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BQ Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

Estructura, clasificación y función
by

Gisela Cobo

on 28 April 2013

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Transcript of BQ Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes.
Sus subunidades básicas son los aminoácidos, de los cuales hay más de 500, aunque sólo 20 forman parte de la estructura de las proteínas, recibiendo por ello el nombre de "aminoácidos proteicos".
Para cada uno de estos aminoácidos existe uno o más codones específicos que los codifican en la traducción genética, siguiendo el camino universal de: Proteínas y aminoácidos Mtra. Gisela Cobo Quintanar ADN ARNm Proteína Aminoácidos La estructura de los aminoácidos proteicos es muy similar, ya que todos tienen el C α al que están unidos 4 sustituyentes como son el NH2, el COOH, el H y el grupo radical R. Grupo amino Grupo carboxílico Grupo R La diferencia entre uno y otro aminoácido radica en la cadena lateral R Podemos encontrar a los aminoácidos de 2 maneras, "ionizados" a pH fisiológico de 7.4, o bien "no ionizados".
Podemos clasificar a los aminoácidos de diversas maneras:
- Según su esencialidad.
- Según su destino metabólico.
- Según su cadena lateral.
- Actualmente se clasifican según su polaridad:
- Aminoácidos apolares.
- Aminoácidos polares:
- Sin carga o con carga neutra o con carga:
- Aminoácidos básicos
- Aminoácidos ácidos. En los aminoácidos proteicos encontramos: - Alanina (Ala) [A]: metil.
- Valina (Val) [V]: isopropil.
- Leucina (Leu) [L]: isobutil (ramificado ).
- Isoleucina (Ile)[I]: isobutil (ramificado ).
- Prolina (Pro) [P]: Iminoácido amina secundaria.
- Fenilalanina (Phe) [F]: metilbenceno.
- Triptófano (Trp) [W]: metil indol.
- Metionina (Met) [M]: metil etil tioéter. Aminoácidos apolares: Aminoácidos neutros:
- Cisteina (Cys) [C]: metil mercapto. Junto con la tirosina es el aminoácido más polar.
- Glicocola / Glicina (Gly) [G]: hidrógeno- Dentro de los polares es el menos polar. (Es el único aminoácido que no tiene un carbono asimétrico)
- Asparagina (Asn) [N]: metilamida
- Su forma ácida es el aspartato.
- Glutamida (Gln) [Q]: etilamida
- Su forma ácida es el glutamato.
- Serina (Ser) [S]: hidroximetil
- Treonina (Thr) [T]: hidroxietil
- Tirosina (Tyr) [Y]: Hidroxi fenil metil Aminoácidos polares: Aminoácidos ácidos:
- Aspartato (Asp) [D]: acetil
- Glutamato (Glu) [E]: propionil Aminoácidos básicos:
- Lisina (Lys) [K]: - amino
- Arginina (Arg) [R]: Guanidopropil (Grupo guanidino)
- Histidina (His) [H]: Imidazodio (Grupo imidazol)Ami La estructura total de la proteína viene determinada por los aminoácidos que la componen, y en especial por las cadenas laterales de estos (Grupo R), que como ya hemos dicho son las que los diferencian, y confieren sus interacciones tanto hidrofóbicas como hidrofílicas con el medio. Proteínas - Se trata de un enlace tipo amida covalente
- Se trata de un enlace que se establece entre el extremo α - carboxilo de un aminoácido y el extremo α - amida del siguiente.
- Tiene lugar conjuntamente con la formación de una molécula de agua. Enlace peptídico Nomenclatura:

Dependiendo del número de aminoácidos que intervengan en la formación, la molécula resultante recibirá un nombre formado por un prefijo griego (di-, tri-, tetra-,...) y péptido.
Se conoce como oligopéptido a los péptidos que tienen entre 2 y 20 aminoácidos.
Un polipéptido es cuando ya tiene más de 20 aminoácidos. Nomenclatura de los péptidos

Los péptidos reciben el nombre de manera que se va del amino terminal al carboxilo terminal.
Los nombre de los distintos residuos se van acabando en -il, con excepción del último, donde se nombra totalmente el resto.

Ejemplo:
Gly – Ala – Ser Glicil – alanil – serina. Tipos de péptidos Proteicos No Proteicos El glutatión es el péptido más abundante:
- Se origina de manera enzimática.
- Puede sufrir oxidaciones y reducciones reversibles.
- Protege a los grupos mercapto –SH e impide la oxidación del hierro en la hemoglobina.
- Sirve para transportar aminoácidos a través de la membrana.
- Se encarga de la detoxificación de xenobióticos, es decir, protege de las sustancias ajenas al organismo.
Carnosina:
- Está presente en el músculo esquelético
- El enlace en lugar de en es en .
Tirocidina:
- Se trata de antibióticos
- Es cíclico y está compuesto por D – aminoácidos.
Oxitocina:
- Promueve la contracción muscular para la salida del feto.
- Provoca además la salida de la leche.
Vasopresina:
- Cuando se constriñen los vasos fuerza un aumento de la presión sanguínea.
Factor liberador tirotrópico:
- Está en la hormona tiroidea.
- Estos péptidos, a diferencia de los proteicos no podrán ser atacados por proteasas, porque estas son específicas de para L – aminoácidos, y para enlaces peptídicos . Clasificación de las proteínas Pueden desempeñar muchas funciones que dependen sobre todo de la cadena de aminoácidos que las compone. Composición Simples: después de realizar una hidrólisis de la proteína únicamente podemos encontrar aminoácidos.
Conjugadas: al realizar la hidrólisis encontramos junto a los aminoácidos diversas sustancias que son los conocidos como los grupos prostéticos.

