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LACTATO DESHIDROGENASA

FUNCIONES

  • Producir ácido L-láctico a través del piruvato procedente de la glucólisis en procesos de fermentación.

VALORES NORMALES DEL LDH

Estos valores pueden variar según la técnica o criterios de los laboratorios, a veces en el rango de valores y otras veces por las unidades que se refiere.

Resultados del análisis

  • La concentración sanguínea normal de LDH es: 105 - 333 UI/l

Examen a realizar para saber los valores de LDH

El examen se realiza a través de una extracción de sangre.

  • ¿Cuando realizar el análisis de LDH?

  • ¿Qué pasa si el paciente está tomando fármacos?

Algunos influyen en el resultado de los análisis, como

por ejemplo:

-Anestésicos -Los fluoruros

-Ácido acetilsalicílico (aspirina) -Los narcóticos

-Clofibrato -La procainamida

NIVEL ELEVADO DE LDH:

  • Valores altos: se ven el casos de anemia megaloblástica, en carcinomatosis extensas, en el shock grave y en la anoxia.
  • Subidas moderadas: ocurren en enfermos con infarto de miocardio, infarto pulmonar, leucemia aguda, anemia hemolítica, mononucleosis infecciosa, y distrofia muscular progresiva.
  • Ligeras elevaciones: en casos de hepatitis, ictericia obstructiva , cirrosis o nefropatía crónica.

Si los niveles de LDH aumentan, puede indicar:

  • Cardiopatías: Infarto de miocardio, miocarditis, insuficiencia cardíaca aguda, arritmias cardiacas.

  • Enfermedades hematológicas

  • Hepatopatías: Hepatitis, hepatopatía tóxica, obstrucción de las vías biliares.

  • Metástasis tumorales

  • Otros: Tromboembolismo pulmonar, neumonías, insuficiencia renal aguda, infarto renal, hipotiroidismo. ejercicio muscular muy violento, fiebre tifoidea, tratamiento con medicamentos hepatotóxicos, alcoholismo.

NIVELES BAJOS DE LDH

MELANOMA:

Enfermedad por la cual se forman células cancerosas en los melanocitos.

Cambios en el aspecto de lunares o un área pigmentada es un signo de melanoma.

La prueba para este diagnóstico es el examen de LDH.

El pronóstico de melanoma aparece cuando existe un nivel alto de LDH.

Infarto de miocardio agudo:

Característico de las concentraciones de LDH1 y LDH2 se eleven 8-12h después de un IM agudo, alcance concentraciones máx en 24-48h y vuelvan a la normalidad en 10-14 días si no persiste la necrosis del tejido.

Un signo de IM agudo es cuando la concentración de LDH1 sobrepasa a la LDH2.

La LDH1 es el mejor marcador a partir de las 48h ya que sigue elevada por lo menos 96h.

FORMAS DEL LDH: Las cuales difieren ligeramente en estructura:

  • LDH-1: se encuentra principalmente en el músculo cardíaco y los glóbulos rojos.

  • LDH-2: se concentra en los glóbulos blancos.

  • LDH-3: más alta en los pulmones.

  • LDH-4: es la más alta en los riñones, la placenta y el páncreas.

  • LDH-5: más alta en el hígado y en el músculo esquelético.

Todas ellas se pueden medir en sangre.

Mayor presencia LDH

  • Ciclo de Cori

El lactato producido sale de la célula y circula por el torrente sanguíneo hasta el hígado, donde se vuelve a transformar en glucosa por el proceso de glucogénesis.

La causa de la fatiga muscular durante un ejercicio intenso (agujetas) no se debe a la acumulación del lactato en el músculo, si no a la concentración del ácido producido durante la glucólisis.

Consumir agua con azúcar o bicarbonato para disminuir o evitar la aparición de las agujetas son métodos INEFICACES.

El ácido L-láctico se produce de forma constante durante el metabolismo.

Valores normales: 1 o 2 mMol/l

Umbral: 2 a 4 mMol/l

En demanda de energìa: hasta 20 mMol/l

ASPECTOS CLÍNICOS

Participa en el metabolismo anaeróbico energètico para regenerar NAD+, que en presencia de la glucosa es el factor limitante de la vìa glucolìtica y permite que continùe la producciòn de ATP

El LDH es una enzima que se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, por tanto los niveles de sangre, por general, suelen ser bajos.

