encuentra en la derecha del C: D
Si el grupo amino se encuentra a la izquierda del C: L
También llamados isómeros ópticos porque desvían el plano de la luz polarizada.
Todos los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza pueden existir en forma D o L, a excepción de la glicina en que su C quiral está unido a dos átomos de hidrógeno.
Los aminoácidos que se encuentran formando las proteinas estan en forma L.
Propiedades de los 20 L-a-aminoácidos que forman las proteinas
Según la polaridad del grupo R:
No polares
Polares sin carga
Polares cargados

Según la naturaleza química del grupo R:
Ácidos
Básicos
Neutros

Según su valor nutricional:
Esenciales: arginina, histidina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina
No esenciales: alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina .

Clasificación
Se caracterizan porque su –R es una cadena alifática. Debido la naturaleza alifática en el –R no se generan zonas electronegativas o electropositivas.
Aminoácidos
no polares (neutros)

Hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G).
Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares , donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
Reactividad química muy escasa

Alanina (Ala)  Valina (Val)  Leucina (Leu)  Isoleucina (Ile)  Prolina (Pro)  Fenilalanina (Phe)  Tirosina (Tyr)  Triptófano (Trp)
Son aquellos que tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O ó N.
Como consecuencia el –R presenta regiones polares que permiten que se formen puentes de hidrógeno con otros – R polares.

 Glicina (Gly)  Asparragina (Asn)  Glutamina (Gln)  Cisterna (Cys)  Serina (Ser)  Treonina (Thr)  Metionina (Met)
Aminoácidos polares
sin carga (neutros)
Presentan un grupo adicional ácido o base en el - R.

Los aminoácidos ácidos, (aspartato y el glutamato) tienen grupos - R cargados negativamente a pH 7.0 por la presencia del grupo -COOH en el radical.
A su vez los aminoácidos básicos, que contienen uno o más –NH2 en el radical, tienen - R cargados positivamente a pH 7.0.

Cargas positivas :  Lisina (Lys)  Arginina (Arg)  Histidina (His)
Cargas negativas:  Ácido aspártico(Asp)  Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos polares con carga
(ácidos o básicos)
Aminoácidos no proteicos
No forman parte de proteínas, sino que aparecen solubles, como intermediarios metabólicos o formando parte de las paredes bacterianas.

Son -aminoácidos, y formas D o L (D-Ala, D-Ser)
Los grupos funcionales dictan las reacciones químicas de los aminoácidos.

La reacción de mayor importancia de los aminoácidos es la formación de enlace péptido.
Enlace peptídico
Enlace covalente
Se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato.
Desprendimiento de una molécula de agua.
Carácter parcial de doble enlace
Presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
Péptidos
Cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos.

De izquierda a derecha, desde el extremo N-terminal (amino libre) hasta el extremo C-terminal (carboxilo libre).
Extensión, el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor a 10 Polipéptidos: Si el número de a.a es 10 o más
Péptidos de importáncia biológica
En términos promedio las proteínas están formadas por 200-300 aminoácidos y su peso molecular supera los 10.000 dalton.
Tanto los polipéptidos como las proteínas son cadenas aminoacídicas no ramificadas. La diferencia entre ellos es la masa molecular, relacionada con la cantidad y el peso molecular de los aminoácidos.

Es una hormona polipeptídica formada por 51 aminoácidos,1 producida y secretada por las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas.

La insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los glúcidos.
Insulina
Proteinas
Características generales
Macromoléculas orgánicas

Elevado peso molecular.

Contienen: Carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N).

Pueden contener: azufre (S) ; fósforo (P) hierro (Fe++), cobre (Cu ++), magnesio (Mg++), yodo (Y).

Expresan la información genética

Desempeñan diferentes actividades biológicas. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.
Funciones
Polipéptidos y proteínas participan en varias funciones biológicas.
Estas biomoléculas son las que exhiben una mayor diversidad de funciones biológicas, algunas de las cuales se muestran en la siguiente tabla:
Niveles de
organización estructural
La función de los polipéptidos y proteínas está determinada por la secuencia de aminoácidos
En la estructura de las proteínas se pueden considerar cuatro niveles de organización:


primario, secundario, terciario y cuaternario.

Cada uno de los niveles resalta un aspecto diferente de la molécula y depende de distintos tipos de interacciones.