Dependiendo de la sustancia que encontremos hablamos de:
Lipoproteínas, si están unidas a lípidos. Dentro de este grupo podemos encontrar: QM – VLDL – LDL – IDL – HDL.
Nucleoproteínas, si está unidas a histonas.
Glucoproteínas, si están unidas a algún glúcido, como por ejemplo las proteínas de membrana.
Fosfoporteínas, si están unidas a un grupo fosfato, como la caseína de la leche o la vitelina de los huevos
Cromoproteínas, si están unidas a un grupo que les confiere un color característico, como el grupo hemo de la hemoglobina o la clorofila de la cloroproteína. Estructura Proteínas globulares:
Están compuestas por 1 o más cadenas proteicas que confieren a la proteína su forma característicamente redondeada o esférica.
Suelen tener un carácter relativamente dinámico.
Suelen ser solubles en medios acuosos.
Ejemplos: Anticuerpos (Ig), Albúmina, Hb, enzimas....

Proteínas fibrosas:
Se trata de 1 o más cadenas polipeptídicas unidas de lo largo de un eje, presentando una estructura relativamente rígida, con elevada resistencia y no solubles. Péptidos pequeños con funciones biologicamente importantes • Hormonas: oxitocina (9 aacs), factor liberador de tirotropina (3aacs).
• Antibióticos.
• Venenos (amani0na).
• Edulcorante (aspartamo). Péptido: hasta 50 aminoácidos.
Oligopéptido: péptido pequeño.
Polipéptido: péptido grande.
Oligómero: proteína formada por subunidades idénticas llamadas protómeros.
Proteínas sencillas y conjugadas (poseen grupo prostético). Péptidos y Proteínas Número de Subunidades Monoméricas:
- La proteína consta de una sola cadena polipeptídica (lisozima). Ejemplo: Mioglobina.

Oligoméricas:
- 2 o más cadenas polipeptídicas, generalmente un número par.
- Estas cadenas podrán ser iguales o diferentes.
- Cada cadena independiente se denomina protómero o subunidad monómero. Función biológica Proteínas con actividad catalítica:
Existen más de 2000.
LPL, LH, Hexoquinasa.

Proteínas de transporte:
Proteína que transporta distintas sustancias por sangre o a través de la membrana.

Proteínas de reserva:
Reserva de aminoácidos o de cualquier sustancia útil: Ovoalbúmina (AA), Caseína (AA, P), Ferritina (Fe).

Proteínas contráctiles:
Proteínas que permiten a la célula moverse o cambiar de forma: Tubilina
Actina, Miosina, Dineina.

Proteínas estructurales:
Aportan resistencia y protección: Colágeno, Queratina.

Proteínas de defensa:
Se trate de proteína que protegen al organismo: Ig (Ac), Trombina, Fibrinógeno, Venenos, Toxinas.

Proteínas reguladoras de diversos procesos biológicos:
Se trata por ejemplo de algunas hormonas proteicas: Insulina / Glucagón, Receptores hormonales
Elementos que actúan sobre la regulación de la expresión génica. Estrucutra de las proteínas Estructura primaria Sirve para entender sus propiedades funcionales, identificar la familia a la que pertenece y describir los polimorfismos y las proteínas mutantes que causan enfermedades moleculares.
Se determina a partir de la secuencia del gen o secuenciando la proteína. Estructura Secundaria Patrones repetitivos que se forman al plegarse los polipéptidos.
Puede predecirse con bastante fiabilidad a partir de la secuencia.
Tipos de estructura secundaria más frecuentes: Hélice alfa, lamina Beta plegada β y giro.

Se forma un puente de H entre el CO de un aminoácido y el NH del cuarto aminoácido por detrás. Estructura terciaria Es el modo como la cadena polipeptídica se compacta y se repliega para dar lugar a las proteínas globulares.
Es la conformación tridimensional de las estructuras secundarias y supersecundarias de las proteínas globulares.
Se trata de proteínas más dinámicas, más complejas.
Se produce el replegamiento debido a las fuerzas de hidrofóbicas, mientras que las fuerzas de Van der Waals sirven para estabilizar a la proteína.
Dentro de la proteína existen diversos fragmentos continuos plegados, que son los llamados dominios estructurales. Hace referencia a la interacción entre las cadenas polipeptídicas de los distintos monómero de la proteína oligomérica.
Las fuerzas electrostáticas los mantienen unidos.
Las proteínas oligoméricas está formadas por una cantidad par de grupos. Estructura cuaternaria
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