INTRODUCCIÓN

ESTRUCTURA, CARACTERÍSTICAS Y PROPIEDADES

Ante la destrucción de tejidos, es decir cuando un tejido o órgano está lesionado el LDH aumenta en el torrente sanguíneo.

¿Qué es una enzima?

  • Proteína soluble
  • Regula y favorece las reacciones químicas
  • No modifica el balance energético y el equilibrio de las reacciones

  • Utiliza la vitamina B1 como coenzima

  • La LDH está formada por 4 subunidades, las cuales pueden ser de 3 tipos: H (LDHB), M (LDHA) y X (LDHC). Los tipos H y M, cuando se asocian independientemente para formar tetrámeros, dan lugar a cinco isoenzimas. Corresponden a las cinco combinaciones posibles.

  • Si aislamos cadenas sencillas M y H, vemos que difieren en secuencia y contenido de aminoácidos. Cuando estas cadenas están inactivas y se mezclan en las proporciones idóneas es cuando se forman espontáneamente ‘’in vitro’’ todas las isoenzimas del LDH.

AVANCES Y NOVEDADES

  • Estructura cuaternaria tetramérica

  • Combinación de monómeros u homómeros:

-H (LDHB)

-M (LDHA)

-X (LDHC)

ÍNDICE

Valoración de la determinación de LDH en los Trastornos Hipertensivos del Embarazo (THE)

  • Objetivo: Valorar la correlación de las distintas formas isoenzimáticas de LDH con los distintos parámetros indicativos de afección y gravedad en los casos de THE.

  • Metodología: Estudio de la LDH en 30 pacientes. Se miden los valores de Presión Arterial (PA).

  • Resultados: No hay correlación entre las isofromas 1, 3 y 4; en cambio, sí en la LDH-2 y LDH-5.

  • Conclusión: Se considera que la determinación de LDH-5 en los casos de THE y su aumento en suero son indicadores, ya que presentan una fuerte correlación con alteraciones importantes en este cuadro, como la proteinuria.

Estudio sobre el melanoma tratado con metformina

Se determina la participación del complejo I de la metformina y LDH en la progresión del melanoma en ratones.

La inhibición del complejo I de la metformina promueve el crecimiento del melanoma a través de la elevación de los niveles de LDH y su bloqueo disminuye la proliferación tumoral.

Conclusión: La inhibición de LDH induce la apoptosis.

  • Estudio sobre el melanoma tratado con metformina

  • Determinación de LDH en los THE

  • Tratamiento para la epilepsia

BIBLIOGRAFÍA

Nuevo tratamiento para la epilepsia basado en el metabolismo.

  • Un 1% de la población padece epilepsia. Los medicamentos disponibles actualmente solo funcionan en ⅔ de los enfermos.

  • Dieta citogénica: Se basa en las grasas, evitando los carbohidratos y aliviando los casos de epilepsia.

  • Según este estudio, la inhibición de LDH bloquea la excitación neuronal y evita las convulsiones.

  • Los inhibidores de LDH serán los primeros medicamentos en imitar la dieta citogénica.

  • Estiripentol: Sus derivados podrían dar lugar a mejores tratamientos para la epilepsia.

https://es.wikipedia.org/wiki/Lactato_deshidrogenasa

http://www.tuotromedico.com/temas/ldh_en_suero.htm

https://www.clinicadam.com/salud/5/003499.html

http://www.ferato.com/wiki/index.php/LDH

https://medicina-1105.wikispaces.com/Lactato+Deshidrogenasa

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enzimas%20oxidorreductoras%20piridin%20dependientes.html

http://definicion.de/enzima/

http://www.labtestsonline.es/tests/LDH.html?tab=3

http://www.eis.uva.es/~macromol/curso08-09/pla/Pag%20web/importancia%20biologica.html

https://es.m.wikipedia.org/wiki/Lactato_deshidrogenasa

http://todoesquimica.blogia.com/2011/102405-el-cido-l-ctico.php

https://www.ecured.cu/Ácido_láctico

http://www.elsevier.es/es-revista-clinica-e-investigacion-ginecologia-obstetricia-7-articulo-valoracion-determinacion-enzima-lactato-deshidrogenasa-13078373

http://m.20minutos.es/noticia/2410283/0/tratamiento-epilepsia/basado-metabolismo/dieta-cetogenica/

  • Las isoenzimas se clasifican mediante electroforesis en gel.