Mientras la estructura primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena polipeptídica las demás establecen su organización tridimensional de péptidos o conjunto de ellos.
Estructura primaria
Secuencia lineal de aminoácidos
Es el resultado de la traducción de la información genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN
Determina la especificidad de cada proteína.
Enlace péptídico.


H 3 + N- Ala-Arg-Asn-Asp-Cys-Gln-Glu-Gly-His-Ile-Leu-Lys-Met-Phe-Pro-Ser- COO -
Los aminoácidos pueden unirse entre sí sin restricciones en cuanto a la cantidad de veces que se repiten, para formar proteínas.

La secuencia y número de aminoácidos, unidos entre sí por enlace peptídico, constituyen el nivel elemental de su estructura: la estructura primaria de una proteína.
La importancia desde el punto de vista químico de la estructura primaria, radica en la secuencia de los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales, R).
La estructura tridimensional de las proteínas depende de la secuencia de aminoácidos.

Una misma moléculas se ordenarán espacialmente siempre de la misma forma, a un determinado pH y temperatura, entre otros factores.

En un medio acuoso, los -R apolares tenderán a orientarse hacia el interior de la molécula para interactuar con otros -R apolares y evitar el contacto con el agua.

Los -R polares por el contrario, se situarán hacia la parte externa de la molécula e interaccionarán con el agua.

La flexibilidad de la cadena aminoacídica permite que grupos -R alejados en la estructura primaria se encuentren próximos cuando la molécula se pliega.

En su estado nativo las proteínas se encuentran plegadas según patrones tridimensionales específicos que en su conjunto determinan la conformación.

La conformación de una proteína, resulta principalmente de un conjunto de interacciones débiles entre los -R de los aminoácidos y de ellos con el medio acuoso en que se encuentran. Del plegamiento de la proteína resulta la conformación con menor energía, es decir la forma más estable.

La estructura secundaria, plegamiento inicial de las proteínas, incluye dos ordenamientos espaciales básicos, la
α-hélice
y la lámina plegada o
hoja ß.
Estructura secundaria

En estos ordenamientos los puentes de hidrógeno, interacciones no covalentes entre grupos -NH y -C=O adyacentes, estabilizan a la molécula.
La estructura secundaria más común es la
a-hélice (alfa):


se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos.

La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro.

Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastína
Lámina plegada o hoja ß
:
Se caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida.

Esta estructura consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag.

La estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad.

Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas, o en dirección opuesta, antiparalela.

Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína de la seda.
Estructura terciaria
La estructura terciaria describe la conformación definitiva y específica de la proteína.
La estructura terciaria corresponde al ordenamiento tridimensional de la molécula plegada, es decir con regiones con estructura secundaria.
De esta forma, las proteínas con estructura terciaria o cuaternaria incluyen amplias regiones bajo forma secundaria.
• Interacciones hidrofóbicas entre -R apolares, los –R hidrofóbicos se orientan hacia el interior de la molécula, dado que hacia el exterior de la misma se encuentra el medio acuoso.

• Interacciones electrostáticas, se dan entre residuos cargados como el de un –R ácido (-COO-) y el de un -R básico (-NH3+). Las proteínas en general tienen pocas interacciones electrostáticas, por lo que contribuyen poco a su estabilidad.

• Enlaces covalentes, entre dos residuos cisteína de la misma o diferente cadena se pueden formar enlaces disulfuro, después que la proteína se ordenó espacialmente.

Estas proteínas además presentan otras interacciones:
Estructura cuaternaria
Acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (subunidades).

Auto ensambladas por enlaces débiles, no covalentes.

No la poseen todas las proteínas.

Está presente si la proteína tiene más de una cadena polipeptídica.
Un ejemplo de este tipo de proteína es la hemoglobina, proteína formada por cuatro oligómeros, dos cadenas α (141 aa) y dos ß (146): es un tetrámero α2, ß2. El grupo hemo asociado a cada una de las moléculas porteicas es un grupo prostético.
Desnaturalización
de las proteinas
• El ordenamiento espacial de una proteína es consecuencia de su plegamiento.
• El plegamiento surge como resultado de las interacciones entre los -R.
• Las proteínas con distinta secuencia se plegarán distinto y las que tienen igual secuencia lo
harán siempre de la misma forma a igual temperatura, pH y fuerza iónica.
• La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos sin ordenamiento espacial
definido.
• La estructura secundaria se estabiliza por puentes H, formando hélices α y láminas ß.
• En la estructura terciaria las moléculas con regiones helicoidales se pliegan sobre sí mismas y
se hacen más compactas: adoptan formas globulares. Aparecen interacciones hidrofóbicas, etc.
• Algunas proteínas que constan de varias cadenas (oligómeros) que se estabilizan por
interacciones entre sus -R y se ordenan regularmente forman estructura cuaternaria.

