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El Proteosoma by Pablo Buzón

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by

Manuel Casado Martos

on 4 June 2013

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Transcript of El Proteosoma by Pablo Buzón

EL PROTEOSOMA Proteosoma o proteasoma.

Complejo proteico presente en eucariotas, arqueas y algunas bacterias.

Participan en la degradación de proteinas por la vía ubiquinona-proteosoma.

En eucariotas se encuentra tanto en el citoplasma como en el núcleo. Tipos de proteosoma: Proteosoma 26S
Proteosoma 30S
Inmunoproteosoma El proteosoma 26S está formado por un núcleo en forma de barril, el complejo 20S, y dos complejos proteicos 19S a cada extremo del barril, que tienen función reguladora. El núcleo 20S consta de cuatro anillos: dos anillos exteriores formado por siete subunidades α y dos anillos interiores formados por siete subunidades β. Los anillos se agrupan 2 a 2 formando un heterodímero. Los complejos 19S reconocen e interaccionan con las proteínas ubiquitinadas. SE ocupa de mantener la estabilidad del núcleo, ayuda en el proceso de desubiquitinación, y están implicadas en la translocación y desplegamiento de la proteína. VIA UBIQUITINA-PROTEOSOMA Enzima conjugadora o E2 (53 diferentes) Enzima activadora o E1 (16 diferentes) Ubiquitina ligasa o E3 (527 diferentes) Formación de adenilato de ubiquitina Transferencia de la Ub-adenilato a la Cys
Nueva formación de ub-adenilato. ¿Por qué este paso intermedio?
Nuevo punto de regulación del sistema.
Aumentar la especifidad de marcaje. Distintos dominios y distintas E3:
HECT-E3-ubiquitina ligasa
RING-E3-ubiquitina ligasa
U-Box-E3-ubiquitina ligasa Unión covalente de la ubiquitina a partir del aminoácido glicina del extremo carboxilo al grupo amino de la cadena lateral de un residuo de lisina, con la formación de un enlace isopéptídico (Poli-Lys11) : Degradación en proteosoma y regulación del ciclo celular (Poli-Lys29 y poli-Lys33): Degradación lisosomal (Poli-Lys63): intervienen en mecanismos de respuesta al daño del DNA, señalización y endocitosis (Poli-Lys48): Degradación en proteosoma. DEGRADACIÓN INDEPENDIENTE DE UBIQUITINA Degradación de proteínas oxidadas por el nucleo del proteosoma 20S.

(a) reconocimiento de grupos hidrófobicos que quedan expuestos después de la modificación;

(b) reconocimiento de marcadores, como residuos de aminoácidos oxidados y

(c) reconocimiento de cambios conformacionales en la proteína dañada. Otras funciones del proteosoma:
Regulación de la acción de la p53.
Control del ciclo celular.
Respuesta al estrés celular.
Acción en el sistema inmunitario. La Mdm2 actúa en el citoplasma provocando la ubiquitinazación y la posterior degradación en el proteosoma de la p53
En condiciones normales la p53 debe estar regulada para que no se de el envejecimiento por apoptosis excesiva. Se produce la poliubiquitinización de la ciclina B tras su unión a la Cdc2 para formar el complejo Cdc2 ciclina necesario para la entrada y realización de la mitosis.
Una vez que este complejo ha realizado su función, la ciclina B es degradada en el proteosoma, quedando libre la Cdc2 para su intervención en otros ciclos celulares. Chaperonas tales como la Hsp90 inducen a la degradación de proteínas mal o no plegadas en el proteosoma debido a cambios bruscos de temperatura.

Otras como la Hsp70 actúan en la superficie de estas proteínas y utiliza ligasas de ubiquitina E3 para marcarlas para la degradación proteosómica.

Proteosomas localizados cerca del núcleo suelen degradar histonas altamente oxidificadas.

Las proteínas oxidificadas son directamente degradadas en el núcleo 20S sin la necesidad de la subunidad 19S, hidrólisis de ATP o ubiquitinización. Respuesta al estrés celular. En este caso se trata de un proteosoma específico denominada inmnumoproteosoma que degrada a proteínas tóxicas para la célula tras su ubiquitinización para presentarlas en el complejo de histocompatibilidad de clase I.

El inmunoproteosoma cuenta con subunidad reguladora 11S en lugar de 19S. PATOLOGÍAS RELACIONADAS CON EL PROTEOSOMA Inhibición proteosómica Enfermedades neurodegenerativas Parkinson
Alzheimer
Huntington
Pick
Ataxias Sobreexpresión proteosómica. Descontrol del ciclo celular Cáncer ACUMULACIÓN DE UBIQUITINA AMINOÁCIDOS APOLARES PLACAS AMILOIDEAS APOPTOSIS Degradación de ciclinas Destrucción del factor de regulación IkB-NFKB Destrucción de los CDK-inhibidores La sobreexpresión del proteosoma afecta 3 niveles de control del ciclo celular: CÁNCER Ornitina descarboxilasa (ODC).

La acumulación de poliaminas produce la estimulación de la antizima que regula negativamente a la OCD, lo que lleva a su degradación en el proteosoma 26S.
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