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Proteínas
Características Gerais
Características
Compostos orgânicos mais abundantes na matéria viva
Aminoácidos
Aminoácidos
Ligações Peptídicas
Ligação
Peptídica
Ligação entre o grupo amina de um aminoácido com o grupo carboxila de outro.
- Síntese por desidratação
- Quebra por hidrólise
Estrutura das Proteínas
Depende do arranjo dos aminoácidos
Estrutura
Estrutura Primária
Sequência linear dos aminoácidos do polipeptídeo
Genético
Estrutura
Primária
Estrutura Secundária
Dobramentos gerados por ligações de H
- Alfa-hélice
- Folha Beta-pregueada
Estrutura
Secundária
Estrutura Terciária
Maior grau de enrolamento
Ligações de H e dissulfeto (S-S)
Estrutura dobra sobre si mesma - 3D
Estrutura
Terciária
Estrutura Quaternária
Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas
Ex: Hemoglobina
Estrutura
Quaternária
Mudança Estrutural
Alterações na estrutura primária geram alterações na conformação espacial de uma proteína.
Ex: Anemia falciforme
Mudança
Estrutural
- Doença genética
- Aminoácido Glutamato é substituído por Valina
- Hemácia em forma de foice
- Problemas no transporte de O2
Desnaturação
Alterações na proteína tornando-a inativa
Quase sempre irreversível
Fatores: Temperatura e pH
Desnaturação
Classificação
Classificação
pela
Composição
Simples: Apenas aminoácidos
Conjugadas: Aminoácidos + Grupos prostéticos
Glicoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas
Funções
Estrutural: Colágeno, queratina
Hormonal: Insulina
Defesa: Anticorpos
Energética: Albumina
Transporte de gases: Hemoglobina
Contrátil: Actina e miosina
Enzimática: Lactase
Funções
Enzimas
Enzimas
Classe mais numerosa de proteínas
Quando ligadas a outras substâncias:
Cofator -> Sais Minerais
Cofator -> Coenzima -> Vitaminas
Características
Função
Catalisadores biológicos
Aumenta a velocidade de reação
Não aumenta a temperatura
Diminui a energia de ativação
Função
Altamente específicas
ao substrato
Chave-fechadura
Enzima permanece intacta ao final da reação