En resumen...
La desnaturalización de las proteínas implica modificaciones en modo variable de su estructura con la consiguiente alteración o modificación de sus funciones.
(La estructura primaria de la proteina no se ve afectada)

Puede ocurrir por efectos físicos: calor, radiaciones UV, altas presiones.
O por efectos químicos: ácidos, alcális, urea y sustancias con actividad detergente.

Como consecuencia de este desorden espacial las proteínas pierden reversible o irreversiblemente su función biológica.

-Según su función biológica :
Catalíticas, de transporte, estructurales, defensivas, reserva, contráctiles, reguladoras

-Según su composición:
Simples y conjugadas

-Según su conformación y solubilidad:
Fibrosas y globulares
Clasificación de las proteinas
Simples
(Homoproteínas): Constituidas únicamente por aminoácidos
Ej. Albúminas, Globulinas, Histonas

Conjugadas
Apoproteinas+grupo prostético
(Heteroproteínas): Además de aminoácidos, contienen otras moléculas o elementos

Ej. Glucoproteinas, Cromoproteinas, Glicoproteinas, Fosfoproteinas, Liporotienas, Metaloproteinas
Según su composición
Proteinas conjugadas
Proteinas simples
FIBROSAS O FILAMENTOSAS
Función estructural
Insoluble en agua

Ej.Actina, Miosina (músculos)
Colágeno (hueso y tejido conjuntivo)
Queratina (Piel, pelo, uñas, cuernos, plumas)
Fibroína (seda, tela de arañas)
Elastina (tejido conjuntivo)

GLOBULARES
Funciones biológicas
Solubles en agua

Ej,Hemoglobina (Globulos rojos)
Mioglobina (músculo)
Enzimas (catalizadores)

Según su conformación
y solubilidad
Soportes estructurales de los tejidos.

Poseen alta resistencia al corte

Cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela.

Fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra"

Ej. Colágeno, Queratina

Láminas. Ej. queratinas de las sedas naturales

Son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas.
Más resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Proteinas Fibrosas
Colágeno
Función predominantemente estructural.
Estructura regular forma cilindro de gran longitud.
Sostén o armazón de tejidos: 4% hígado,10% pulmones, 50% del cartílago y 70% piel.
Tres cadenas que forman una triple hélice
Cada cadena (1400 a.a): uno de cada tres es glicina; prolina e hidroxiprolina.
Enrrollan una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente.
Entre las cadenas :puentes de hidrógeno: gran estabilidad.
12 tipos de colágeno, numerados del I al XII.

En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Cadena polipeptídica: alfa hélice estabilizada por puentes de hidrógeno.
4 alfa- hélices forman una protofibilla (2x2).
11 protofibrillas: microfibrilla.
Alto contenido de Cisteína.
Enlaces disulfuro y puentes de hidrógeno.
Bajo contenido Histidina, Tritófano, metionina.
Queratina
Proteinas globulares
Constituidas por cadenas polipeptídicas estrechamente plegadas.
Adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en sistemas acuosos.
Función dentro de la célula es móvil y dinámica . Ej : ( enzimas , anticuerpos, hormonas ).
Mioglobina
Hemoproteína presente en corazón y el músculo esquelético.
Reservorio y acarreador de Oxígeno
(Su función es la de captar el oxígeno procedente de la sangre y cedérselo a la mitocondria, donde es utilizado en la respiración celular)
Transporte de O2 en la célula muscular.
Una sola cadena de aminoácidos similar a las cadenas individuales de la hemoglobina.
80 % de su cadena polipeptídica plegada en ocho hélices-alfa
Estabilizadas por puentes de Hidrógeno y enlaces ionicos.
Interior aminoácidos no polares.
Los residuos polares: en la superficie
Grupo hemo (ion ferroso). alineado con aminoácidos no polares.
Presente en la seda y tela de arañas
Varias hebras con estructura de hoja antiparalela.
Secuencia característica: (G-S-G-A-G-A)n.
Forma láminas beta con una cara de glicinas y otra de alaninas y serinas.
Las fibras de seda son fuertes (no se pueden estirar más).
Son flexibles (las láminas se deslizan fácilmente unas sobre otras).

