biosintesis de aminoacidos

Biosíntesis de aminoácidos

Ya se ha descrito como el α-cetoglutarato, metabolito intermediario del ciclo del ácido cítrico, da origen al glutamato y a partir de éste se forman, glutamina, arginina y prolina.

Derivados del α-cetoglutarato

La glutamilna se sintetiza a través de la reacción de aminación directa, tal como se ha comentado previamente.

Esta enfermedad es una de un pequeño número de enfermedades de los aminoácidos llamadas “alteraciones del ciclo de la urea” (UCD, por sus siglas en inglés).

Ocurre cuando una enzima llamada “arginasa” falta o no funciona bien. El trabajo de esta enzima es ayudar a descomponer el aminoácido llamado arginina y a eliminar el amoníaco del cuerpo.

Cuando la arginasa no funciona, la arginina, junto con el amoníaco, puede acumularse en la sangre. Esto puede causar graves problemas en el crecimiento, el aprendizaje y la salud.

Algunos de los primeros

síntomas de un alto nivel de amoníaco son:

• falta de apetito;
• demasiado sueño o falta de energía;
• irritabilidad;
• vómitos.

Es un tipo de enfermedad relacionada con los aminoácidos. Las personas con

esta deficiencia tienen problemas para eliminar el amoníaco del cuerpo. El

amoníaco es una sustancia dañina. Se forma cuando la proteína y sus

componentes básicos, los aminoácidos, se descomponen para que el cuerpo

los use.

La arginina se obtiene en el ciclo de la urea, y aunque la mayor parte de ella se rompe, por acción de la arginasa, en ornitina y urea, puede proporcionar la suficiente cantidad de aminoácido para el recambio proteico de un individuo adulto, no así en los individuos jóvenes que precisan cantidades elevadas para el crecimiento.

La síntesis de aminoácidos se desarrolla a un ritmo variable, dependiendo de las necesidades que existan en la célula respecto a cada aminoácido particular.

Este metabolito es un intermediario de la glucólisis y a través de reacciones de transaminación y reducción da lugar a serina. A partir de la serina, se obtienen dos aminoácidos: la glicina por eliminación de un átomo de carbono a través de un transportador, el tetrahidrofolato que mueve unidades activadas de un átomo de carbono.

Incluso utilizando un aminoácido esencial como la fenilalanina en una única reacción puede obtenerse un aminoácido no esencial como la tirosina: Fenilalanina + O2 + NADPH + H+ → Tirosina + NADP+ + H2O

Las rutas metabólicas son muy variadas; en el caso de los mamíferos existen vías anabólicas para unos once aminoácidos, denominados no esenciales.

Deficiencia de arginasa

La mayor parte de los aminoácidos no esenciales se sintetizan a través de vías metabólicas muy simples con una secuencia de unas pocas reacciones. Los sustratos iniciales son metabolitos intermediarios del ciclo del ácido cítrico, de la glucólisis o de la ruta de las pentosas-fosfato. Estas moléculas aportan el esqueleto carbonado e incorporan el nitrógeno orgánico, fundamentalmente, del glutamato o de la glutamina.

Derivados del 3-fosfoglicerato

El médico de su bebé trabajará con un médico especialista en metabolismo y con

un dietista para cuidar a su hijo/a.

• Una dieta baja en proteínas y/o alimentos médicos especiales y leche de fórmula
• Dieta baja en proteínas
• Análisis de sangre

La síntesis de cisteína requiere la participación, además de serina que proporciona el esqueleto carbonado, de otro aminoácido, la metionina, que le suministra el átomo de azufre. En una primera reacción la metionina se convierte en S-adenosil-metionina, pierde un grupo metilo y reacciona con la serina para dar el aminoácido cisteína.

En el caso del aminoácido arginina, la cantidad necesaria para el adulto se obtiene a través del ciclo de la urea, pero durante la infancia, cuando se está desarrollando el crecimiento y la síntesis proteica se realiza a mayor escala, la producción del ciclo de la urea no es suficiente y se ha de incorporar en la dieta.

Existe un grupo de nueve aminoácidos, denominados esenciales, que deben ser ingeridos con la dieta, ya que no pueden sintetizarse o el ritmo de síntesis no cubre las necesidades del organismo en una situación concreta.

Dentro de las más sencillas estarían las que invirtiendo las reacciones de transaminación, estudiadas en las rutas catabólicas, permiten obtener, en una única reacción, los siguientes amino- ácidos: Piruvato + glutamato <=> Alanina + α-cetoglutarato

Oxalacetato + glutamato <=> Aspartato + α-cetoglutarato

El mismo caso ocurre también con otro aminoácido como la histidina. Aparte de éstos, el resto se puede formar cuando la cantidad de los mismos, bien procedente de la degradación proteica o bien de la dieta, no es suficiente para permitir el proceso de recambio proteico.

El glutamato se sintetiza a partir de NH4 + y α-cetoglutarato, metabolito del ciclo del ácido cítrico, en una reacción de aminación directa catalizada por la enzima glutamato deshidrogenasa, la misma enzima que realiza la desaminación localizada en la matriz mitocondrial, la diferencia estriba en que en la ruta biosintética la enzima utiliza como coenzima al NADPH y no al NAD+.

Las rutas biosintéticas son muy variadas, algunas requieren una única reacción y otras son de una gran complejidad. Los aminoácidos no esenciales tienen vías biosintéticas relativamente simples, mientras que las rutas sintéticas de los esenciales son bastante complejas.

NH4 + + α-cetoglutarato + NADPH + H+ <=> glutamato + NADP+ + H2O

Incorporación de NH3 (NH4 +) a los aminoácidos a través del glutamato y la glutamina

Dentro de las más sencillas estarían las que invirtiendo las reacciones de transaminación, estudiadas en las rutas catabólicas, permiten obtener, en una única reacción, los siguientes amino- ácidos: Piruvato + glutamato <=> Alanina + α-cetoglutarato

Oxalacetato + glutamato <=> Aspartato + α-cetoglutarato

Mediante la glutamina sintetasa se realiza una segunda reacción de aminación sobre el glutamato obteniendo la glutamina.

Glutamato + NH4 + + ATP <=> glutamina + ADP + Pi + H+