1

Seminario de Proyectos

M.C. Alma Delia Sánchez García

Seminario de Proyectos

GRACIAS :-)

Gluten

El Gluten es una estructura no del todo conocida debido a la interacción de las proteínas de la harina sometidas a una acción mecánica.

Tabla 1. Tipos de proteinas de granos vegetales

Fuente:http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF

Las harinas de diferentes cereales tienen distinta composición que se indica a continuación utilizando la clasificación de la tabla anterior:

Tabla 2. Diferentes proteinas del grano de los cereales

Fuente:http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF

BIBLIOGRAFIA:

1.- Estructura y función de proteínas y péptidos: mioglobina, hemoglobina, miosina, caseína, colágeno, gluten, lactolbumina y ovoalbúmina. Ampliacion de Tecnología de Alimentos.

2.- Jesus Calaveras. Nuevo tratado de Panificación y Botellería, 2004. AMV Ediciones.

La masa panificable es una mezcla de gluten desarrollado y almidón aun sin gelificar, con agua retenida e ingredientes de enriquecimiento incorporados.

Glutenina & Gliadina

Harina de Trigo

* La fracción de proteína soluble en alcohol diluido (prolamina) se denomina gliadina y consiste en, al menos, 8 componentes diferentes de pm entre 42.000 a 47.000.

*La parte insoluble en alcohol diluido pero soluble en soluciones acidas y alcalinas(glutelina) se denomina glutenina y está constituida por unidades de unas 20.000 pm agrupados en conjuntos de pm de varios millones por enlaces disulfuro

La composición en aminoácidos de las proteínas del trigo se muestra a continuación.

Tabla 3. Cantidades de aminoácidos en las proteínas de trigo: glutenina, gliadina, albúmina, globulina.

Fuente:http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF

Método de sedimentación o de SDS

Se basa en las características detergentes del SDS que despliega totalmente las proteínas; esto unido al efecto del PH facilitado por el ácido láctico, hace acelerar o frenar la velocidad de sedimentación de las proteínas en función a su calidad.

Evaluar la calidad de las proteínas que formaran posteriormente el gluten a través de pruebas como:

Este postulado ha sido, al menos parcialmente, confirmado porque la adición de agentes reductores rompen el sistema –s-s- formando sulfhidrilos reduciendo el tiempo de amasado, y luego son reconstruidos por la adición de oxidantes específicos. Este tipo de aditivos se emplea mucho para acelerar y mejorar la elaboración del pan.

La formación del gluten es un fenómeno complejo que tiene lugar durante el amasado, y que se ha postulado, ocurre con la ruptura de enlaces S-S a causa de la acción mecánica, extensión de las cadenas de proteína y formación de nuevos enlaces intercatenarios que forman una superestructura elástica y deformable.

Índice de sedimentación o de Zeleny

Consiste en medir el volumen de partículas que se sedimentan (principalmente proteínas hinchadas que han absorbido agua) en una solución acida. El volumen sedimentado está condicionado por la cantidad y la calidad de las proteínas, ya que al ser desnaturalizadas por el ácido la que tenga mayor calidad enlazara más agua, flotara y precipitara lentamente; parece ser que las proteínas de calidad pierden en menor medida su capacidad para agregarse.

Índice de Pelshenke

Se realizan bolas de masa de harina con una suspensión de levadura que posteriormente se sumergen en agua a temperatura constante. El tiempo que transcurre desde que las bolas son sumergidas hasta que se desintegran por efecto de la fermentación es el periodo que se conoce como índice de Pelshenke. Este índice está influenciado por la cantidad y calidad de las proteínas que puedan formar gluten. Cuando mayor es el tiempo que tardan las bolas en desintegrarse más fuerte es el gluten formado.