Fibroína
Ácidos nucleicos
La estructura de un proteína viene determinada por la estructura primaria de un polipéptido, ¿pero que determina esta estructura primaria?
La secuencia de aminoácidos de un polipéptido viene determinada por la unidad física encargada de transmitir la herencia llamada
gen
.
Los genes están formados por ADN, moléculas que pertenecen a una clase de compuestos llamados
ácidos nucleicos.

Los
ácidos nucleicos
son macromoléculas de polímeros formados por monómeros de
nucleótidos (polimeros lineales de nucleótidos)
.
(estructura básica de un nucleótido)
Función de los ácidos nucleicos
Función de almacenamiento y transmisión de
la información genética.
(trasmitir las características hereditarias de una generación a la siguiente y dirigir la síntesis de proteínas específicas)
Autoduplicación
, sacar copias de sí mismo, asegurando la transmisión de los genes en un proceso denominado REPLICACIÓN.
Descubrimiento del ADN
El ADN fue descubierto en 1986 por Friedrich Miescher, un cirujano militar alemán.

Miescher observó cantidades de una sustancia ácida en el pus de las vendas quirúrgicas.

Debido a que esta sustancia se encontraba predominantemente en los núcleos de los glóbulos blancos de la sangre, lo denomino ácido nucleico (nukleinsäure).

Miescher determinó que la estructura química de los ácidos nucleicos consta de una base orgánica nitrogenada, un azúcar pentosa yfosfato.
Primeros indicios de que el ADN es la molécula responsable de la transmisión de la información genética:
Experimentos de Griffith (1928)
Inyección a ratones de cepas de neumococo (
Streptococcus pneumoniae
): cepa S (lisa) virulenta y la cepa R (rugosa) no virulenta de la bacteria.
Hipótesis: "material" presente en células de bacterias muertas puede transformar genéticamente células de bacterias vivas

Conclusión: Un compuesto químico de una célula es capaz de transformar genéticamente otra célula.
Descubrimiento del ADN como molécula transformante:
Avery, MacLeod, McCarty (1944)


Estructura de los
ácidos nucleicos

Según su estructura y composición
existen dos tipos de ácidos nucleicos:
1)
Ácido Desoxirribonucleico o ADN/DNA
Almacenar, conservar y transmitir la información genética de una generación a otra.
2)
Ácido Ribonucleico o ARN/RNA
Articular los procesos de expresión de la información genética del ADN en la síntesis de proteína
Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de nucleótidos.
Cada nucleótido tiene 3 componentes:

1)
Ácido fosfórico.

2)
Un azúcar
(pentosa), llamado
desoxirribosa
(ADN) o
ribosa
(ARN).

3)
Una base nitrogenada
. Hay 4 distintas en cada tipo de ác. nucleico:
En el ADN: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T).
En el ARN: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U).

Ácido fosfórico
Propiedades fisico-químias
Densidad relativa (agua = 1): 1,68
Solubilidad en agua: Muy elevada
Peso molecular (1 mol): 97,99151
Punto de fusión 315 K (42 °C)
Punto de ebullición 431 K (158 °C)
Acidez (pKa) 2.12, 7.21, 12.67
El anión asociado con el ácido fosfórico se llama ion fosfato.
Azúcar
monosacárido de 5C: aldopentosa

ribosa,
en el ARN (ácido ribonucleico)
2-desoxirribosa,
en el ADN (ácido desoxirribonucleico)
La diferencia entre los dos azúcares es que el grupo hidroxilo en el C2' de la ribosa está substituido por un H en la desoxirribosa.
Bases nitrogenadas
Las bases púricas :

Adenina
(6-aminopurina)

Guanina
(2-amino-6-oxipurina).