  • Consiste en aplicar corriente eléctrica a las moléculas para que atraviesen una placa de gel. Esto separa las moléculas según su tamaño, su forma o su punto isoeléctrico.

  • Las isoenzimas difieren en la composición

aminoacídica, y por lo tanto en los valores

de sus pHs isoeléctricos.

·Isoenzima predominante en el músc. esquelético: 4 cadenas M idénticas -> M4

·Isoenzima predominante en el corazón: 4 cadenas H idénticas -> H4

Las deshidrogenasas de este tipo pueden ser estereoespecíficas en dos sentidos. Muchas de ellas son específicas para uno de los estereoisómeros de sus sustratos. Nuestra enzima, la LDH, es específica para la L-lactato.

Aunque catalizan las mismas reacciones, sus valores de Vmáx, KM y kcat son diferentes, lo cual ha sido demostrado en un estudio cinético de la LDH difiriendo significativamente en sus valores de KM respecto a sus sustratos, particularmente respecto al piruvato:

  • isoenzima M4 (músculo esquelético): valor bajo de KM y velocidad elevada en la reducción de piruvato a lactato

  • isoenzima H4 (corazón): KM elevada y velocidad de reducción baja

  • los demás isoenzimas poseen propiedades cinéticas intermedias entre M4 y H4

Esto proporciona cierta comprensión acerca de la función de los isozimas del LDH.

·Las proporciones relativas de los isoenzimas pueden cambiar durante el desarrollo embrionario

·Constituyen, también un elemento importante para el diagnóstico de las enfermedades del corazón y del hígado.

Investigación genética:

secuencias de cadenas polipeptídicas

M y H codificadas por dos genes diferentes

biosíntesis de las cadenas y

cantidades de los izoenzimas

bajo regulación genética

  • Introducción
  • Estructura, características y propiedades
  • Funciones
  • Aspectos clínicos
  • Avances y novedades
  • Bibliografía

·En la especie humana se han localizado cinco isoenzimas. Son del mismo peso molecular (134,000) y contienen cuatro cadenas polipeptídicas (cada una de 33,500).

  • Lactato-deshidrogenasa 1: 4H.
  • Lactato-deshidrogenasa 2: 3H 1M.
  • Lactato-deshidrogenasa 3: 2H 2M.
  • Lactato-deshidrogenasa 4: 1H 3M.
  • Lactato-deshidrogenasa 5: 4M.

·Valores normales

L-DH 1: 18-33% miocardio, eritrocitos, cerebro, músculos y riñón

L-DH 2: 24-40% miocardio, eritrocitos, cerebro, músculos y riñón

L-DH 3: 18-30% riñón y cerebro

L-DH 4: 6-16% hígado, músculos, pulmón y riñón

L-DH 5: 2-13% hígado, músculos, pulmón y riñón

·Valores normales de LDH en concentración sanguínea: 105-133 UI/L

·Contenido LDH especialmente alto en los riñones, cerebro, hígado, músculo esquelético y cardíaco, eritrocitos y tejidos tumorales (aunque diferentes proporciones de las 5 LDH).

·Concentración en los tejidos: 500 veces superior a la concentración en plasma= pequeños daños tisulares pueden liberar la enzima y aumentar su [c] en el plasma.

Localización

Oxidorreductasa

  • Corazón
  • Hígado
  • Glóbulos rojos (eritrocitos)
  • Músculos
  • Cerebro
  • Pulmones
  • Riñones
  • Deshidrogenasa piridín-dependiente

  • Cinco formas isozímicas diferentes en los tejidos de la rata y de otros vertebrados

  • EC 1.1.1.27.

También se puede expresar como estas reacciones de catalización generales;

Sustrato reducido + NAD+ ↔ sustrato oxidado + NADH + H+

o bien

Sustrato reducido + NADP+ ↔ sustrato oxidado + NADPH + H+

Alonso Cortegoso, Jaime

Andújar Moure, Víctor

Casais Barcia, Carolina

Couto Fajín, Míriam

Rúa Reigada, Míriam

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