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Enzimas
Estudiante: Lina Polanco
Tutor: Dayeira Restrepo
Curso: Bioquimica (201103)
Grupo:_114
Tipos de inhibición enzimática
Las enzimas son un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles.
Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.
Clasificación de las enzimas
Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un compuesto a otro. Casi siempre los electrones van acompañados de protones.
Oxidorreductasas
La reacción que catalizan estas enzimas es la de transferir un grupo químico de un compuesto a otro
Transferasas
Como su nombre lo dice, estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis (Agua).
Hidrolasas
Las enzimas de este tipo agregan (o sustraen), grupos químicos a dobles ligaduras.
Liasas
Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus isómeros. (Recuerde que los isómeros son compuestos que tienen los mismos átomos pero diferente arreglo en el espacio).
Isomerasas
Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reacción es endergónica y requieren de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen energía.
Ligasas
¿Qué es la catálisis enzimática?
La actividad catalítica de las enzimas radica en la capacidad que tienen para llevar a cabo una reacción química, que a su vez depende de la organización espacial de los aminoácidos del sitio activo. La comparación estructural y funcional de las enzimas nos permite comprender cómo funcionan los sitios activos.
La presencia de un catalizador químico acelera la velocidad de la reacción química porque favorece la presencia del estado de transición.
Representación
Se observa un aumento en la velocidad de la reacción en presencia de un catalizador
Tipos de catálisis enzimática
La capacidad de las enzimas para lograr el aumento de las velocidades de catálisis de las reacciones químicas se atribuye a los siguientes mecanismos:
Para que las moléculas reacciones deben aproximarse entre sí a la distancia de formación de enlace. Al aumentar la concentración se favorece el encuentro de unas con otras y se incrementa la velocidad de reacción.
Catálisis por proximidad
En la catálisis ácida especifica o base específica, la velocidad de reacción es sensible a cambios en la concentración de protones pero independiente de la concentración de otros ácidos (donadores de protones) o bases (aceptoras de protones) presentes en la solución o en el sitio activo.
Se dice que las reacciones cuyas velocidades responden a todos los ácidos o bases presentes están sujetas a catálisis ácida o básica general.
Catálisis ácido-base
Catálisis por deformación
Las enzimas que catalizan reacciones líticas en las que se requiere romper un enlace covalente generalmente unen sustratos en una conformación algo desfavorable para el enlace que experimentará la ruptura. La deformación resultante alarga o distorciona el enlace elegido, debilitándolo y haciéndolo más vulnerable a la ruptura.
El proceso de la catálisis covalente tiene que ver con la formación de un enlace entre la enzima y uno o más sustratos. La enzima modificada se convierte entonces en un reactivo.
La catálisis covalente introduce una nueva vía de reacción que es más favorable energéticamente y, por consiguiente, más rápida que la trayectoria de reacción en solución homogénea. No obstante, la modificación química de la enzima es momentánea.
Al complementarse la reacción, la enzima vuelve a su estado original no modificado.
La catálisis covalente en común entre las enzimas que catalizan reacciones de transferencia de grupos.
Catálisis covalente
La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de cada enzima para diferenciar sustancias que tienen características semejantes (especificidad de sustrato) o para realizar una transformación concreta (especificidad de acción).
La especificidad de sustrato es absoluta cuando un enzima sólo puede catalizar la transformación de una sustancia (en algunos casos sólo puede unirse a uno de los isómeros D o L de una misma sustancia, pero no a los dos); se habla de especificidad de grupo cuando una misma enzima puede catalizar la transformación de un grupo de sustancias que tienen un tipo de enlace determinado (por ejemplo, la a-glucosidasa tiene acceso a glúcidos con enlace a), o que son portadoras de determinado grupo (las fosfatasas separan los grupos fosfatos de cualquier tipo de molécula).
Especificidad enzimática
El centro activo de la enzima está formado por el centro de fijación y el centro catalítico, que suelen estar juntos. Unos aminoácidos se encargan de unir la enzima al sustrato mediante enlaces débiles (iónicos, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals), y otros se encargan de la catálisis enzimática, transformando el sustrato en producto.
Características del sitio catalítico
Caracterisiticas
- Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los repliegues de la cadena polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la cadena original.
- Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja el sustrato.
- Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y establecen enlaces débiles con él. Cuando se rompen estos enlaces, los productos se separan del centro activo.
El primer modelo sugerido para explicar la interacción enzima-sustrato fue propuesto por el químico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura, que supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura.
Interacción enzima-sustrato
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
Tipos de inhibición enzimática
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos.
Reversibles
El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero
Inhibición competitiva
Inhibición mixta
El inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa.
Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima.
Es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
Inhibición no competitiva
Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente el sitio activo de su diana. Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalización de casi todas las proteínas, pero este no es un efecto específico.
De forma similar, algunos tratamientos químicos no específicos destruyen la estructura de la proteína: por ejemplo, si son sometidas a una elevada concentración de ácido clorhídrico, el cual hidrolizará los enlaces peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos de las proteínas
Irreversibles
Referencias bibliográficas
José, J. (2022). Clasificación de las enzimas | LIBRO ELECTRÓNICO DE BIOQUÍMICA | Juan José Martínez Guerra. Libroelectronico.uaa.mx. https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/clasificacion-de-las-enzima.html
Luis, P. (2018). El centro activo de las enzimas. Características del centro activo. Biologia-Geologia.com. https://biologia-geologia.com/biologia2/452_el_centro_activo_de_las_enzimas.html
Franklin, B. (2022). Capítulo I. Las enzimas Las puertas de la sabiduría nunca están cerradas. https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4
Inhibidor_enzimático. (2022). Quimica.es. https://www.quimica.es/enciclopedia/Inhibidor_enzim%C3%A1tico.html