Las bases pirimidínicas :
Timina
(5-metil-2,4-dioxipirimidina / 5-metiluracilo)
Citosina
(2-oxi-4-aminopirimidina)
Uracilo
(2,4-diroxipirimidina).
Las bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucleicos son de dos tipos,
púricas
y
pirimidínicas
.
Las bases
púricas
(derivadas de la purina: fusión de un anillo pirimidínico y uno de imidazol):
Adenina y Guanina

Las bases
pirimidínicas
(derivadas de la pirimidina):
Timina, Citosina y Uracil
Las purinas y pirimidinas son compuestos heterocíclicos. Las purinas y pirimidinas son heterociclos que contienen nitrógeno, estructuras que contienen, además de carbono, otros (HETERO) átomos, como NITRÓGENO
Propiedades de las bases nitrogenadas

Propiedades: Son bases débiles
Son poco o nada solubles en agua
Son moléculas planas
Absorben la luz UV a 250-280 nm, lo que permite su identificación y conocer su concentración (258 nm ARN / 260 nm ADN)


Las bases nitrogenadas que forman normalmente parte del
ADN
son: Adenina (A), Guanina (G), Citosina y Timina (T).

Las bases nitrogenadas que forman parte del
ARN
son: Adenina (A), Guanina (G), Citosina (C) y Uracilo (U).

Por tanto, la Timina es específica del ADN y el Uracilo es específico del ARN
Nucleósidos y Nucleótidos
Nucleósidos:
La unión de la pentosa con una base

Nucleótido
: unión de un nucelósido a un ácido fosfórico
Nucleósido
Las pentosas se unen a las bases nitrogenadas dando lugar a unos compuestos denominados nucleósidos.
Son más solubles en agua que las bases, debido a la pentosa

Los nucleósidos en estado libre sólo se encuentran en cantidades mínimas en las células, generalmente como productos intermediarios en el metabolismo de los nucleótidos.

Existen dos tipos de nucleósidos:
los ribonucleósidos, que contienen β-D-ribosa como componente glucídico,
los desoxirribonucleósidos, que contienen β-D-desoxirribosa.



La unión se realiza mediante un
enlace N-glucosídico
entre el átomo de carbono de la pentosa (carbono 1') y uno de los átomos de nitrógeno de la base nitrogenada, (el de la posición 1 si ésta es pirimídica o el de la posición 9 si ésta es púrica).



El enlace N-glucosídico es una variante del tipo más habitual de enlace glucosídico (O-glucosídico), que se forma cuando un hemiacetal o hemicetal reacciona con una amina, en lugar de hacerlo con un alcohol, liberándose una molécula de agua.

Propiedades nucleósidos
Los nucleótidos resultan de la unión mediante
enlace éster
entre el grupo OH del carbono 5' de la pentosa de un nucleósido con una molécula de ácido fosfórico.

En esta unión se libera una molécula de agua.
Nucleótido
Al igual que los nucleósidos, los nucleótidos pueden clasificarse en ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos según contengan ribosa o desoxirribosa respectivamente.
Propiedades nucleótidos

En algunos casos el ácido fosfórico se une a la pentosa por el carbono 3’, existiendo nucleótidos 3’ monofosfato, difosfato o trifosfato según el número de grupos fosfato que posea.

La presencia de cargas negativas en los fosfatos los hace aún más solubles (el ácido fosfórico se encuentra ionizado a pH7).

Los grupos fosfatos dan fuerte carácter ácido a la molécula, por lo que tienden a asociarse a cationes solubles (Ca2+, Mg2+, Na+)

Los nucleótidos pueden tener 1, 2 ó 3 grupos fosfato unidos al carbono 5’ de la pentosa, existiendo por tanto, nucleótidos 5’ monofosfato, nucleótidos 5’ difosfato y nucleótidos 5’ trifosfato.
Nomenclatura
Los
nucleósidos
se nombran añadiendo la terminación -osina al nombre de la base nitrogenada si ésta es púrica o bien la terminación -idina si ésta es pirimídica y anteponiendo el prefijo desoxi- en el caso de los desoxirribonucleósidos.
Existen diversas maneras de nombrar los
nucleótidos
:

a) cada nucleótido se identifica mediante tres letras mayúsculas, la primera de ellas es la inicial de la base nitrogenada, la segunda indica si el nucleótido es Mono~, Di~, o Trifosfato, y la tercera es la inicial del grupo fosfato (en inglés, phosphate);
en el caso de los desoxirribonucleótidos se antepone una "d" minúscula a estas tres siglas.

