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PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS ENZIMAS.

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by

Jose mario lopez

on 4 October 2014

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PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS ENZIMAS.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
1. Oxidorreductasas.
2. Transferasas.
3. Hidrolasas.
4. Liasas.
5. Isomerasas.
6. Ligasas.






Enzimas.

Las enzimas son catalizadores
proteicos que aumentan la velocidad
de una reacción química reduciendo la energía del estado de transición.

VISIÓN DE CONJUNTO.
Prácticamente todas las reacciones del organismo
están mediadas por enzimas, que son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso.

NOMENCLATURA.
Cada enzima tiene 2 nombres:

Nombre recomendado.
Nombre sistemático.

NOMBRE RECOMENDADO.
Son los nombres utilizados con mas frecuencia para las enzimas tienen sufijo “Asa” unido al sustrato de la reacción.
Ejemplo:
Glucosidasa.
Ureasa.
Sacarasa.

NOMBRE SISTÉMATICO.
Es la nomenclatura sistemática, las enzimas se dividen en 6 clases principales. En este se une el sufijo “Asa” a una descripción bastante completa de la reacción.

Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrógeno.


Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).

Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica
de enlaces químicos, tales como C=O, C-N, C-C.
Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.

También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptídicos), pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.





Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.

Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Generalmente, la energía requerida para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:

El PH.
Temperatura

EL PH
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
TEMPERATURA.
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.
COMO ACTUAN LAS ENZIMAS
El mecanismo de acción enzimática puede considerarse desde 2 perspectivas diferentes:

La catálisis.
Sitio Activo.

FUNCIONES DE LAS ENZIMAS.
Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación.

También son capaces de producir movimiento.

Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los animales.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA.
La regulación de la velocidad de reacción de las enzimas es esencial para que un organismo coordine sus numeroso procesos metabolicos.

ENZIMAS EN EL DIAGNOSTICO CLINICO.
Las enzimas plasmáticas pueden clasificarse en 2 grupos principales:



En 1° lugar un grupo relativamente pequeño de enzimas son agregadas activamente a la sangre por cientos tipos de células por ejemplo: El hígado segrega cimógenos (precursores activos).

En 2° lugar se libera un gran numero de especies enzimáticas de las células durante el recambio celular normal.
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