Loading presentation...

Present Remotely

Send the link below via email or IM

Copy

Present to your audience

Start remote presentation

  • Invited audience members will follow you as you navigate and present
  • People invited to a presentation do not need a Prezi account
  • This link expires 10 minutes after you close the presentation
  • A maximum of 30 users can follow your presentation
  • Learn more about this feature in our knowledge base article

Do you really want to delete this prezi?

Neither you, nor the coeditors you shared it with will be able to recover it again.

DeleteCancel

Make your likes visible on Facebook?

Connect your Facebook account to Prezi and let your likes appear on your timeline.
You can change this under Settings & Account at any time.

No, thanks

Enzymy allosteryczne

No description
by

Karolina Kuś

on 3 November 2014

Comments (0)

Please log in to add your comment.

Report abuse

Transcript of Enzymy allosteryczne

Enzymy allosteryczne
Enzymy allosteryczne występują w formie białka złożonego z wielu podjednostek, z których każda ma miejsce aktywne.
Dla n=1, brak kooperatywności;
dla n>1, kooperatywność dodatnią;
dla n<1 kooperatywność ujemna
Modele allosteryczne
Każda cząsteczka działająca bezpośrednio na enzym w kierunku zmniejszenia jego aktywności katalitycznej jest określana jako inhibitor.
Inhibicja nieodwracalna polega na trwałym wiązaniu się inhibitora z enzymem. Za przykład może posłużyć diizopropylofluorofosforan z esterazą acetylocholinową.
Inhibitor kompetycyjny jest zazwyczaj podobny strukturalnie do standardowego substratu danego enzymu. Przykładem hamowania kompetycyjnego może być dehydrogenaza bursztynianowa. 

Związanie się inhibitora z enzymem w innym miejscu niż jego miejsce aktywne prowadzi do zmiany jego kształtu przestrzennego i zmniejszenia aktywności katalitycznej. Przykładem inhibicji niekompetycyjnej jest działanie pepstatyny na enzym reninę .
Inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna są kinetycznie rozróżnialne
Inhibicja
Inhibicja
odwracalna
nieodwracalna
Kompetycyjna
Niekompetycyjna
Model jednoprzejściowy
Model sekwencyjny
Wspomniana wcześniej kooperatywność, czyli współdziałanie podjednostek enyzmu, może być scharakteryzowana za pomocą równania Hilla.
Wykres Hilla
kompetycyjna:
-stała dysocjacji rośnie
-prędkość maksymalna pozostaje bez zmian
niekompetycyjna:
-stała dysocjacji pozostaje bez zmian
-prędkość maksymalna maleje
Analogi stanu pośredniego
stan przejściowy substratu
- to stan naprężenia wiązania chemicznego, którego zerwanie jest kluczowe dla przebigu reakcji, czas trwania takiego stanu jest bardzo krótki
analog stanu przejściowego
- związek podobny do stanu przejściowego wykazujacy nieco słabsze powinowactwo do enzymu będacy związkiem trwałym
Dziękujemy za uwagę
Literatura:
"Biochemia", Lubert Stryer,
"Biochemia Harpera", Robert Murray,
"Biochemia, ćwiczenia praktyczne dla studentów Wydziału Farmaceutycznego" (red. L. Włodek), Wyd. UJ, 2000,
"Ćwiczenia z chemii i biochemii dla studentów medycyny i stomatologii" (red. T. Stelmaszyńska-Zgliczyńska i P. Laidler), Wyd. UJ, 2001
Autorki:
Oliwia Strzelec
Karolina Kuś
Enzymy
część 2
Full transcript