b) Otra forma de nombrarlos consiste en anteponer la palabra ácido y añadir la terminación -ílico al nombre de la base nitrogenada correspondiente; así, por ejemplo, el AMP se puede denominar también como ácido adenílico,

c)También es habitual nombrar a los nucleótidos como fosfatos de los correspondientes nucleósidos; por ejemplo, el ATP es el trifosfato de adenosina o adenosín-trifosfato.
La Tabla contiene un resumen de la nomenclatura más común de los nucleótidos y de sus constituyentes químicos.
Además de ser los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, los nucleótidos desempeñan en las células otras funciones importantes:
Funciones de los Nucleótidos
(nucleótidos libres)
a) Intermediarios energéticos
Los enlaces anhidro que unen los grupos fosfato adicionales de los nucleótidos di~ y trifosfato son enlaces ricos en energía; necesitan un aporte energético importante para formarse y liberan esta energía cuando se hidrolizan


(Los fosfatos se unen entre sí por enlaces anhídrido. Los enlaces de tipo anhídrido entre los grupos fosfato pertenecen a un tipo de unión de alta energía. Se los denomina así puesto que almacenan más energía que otros enlaces covalentes. Esto se debe a que los grupos fosfato tienden a ceder protones, adquiriendo cargas negativas que se repelen entre sí; por lo tanto, para unirlos es necesario vencer la fuerza de repulsión, es decir, se debe entregar una cantidad mayor de energía. Inversamente, cuando estas uniones se hidrolizan, la energía es liberada. )

En concreto, el trifosfato de adenosina (ATP) actúa universalmente en todas las células transportando energía, en forma de energía de enlace de su grupo fosfato terminal, desde los procesos metabólicos que la liberan hasta aquellos que la requieren. En algunas reacciones del metabolismo, otros nucleótidos trifosfato como el GTP, CTP y UTP, pueden sustituir al ATP en este papel.

A causa de la presencia de los enlaces de alta energía, los nucleósidos difosfato y trifosfato son utilizados como intermediarios energéticos: guardan o ceden una cierta cantidad de energía mediante la formación o hidrólisis de un solo enlace.
c) coenzimas
b) Activación energética de moléculas
UDP-glucosa Síntesis de glucógeno

CDP-colina Síntesis de fosfolípidos
Coenzima A:
coenzimas transportadoras de grupo acilo
Agunos nucleótidos o sus derivados pueden actuar como coenzimas (sustancias orgánicas no proteicas que resultan imprescindibles para la acción de muchos enzimas).

Ejemplos:

NAD, NADP, FAD o FMN,
nucleótidos complejos en los que aparecen bases nitrogenadas diferentes a las típicas de los ácidos nucleicos, que actúan como transportadores de electrones en reacciones metabólicas de oxidación-reducción


ADN y ARN
A
se empareja siempre con
T
mediante
dos puentes de hidrógeno

C
se empareja siempre con
G
mediante
3 puntes de hidrógeno
Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de nucleótidos, enlazados entre sí por el grupo fosfato mediante un
enlace fosfodiester.
Los ácidos nucleicos siempre crecen en dirección 5’ → 3’.

Ácidos nucleicos
Enlace Fosfodiéster
Unión que se da entre dos nucleótidos. Se enlazan, mediante el grupo fosfato, el carbono 3 de una pentosa con el carbono 5 de la otra con pérdida de una molécula de agua.

· Estructura Primaria: Es la secuencia de nucleótidos de una hebra o cadena de ADN

· Estructura Secundaria: Es la disposición antiparalela y en espiral de las dos cadenas de ADN

· Estructura Terciaria: Es el aspecto de rosario que muestra el ADN debido a la formación de nucleosomas (segmentos de ADN rodeando histonas).

· Estructura Cuaternaria: Es el conglomerado de nucleosomas debido al plegamiento de la estructura terciaria, que se aprecia en el núcleo interfásico (cromatina)


Estructura del ADN:
Secuencia de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster.

La cadena presenta dos extremos libres: el 5' unido al grupo fosfato y el 3' unido a un hidroxilo.

