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Proteine ed Enzimi
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Transcript
PROTEINE ed ENZIMI
I DUE PRINCIPALI TIPI DI PROTEINE
PROTEINE
- Possono essere semplici o coniugate
- Sono semplici se formate solamente da catene di alpha-amminoacidi
- Sono coniugate se contengono anche lipidi e glucidi
GLI ALPHA AMMINOACIDI
- possiedono un gruppo amminico -NH2 e un gruppo carbossilico -COOOH, entrambi legati al carbonio alpha
- nelle proteine ne sono presenti 20, che si distinguono tra loro attraverso il radicali
- sono chirali rispetto al carbonio alpha, possono quindi assumere una struttura ad L o D
- sono anfoteri
- agiscono come tamponi del pH
- nel legame, COOH di un amminoacido reagisce con NH2 di un altro amminoacido, nel quale processo viene eliminata una molecola d'acque e si forma un legame covalente C-N
- nel legame tra un amminoacido e l'altro di forma un dipeptide
- nei dipeptidi si possono trovare due estremità: N e C terminale (rispettivamente con il gruppo amminico e carbossilico liberi)
IL LEGAME PEPTIDICO
INTRODUZIONE ALLE PROTEINE
DAI POLIPEPTIDI ALLE PROTEINE
- i polipeptidi con massa molecolare maggiore a 10.000 u sono definiti PROTEINE
- le catene polipeptidiche hanno sempre una terminazione N e una C
- tra gli amminoacidi di un polipeptide si possono formare anche ponti disolfuro
- essendo le proteine composti anfoteri, predispongono di un punto isoelettrico
LA LORO STRUTTURA
- le caratteristiche delle proteine sono determinate non solo dal numero di aminoacidi che le compongono, ma bensì anche dalla loro conformazione
- hanno una struttura primaria, secondaria e terziaria
- a volte presentano una struttura quaternaria
- è la sequenza lineare degli amminoacidi che la compongono e delle posizioni di eventuali ponti disolfuro
STRUTTURA PRIMARIA
- è l'organizzazione tridimensionale della proteina secondo un motivo ordinato e ricorrente
- troviamo due tipi di strutture secondarie: alpha-elica e beta-foglietto
STRUTTURA SECONDARIA
ALPHA-ELICA
- è la struttura secondaria più semplice
- la catena si avvolge in maniera destrorsa
- si crea attraverso dei legami a idrogeno tra il gruppo CO di un amminoacido e quello NH dell'amminoacido posto quattro residui più avanti nella sequenza
BETA-FOGLIETTO
- i gruppi R sono posti in maniera alternata sopra e sotto il piano della molecola
- è determinato da più catene polipeptidiche che formano legami a idrogeno
- sono caratterizzate da una struttura formata unicamente da alpha-eliche o beta-foglietti
- sono principalmente proteine strutturali e abbondano nel mondo animale
LE FIBROSE
- è determinata dal ripiegamento complessivo della catena polipeptidica in modo da formare una sorta di gomitolo, una struttura globulare
- si crea attraverso un processo di ripiegamento, o folding, guidato da grandi proteine dette chaperoni molecolari
STRUTTURA TERZIARIA
- possiedono una struttura terziaria e, a differenza delle fibrose, sono solubili in acqua
- i principali esempi sono le globuline e le albumine
LE GLOBULARI
- è un ulteriore modello in cui più molecole proteiche in struttura terziaria (subunità) interagiscono attraverso legami deboli o covalenti
- l'emoglobina è il classico esempio di proteina globulare
STRUTTURA QUATERNARIA
LA DENATURAZIONE
- quando la struttura tridimensionale della proteina viene alterata si parla di denaturazione, da cui deriva la perdita dell'attività biologica
- la denaturazione può essere reversibile o irreversibile
- se le condizioni della molecola tornano ottimali si verificherà la rinaturazione
- avviene a causa di variazioni di temperatura, di pH e altri fattori
LE FUNZIONI
le proteine si distinguono anche attraverso le loro funzioni:
- strutturali, come la cheratina e il collagene
- trasportatrici, come l'emoglobina
- di riserva, come la caseina del latte
- contrattili, come l'actina e la miosina
- protettive, come la fibrina e gli anticorpi
- enzimatiche, come i catalizzatori biologici
- regolatrici, come gli ormoni
- motrici, come la dineina
- tossine, come i veleni dei serpenti
ENZIMI
- sono proteine globulari idrosolubili
- si trovano liberi nel citoplasma, all'interno di organuli o legate alle membrane
- esistono enzimi unicamente proteici e altri che che presentano una parte non proteica
- nel caso in cui ci sia una parte non proteica, quest'ultima è detta cofattore (se è uno ione metallico) o coenzima (se è una molecola organica); mentre la parte proteica è definita apoenzima
- sono catalizzatori biologici in grado di accelerare le reazioni chimiche all'interno delle cellule
- per accelerare le reazioni intervengono abbassando l'energia di attivazione
- alcune sostante inorganiche possono fungere da catalizzatori ma la loro efficienza è decisamente inferiore
IL LORO RUOLO
Gli enzimi sono dotati di elevata specificità, cioè sono capaci di catalizzare solo un tipo particolare di reazione, operando su un particolare reagente; in base ad essi sono state identificate sei classi di enzimi:
- ossidoreduttasi, per reazioni redox
- transferasi, per il trasferimento di gruppi atomici da una molecola all'altra
- idrolasi, per le reazioni di idrolisi
- liasi, per l'addizione o l'eliminazione di gruppi atomici
- isomerasi, per le trasformazioni dei composti
- ligasi, per le reazioni di condensazione
LE 6 CLASSI
IL MECCANISMO D'AZIONE
- Nel 1894 E. Fischer paragonò l'enzima a una chiave che può aprire un solo lucchetto: nacque così il modello chiave-serratura.
Esso considerava l'interazione tra enzima e substrato come un incastro secondo il quale il substrato si inserisce in particolare punto dell'enzima, nel suo sito attivo.
- oggi utilizziamo il modello dell'adattamento indotto, nel quale il substrato di avvicina al sito attivo dell'enzima e quest'ultimo si adatta alla forma del substrato
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