Introducing
Your new presentation assistant.
Refine, enhance, and tailor your content, source relevant images, and edit visuals quicker than ever before.
Trending searches
proteinen tolespenaren alterazioak
54
Proteinen tolespenaren alterazioak
Iara Alonso, Nerea Ayerbe, Maialen Alkorta eta Oihane Antxustegi.
Sarrera
1. Aminoazidoen sekuentzia
- Proteinaren tolespenaren ezaugarriak 1.mailako egituran egongo dira idatzita
- Anfinsen-en esperimentua
Sarrera
2. Termodinamika
Proteinen tolespena berezkoa izango da (erreakzio espontaneoa)
- Levinthal-en paradoxa
- Entalpia eta lotura ahulak
Anfisen-en esperimentua
Anfinsenen esperimentua
Anfinsen-en ezaugarriak
Esperimentua eta nobel saria
Esperimentua
1961
1972
Anfinsen
Kimikako nobel saria
“Hiru dimentsiotako tolespenaren azalpena aminoazidoen sekuentzian aurkitu behar da. "
Aurrekariak
"Proteinaren desnaturalizazioa eta funtzioen galera itzulezinak dira."
Esperimentua
Helburuak
Proteinaren konfigurazio espazialaren eragilea
Proteinaren desnaturalizazioa eta funtzio galera itzulgarriak
Elementuak
- Erribonukleasa:
- RNA zatitzen duen erribonukleasa entzima
- Molekula sinplea
- Bere jarduera neurgarria
- Osaera:
- 120 aa
- 8 zisteina --> 4 disulfuro zubi
ERREAKTIBOAK
- Beta-mercaptoetanola
- Disulfuro zubiak ezabatzeko elementua.
- Urea 8M
- Proteina destolestu, okertu eta forma arraroetan tolestu honen bitartez.
Destolespena
- Burutapena; proteina destoletzea
- Zabaltze prozesua gauzatzeko lotura molekularrak hautsi
- Proteinak egitura naturala eta ezaugarri biologikoak galdu
- Beta-mercaptoetanola eta urea 8M erabili
- Proteina egitura tridimentsional konplexu batean bilakatu
Tolespena
- Urea eta beta-mercaptoetanola ezabatzean proteinak bere jarduera eta egitura sekundario eta tertziarioa berreskuratu
- Berregiturapena aipaturiko oxidazio erreakzio bati esker ematen da
Ondorioak
- Aldaketa itzulgarria
- Tolespena berezkoa eta termodinamikoki mesedegarria
- Jatorrizko egoerara itzultzeko proteinen estruktura primarioan kodetuta dagoen eragilea erabili
Erronkak
Proteina hauekin batera beste substantzia batzuk agertuz gero, zer gertatuko litzateke?
Esperimentu honek funtzionatuko luke proteinak handiagoak izango balira?
Levinthalen paradoxa
1. Paradoxaren esanahia
Logikoa ez den ideia, baina aldi berean aspektu logikoak dituena.
Levinthalen paradoxa
2. Levinthalen paradoxa
- Proteina batek konformazio guztiak zoriz hartuz gero, denbora luzeko prozesua litzateke tolespena.
- Hala ere, nanosegunduen buruan ematen da.
Adibidea
Adibidea
30
- 100 aminoazidoz osatutako polipeptido bat.
- Aminoazido bakoitzak bi konformazio posible.
- Guztira 10 konformazio posible eratzeko gai proteina.
- Konformazio batetik bestera igarotzeko behar
den denbora 10 segundu.
- Tolesteko denbora totala 10 urte.
-12
10
Ondorioak
Paradoxaren ondorioak
- "Trial and error" ez da zuzena.
- Ez da zorizko bilaketa konformazionalik ematen.
- Konformazio guztiek ez dute agertzeko
probabilitate bera.
Levinthal-en proposamenak
- Aminoazido batzuek tolespen-nukleo
gisa jokatu tolespenean.
- Beraien arteko interakzioak eman.
- Proteinak bide edo ruta espezifiko
bat jarraituz tolestu.
Globulu fundidoa
"Folding funnel" eredua
- Tolespenaren energiak enbudu itxura.
- Proteina bakoitza bide espezifiko propioa.
- Proteinek gero eta energia-maila txikiagoko egiturak eratu.
- Helburua egitura natiboa lortzea.
- Bitarteko egitura edo egoerak.
Globulo fundidoaren egoera
- Bitarteko egitura bat.
- "Molten globule" bezala ere ezagutu.
- Esperimentalki aurkitu da hainbat proteinetan.
- Bigarren eta hirugarren egituren bitartean.
Termodinamika
Gibbsen energia askea
ΔG = ΔH - TΔS
Termodinamika
eta loturak
Prozesua berezkoa izateko ΔG negatibo izan behar da.
- ΔS negatiboa izango denez ΔH oso negatibo izan beharko da.
ΔG = ΔH - TΔS ΔG = ΔH - T(-ΔS) ΔG = ΔH + TΔS
- Horretarako beharrezkoak dira lotura ahulak.
OSO NEGATIBOA
Lotura ahulak
Lotura ahul motak
VAN DER WAALS
HIDROGENO ZUBIAK
H + N,O,F
Aminoazido polarren artean emango dira.
Aminoazido desberdinen elektroien momentuko erakarpen ahulak.
DISULFURU ZUBIAK (ez dira ahulak)
Cys + Cys egitean sortuko dira.
(H-S-S-H)
INDAR ELEKTROSTATIKOAK
INDAR HIDROFOBIKOAK
Karga + eta - albo kateen artean.
Albo kate apolarren artean, urkila sortu.
Proteina globularren guneak
- Albo kate hidrofobikoak Barruan
- Albo kate hidrofilikoak Kanpoan
Bibliografia
- https://www.bbvaopenmind.com/ciencia/biociencias/anfinsen-y-la-arquitectura-de-las-proteinas/
- https://proteomeplus.wordpress.com/2011/06/27/el-experimento-de-anfinsen/
- http://www.bifi.es/~jsancho/estructuramacromoleculas/8estabilidadyplegamiento/8estabilidadyplegamiento.htm
- http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/prot43.htm
- http://ocw.usal.es/ciencias-biosanitarias/bioquimica-biosintesis-de-macromoleculas/contenidos/11.%20Plegamiento%20de%20Proteinas.pdf