Cada cadena se diferencia de otra por:
> su tamaño
> su composición
> su secuencia de bases

La secuencia se nombra por la inicial de la base que contiene cada nucleótido: ACTG

Se dice que la secuencia de nucleótidos se ordena desde 5' a 3' (5' → 3').

La información genética está contenida en el orden exacto de los nucleótidos
Estructura primaria
Estructura secundaria del ADN
Estructura secundaria: modelo de Watson y Crick (1953)

La estructura secundaria del ADN fue propuesta por James Watson y Francis Crick, a partir de los datos aportados por otros investigadores, como Chargaff, Franklin y Wilkins:

El ADN es una molécula larga y rígida, no plegada como las proteínas.
En la molécula hay detalles estructurales repetidos cada 0,34 y cada 3,4 nm.
Para una misma especie, el contenido en bases púricas es igual al de pirimidínicas, o dicho de otra forma: A + G = T + C (regla de Chargaff).

El modelo de Watson y Crick fue propuesto en 1953 y era compatible con todos estos datos y, además, permitía comprender el funcionamiento del ADN en la transmisión de la información genética:

El ADN es una doble hélice formada por dos cadenas de nucleótidos enrolladas alrededor de un eje imaginario. Sería algo semejante a una escalera de caracol donde las bases nitrogenadas se encontrarían situadas en el interior, formando los escalones; y las cadenas formadas por la pentosa y el ácido fosfórico sería los pasamanos.

El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico.

Cada pareja de nucleótidos está separada de la siguiente por una distancia de 0,34 nm y cada vuelta de la doble hélice está formada por 10 nucleótidos, lo cual representa una longitud de 3,4 nm por vuelta de hélice.

Las dos cadenas de nucleótidos son antiparalelas (orientadas en sentidos opuestos) y complementarias (cuando en una hebra encontramos adenina, en la otra hebra encontramos timina; cuando en una hebra encontramos guanina, en la otra encontramos citosina). La complementaridad entre las bases nitrogenadas se establece mediante puentes de hidrógeno.

Siempre se produce la unión de una purina a una pirimidina

Los enclaces entre bases nitrogenadas es por puentes de hidrógeno
Unión de pares de bases
Modelo Watson y Crick del ADN
Doble hélice de 2nm de diámetro
Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior
Las parejas de bases se encuentran unidas en un armazón formado por las pentosas y los grupos fosfato.
El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico
Cada pareja de nucleótidos está situada a 0.34 nm de la siguiente y cada vuelta de doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos
Las dos cadenas son antiparalelas y complementarias


El ADN es una molécula muy larga en algunas especies y, sin embargo, en las células eucariotas se encuentra alojado dentro del minúsculo núcleo. El ADN se une a proteínas básicas llamadas histonas para compactarse mucho.

La unión con histonas genera la estructura denominada nucleosoma. Cada nucleosoma está compuesto un octámero de histonas. Cada tipo de histona se presenta en número par.

El conjunto de la estructura así enrollada se denomina fibra de cromatina de 100Å, que tiene un aspecto repetitivo en forma de collar de perlas donde las perlas serían los nucleosomas.

La fibra de cromatina de 100 Å se enrolla sobre sí misma y forma la fibra de cromatina de 300 Å o solenoide, que también se enrolla sobre sí misma, y así sucesivamente hasta que cada doble hélice de ADN forma un cromosoma (éste es el máximo empaquetamiento y se produce cuando la célula se va a dividir).

Estructura terciaria y cuaternaria

Niveles superiores de empaquetamiento del ADN.
ADN en eucariotas
ADN en otros organismos
El ARN, es un polímero lineal de ribonucleótidos.

Los monómeros del ARN son nucleótidos de cuatro clases: de adenina, de guanina, de citosina y de uracilo;
en el ARN no hay nucleótidos de timina.

Los nucleótidos se enlazan entre sí mediante enlaces fosfodiéster. Dichos enlaces se producen al reaccionar el hidroxilo unido al carbono en posición 3 (C 3’) de la ribosa del primer nucleótido, con el grupo fosfato unido al carbono en posición 5 (C 5’) del nucleótido entrante.
Acido ribonucleico (ARN)
http://www.um.es/molecula/anucl08.htm
http://www.uned.es/dpto-quim-org-bio/seminario_didactica/testadn.htm
http://www.curtisbiologia.com/node/699/quiz/all
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