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DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS

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Carlos Loyola

on 21 April 2014

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2. Digestión proteica por enzimas pancreáticas
Al llegar al intestino delgado, los péptidos que se producen en el estómago por acción de la pepsina son fragmentados a oligopeptidos y aminoácidos libres por acción de las peptidasas de origen pancreático
3. Digestión intestinal
La superficie luminal del intestino contiene una aminopeptidasa, exopeptidasa que
degrada repetidamente el residuo N-terminal de los oligopeptidos para producir
aminoácidos libres y péptidos de tamaño pequeño.

Absorción de aminoácidos y dipéptidos

Las proteínas que ingerimos deben ser transformadas por acción enzimática en aminoácidos para poder ser absorbidas por el organismo.
En nuestro cuerpo existen 3 etapas en las que se degrada la proteína:
Digestión de las proteínas
Consiste en su degradación, a través de un proceso de hidrólisis, a polipéptidos, tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos.
DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS
A nivel de la boca, las proteínas no sufren transformación alguna.
Las células epiteliales del intestino absorben aminoácidos libres mediante un mecanismo de transporte activo secundario acoplado al transporte de sodio. También se pueden absorber pequeños péptidos mediante pinocitosis. En el citosol del enterocito todos los oligopéptidos se terminan de hidrolizar de forma tal que solo pasan aminoácidos a la vena porta.

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
1. Digestión proteica en el estómago
La digestión de proteínas se inicia en el estómago gracias a la acción conjunta del ácido clorhídrico y de la pepsina.
El
ácido clorhídrico
se sintetiza en las células parietales del estómago. Tiene como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las proteínas y activar el pepsinógeno a pepsina para iniciar la hidrólisis enzimática proteica.
La acción de la
pepsina
produce la liberación de péptidos de menor tamaño. Hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos (Fen, Trip, Tir), aunque también lo hace donde hay Met y Leu. A este tipo de peptidasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.
Tripsina: Enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.
Quimotripsina: se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina.
Reconoce y corta específicamente triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y leucina en el extremo carbonilo de la unión peptídica.
Elastasa: se secreta como zimógeno o proelastasa se activa por la tripsina y reconoce alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo de la unión peptídica

Carboxipeptidasas A y B: son exopeptidasas que
se secretan como procarboxipeptidasas A y B y se activan por acción de la tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce casi todos aminoácidos en el extremo C-terminal.
Bibliografía
Gordon M. Wardlaw, Jeffrey S. Hampl, Robert A. DiSilvestro. "Perpectivas en Nutricion", McGraw-Hill Interamericana

http://www.estudiantesmedicina.com/archivos/fisio_digestivo.pdf

http://www.uco.es/master_nutricion/nb/Mataix/proteinas.pdf
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