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Proteinas

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by

Jea Grijalva

on 27 March 2015

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Transcript of Proteinas

Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura de las Proteínas.
Estructura Terciaria
Bibliografía
Luque, V (2009). Estructura y Propiedades de las proteínas. Recuperado el 07 de Abril del 2014 desde http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

Escuela de vitivinicultura (s.f). Proteínas. Recuperado el 07 de Abril del 2014 http://www.utu.edu.uy/webnew/modulos/utu/Escuelas/departamentos/canelones/vitivinicultura/Bioquimica%20Enologica/Teoricos/Proteinas.pdf

González J (s.f) Estructura Cuaternaria de las Proteínas. Recuperado el 13 de abril de 2014 desde http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot44.htm
Vásquez E (2003) Estructura Cuaternaria de las Proteínas. Recuperado el 13 de abril de 2014 desde http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/estructura%20terciaria4.html


Proteínas
Tipos
 Estructura primaria:
Secuencia de una cadena de aminoácidos. Enlaces
covalentes peptídicos.
 Estructura secundaria:
Conformación regular local. No incluye las cadenas
laterales.
 Estructura terciaria:
Plegamiento o conformación global. Ordenamiento
estructura secundaria.
 Estructura cuaternaria:
Disposición espacial adoptada por proteínas formadas
por más de una cadena polipeptídica
Características
Cada proteína posee una única estructura tridimensional
Funcionales en conformación más estable, estado nativo
La estructura tridimensional se estabiliza mediante fuerzas no covalentes y puentes disulfuro
Existen patrones estructurales comunes
Introducción
Aminoácidos Corrientes
Hélice Alfa
Cadenas laterales R
sobresalen del esqueleto
helicoidal

Laminas Plegadas Beta
Esqueleto polipeptídico casi extendido completamente en zigzag.

Hojas Beta
Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es
paralela
Hélice de Colágeno
Secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, los otros dos son
Pro y un aminoácido cualquiera

Giro inverso

Conectan hélices a y/o láminas b.
Cambio de dirección de las cadenas polipeptídicas.
Abundan residuos de prolina y glicina.
Suelen encontrarse en la superficie de las proteínas.
Conformación tridimensional completas de un polipéptido.
Indican estructuras secundarias: hélices, laminas, curvas, vueltas y asas.
Se ensamblan para formar dominios.
2 tipos de estructura terciaria
Los enlaces propios de las estructuras terciarias puede ser 2 tipos:
Estructura Cuaternaria
Subunidades
Compuesto por estructuras terciarias tipo fibroso
Compuesto por estructuras terciarias tipo globular
Unión de Subunidades
Las fuerzas que mantienen unidas a las subunidades son mayormente débiles pero en algunos casos como la inmunoglobulina se mantienen mediante puedes di sulfuro.
Asociaciones con otras biomoléculas
Azucares
Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

Lípidos
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.


Colágeno
Alfa Queratina
Exactamente iguales
hexoquinasa
Muy parecidos
lactato deshidrogenasa
Distinta estructura misma función
hemoglobina
Estructura y función distinta
aspartato transcarbamilasa
Muy pa
Prolina
Plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre -CO- y -NH-
Estructura
Símbolos de los Aminoácidos
Estabilización
Puentes de Hidrógeno paralelos al eje entre el C= O de un AA y el NH del cuarto AA que viene por delante
En cadenas laterales
Estabilización
Cadenas laterales R de aa contiguos
dispuestas en direcciones opuestas
Puentes de hidrógeno intercatenarios entre cadenas distintas o regiones
alejadas de una misma cadena que
se pliega. Perpendiculares al eje de la
cadena
Sección de la estructura proteínica suficiente para llevar a cabo una tarea química o física como la de unir un sustrato u otro ligando
Cuando tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.

Configuración L y D de los aminoácidos
DE TIPO FIBROSA
Una de las dimensiones es mucho mayor a las otras
Péptido

DE TIPO GLOBULAR
Bajo número de aminoácidos
Oligopéptido
No existe dimensión predominante, tiene una forma aproximadamente esférica
Ácidos Nucleicos
Número de aminoácidos no es mayor a 10
Polipéptido
Unión de aminoácidos
superior a 10
Proteína
El número es superior a 50
aminoácidos.
COVALENTE
Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

Pueden deberse a:
Configuración tetraédrica.
*Formación de un puente bisulfuro entre 2 cadenas laterales de Cys.
*Formación de un enlace amida entre cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico
El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y
tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.

asociación de varias hebras para formar una fibra o soga.
NO COVALENTES
De 4 tipos:
Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto
existen varias clasificaciones de los monomeros de esta estructura
Puentes de Hidrógeno entre cadenas laterales de AA polares
Generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro.
Estabilización
Interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales apolares
Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
Es la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas de polipeptidos de estructura terciaria para formar un complejo proteico.
Martínez J (2003) Capítulo 6: Estructura Cuaternaria. Recuperado el 13 de abril de 2014 desde http://www2.udec.cl/~jmartine/Capitulo6.htm

Briones, F; Valenzuela, I; Henriquez, C; Sifon, R; Oyanedel, P. (2009) Estructura terciaria de las proteínas. Extraído en 13 de Abril de 2014. desde: http://xquimicx.blogspot.com/2009/05/estructura-terciaria-de-las-proteinas.html
En las proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L
Clasificación de los aminoácidos
Zwitteriones
Se ionizan a pH fisiológico (7)
Iones dipolares
Enlace peptídico
Polaridad de los grupos R
A pH (6,0 - 7,0) zona del pH intracelular
Aminoácidos con grupo R no polar
Aminoácidos con grupo R polar sin carga
Aminoácidos con grupo R cargados
Son 9 aminoácidos. Denominados también hidrofóbicos
Son 6 aminoácidos, son mas solubles en agua que los aminoácidos con R no polares.
Cisteína puede formar puente disulfuro
Son 5 los aminoácidos que forman este grupo
Los 3 primeros poseen carga positiva, los dos últimos carga negativa
Poseen carga positiva
Poseen carga negativa
Estos aminoácidos en un pH > 3 poseen carga negativa

En su forma ionizada son llamados Espartato y Glutamato
Reacción de condensación
20 aminoácidos decodificados

Proteinogénicos

Prostéticos
Estructura primaria
Estructura primaria (criterios)
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central
Lo que diferencia a las proteínas es la secuencia de aminoácidos
Determina la función
Estructura primaria (criterios)
Enlaces que determinan la estructura primaria. (Covalente) - Esqueleto
Las posibilidades a nivel primario de estructuración es ilimitado
Átomos que componen la cadena principal (N-C-C)
(-NH-C = CO-)
80-2000
Estructura primaria (criterios)
La unidad peptídica es rígida y plana
Enlace entre C , N
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