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Dedos de zinc, proteinas HLH y cierre de leucinas

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alejandra posada

on 31 October 2012

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Transcript of Dedos de zinc, proteinas HLH y cierre de leucinas

Dedos de zinc
Proteínas HLH
Cierre de leucinas A01162620 Alejandra Irenea Posada López
A01169117 Eduardo Cerón Mendoza
A01169954 Marco Edgar Gómez Castillo
A01370088 Alan Jesús López Xavier Dedos de zinc Cerca del 1% del genoma codifica para proteínas con configuración de dedos de Zinc.
Relacionadas en el desarrollo mental, cognitivo y sexual.
Su estructura fue descubierta en 1983
Permite que cadenas de aminoácidos celulares se unan a una cadena de ADN o ARN. Dominio de dedo de zinc Interacción con cadenas de ácidos nucleicos. Funciones En 1983, en el descubrimiento de los dedos de Zinc, se analizaba un gen llamado 5S.
La transcripción de este gen se lleva a cabo gracias a una proteína con configuración de dedo de zinc (TFIIIA)
Esta proteína genera un complejo con al menos otras dos (TFIIIB y TFIIIC)
El complejo se establece sobre el gen 5S para ser blanco dela RNApolimerasa y comenzar la transcripción. TFIIIA Es el prototipo de la más grande súper-familia de factores de transcripción en eucariotas.
Las proteínas reguladoras de mosca de la fruta y de humanos, muestran residuos de cisteínas e histidinas organizados en forma muy similar a la observada en TFIIIA.
La proteína GATA-1 expresada en células eritroides que funciona para el desarrollo eritroide normal y la proteína MAZ que juega un papel muy importante en el control de la expresión genética de la glicoproteína de superficie de algunas células también tiene tienen configuraciones de dedos de Zinc. Proteínas HLH Constituye una zona proteica compuesto por dos regiones de alfa hélice separadas por una de longitud variable que forma un rulo o bucle entre ellas.
Contiene una región rica en aminoácidos básicos localizada en el extremo amino terminal que le permite su unión a secuencias del ADN  reconocidas específicamente. Los dominios HLH son necesarios para la homo y heterodimerización.
Tienen la capacidad de unión al ADN así como también la de dimerizar.
Todas comparten un motivo común de secuencia: un segmento de 40-50 aminoácidos que contiene 2 hélices a(alpha) antipáticas separadas por una región de unión (el bucle).
La capacidad para formar dímeros se sitúa en estas hélices antipáticas, y es común a todas las proteínas con dominios HLH. Esquematización de un motivo helix-vuelta-helix. Los residuos contenidos en las formas cilíndricas representan las hélices a, y los sombreados (8-10) conforman el bucle (loop) que une las 2 hélices. La hélice 2 es el dominio que se une directamente al DNA. Ejemplos Ejemplos para las proteínas de unión al ADN con motivos HLH son: Myo D, c-Myc y Max.
Varias proteínas que no contienen la zona rica en aminoácidos básicos no se unen al ADN y actúan como represores de la transcripción por esta causa. Así, estas proteínas HLH reprimen  la actividad de otras HLH por formación de heterodímeros y bloqueo de la unión al ADN. Proteínas bHLH En la N-terminal del lado de la HLH de dominio se denomina bHLH proteínas.
Ejemplos: MyoD (induce en miogénesis un factor de transcripción) y MYC (originalmente es identificado como un oncogén retroviral). Las proteínas bHLH pertenecen a dos grupos principales. La clase A está formada por proteínas de expresión ubicua*, e incluyen por ejemplo la E12/E47 de mamíferos.
La clase B está formada por proteínas que se expresan de manera específica de tejido, e incluyen por ejemplo la MyoD, Myf5, miogenina y MRF4 de mamíferos.
*Proteínas que se presentan en todos lados al mismo tiempo. Cierre de Leucinas Leucine zippers Hélices alfa en paralelo.
Predominan los aminoácidos leucina, forman un núcleo hidrofóbico de una superhélice Permite a la proteína, la formación de un dímero que sujeta la doble hélice de DNA como un gancho.
Los factores de transcripción con cierre de leucina están relacionados con funciones celulares vitales.
Regulan desarrollo, metabolismo y respuesta a cambios en el medio ambiente. Bibliografía Guasconi V, Yahi H, Ait-Si-Ali S . Factores de transcripción. Atlas Genet Cytogenet Oncol Haematol. January 2003 .
Murray, Granner, Johnes. Bioquímica de Harper. 15º Edición. (2002).
Cox T.M., Sinclair D. Biología Molecular en Medicina. Ed. Médica Panamericana. (1998).
UNAM (2000) Dedos de Zinc. Recuperado el 28 de octubre de 2012 de: http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Q.Bio5_17530.pdf
Hernández, F. (2011) Dominio dedos de Zinc. Recuperado el 28 de octubre de 2011 de:
Acosta, K; Zavala, J. (1996) Proteínas de unión a DNA: Rev. Biomed 7:163-172
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