Teresa Hdez. Segura

Glutenina (Triticum aestivum)

Imagen 1. Microscopía electrónica de barrido de una subunidad de glutenina purificada

Fuente: NCBI, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/

GenBank: CAA27052.1838 aa

Sequence FASTA

>gi|736319|emb|CAA27052.1| glutenin [Triticum aestivum]

MAKRLVLFVAVVVALVALTVAEGEASEQLQCERELQELQERELKACQQVMDQQLRDISPECHPVVVSPVA

GQYEQQIVVPKGGSFYPGETTPPQQLQQRIFWGIPALLKRYYPSVTSPQQVSYYPGQASPQRPGQGQQPG

QGQQSGQGQQGYYPTSPQQPGQWQQPEQGQPGYYPTSPQQPGQLQQPAQGQQPGQGQQGRQPGQGQPGYY

PTSSQLQPGQLQQPAQGQQGQQPGQGQQGQQPGQGQQPGQGQQGQQPGQGQQPGQGQQGQQLGQGQQGYY

PTSLQQSGQGQPGYYPTSLQQLGQGQSGYYPTSPQQPGQGQQPGQLQQPAQGQQPEQGQQGQQPGQGQQG

QQPGQGQQPGQGQPGYYPTSPQQSGQGQPGYYPTSSQQPTQSQQPGQGQQGQQVGQGQQAQQPGQGQQPG

QGQPGYYPTSPLQSGQGQPGYYLTSPQQSGQGQQPGQLQQSAQGQKGQQPGQGQQPGQGQQGQQPGQGQQ

GQQPGQGQPGYYPTSPQQSGQGQQPGQWQQPGQGQPGYYPTSPLQPGQGQPGYDPTSPQQPGQGQQPGQL

QQPAQGQQGQQLAQGQQGQQPAQVQQGQQPAQGQQGQQLGQGQQGQQPGQGQQPAQGQQGQQPGQGQQGQ

QPGQGQQPGQGQPWYYPTSPQESGQGQQPGQWQQPGQWQQPGQGQPGYYLTSPLQLGQGQQGYYPTSLQQ

PGQGQQPGQWQQSGQGQHGYYPTSPQLSGQGQRPGQWLQPGQGQQGYYPTSPQQSGQGQQLGQWLQPGQG

QQGYYPTSLQQTGQGQQSGQGQQGYYSSYHVSVEHQAASLKVAKAQQLAAQLPAMCRLEGGDALSASQ

Protein Molecular Weight results

Results for 838 residue sequence "gi|736319|emb|CAA27052.1| glutenin [Triticum aestivum]" starting "MAKRLVLFVA"89.26 kDa

Protein Isoelectric Point results

Results for 838 residue sequence "gi|736319|emb|CAA27052.1| glutenin [Triticum aestivum]" starting "MAKRLVLFVA"pH 6.11

* Buscar la determinación de los niveles de proteínas en las diferentes variedades de trigo. (PAGE, diferentes condiciones de pH, reactivos, etc.)

1907 Osborne clasifico a las proteínas por solubilidad

Los estudios sobre la estructura de gliadina y gluteninas que se llevan a cabo tratan de clasificar a nivel molecular las distintas propiedades reológicas de la masa de harina de trigo.

Separaciones electroforéticas en medio acido, en orden de movilidad decreciente.

Se han encontrado unas 50 proteínas que se podrían definir como gliadinas.

La calidad de panificación esta relacionada con grandes cantidades de la fracción glutenina de elevado peso molecular (HMW).

Las subunidades de HMW varían según el tipo de trigo

Las diferentes propiedades bioquímicas de gluteninas están relacionadas a diferentes combinaciones de estas subunidades.

AlbuminasGlobulinasProlaminasGlutelinas

Gliadina (Triticum aestivum

GenBank: CAA26385.1313 aa

Sequence FASTA

>gi|21765|emb|CAA26385.1| unnamed protein product [Triticum aestivum]

MKTFLILALVATTATTAVRVPVPQLQPKNPSQQQPQEQVPLVQQQQFPGQQQQFPPQQPYPQPQPFPSQQPYLQLQPFPQPQPFLPQLPYPQPQSFPPQQPYPQQRPMYLQPQQPISQQQAQQQQQQQQQQQQQQQQQILQQILQQQLIPCRDVVLQQHNIAHASSQVLQQSTYQLLQQLCCQQLLQIPEQSRCQAIHNVVHAIIMHQQEQQQQLQQQQQQQLQQQQQQQQQQQQPSSQVSFQQPQQQYPSSQGSFQPSQQNPQAQGSVQPQQLPQFAEIRNLALQTLPAMCNVYIPPHCSTTIAPFGIFGTN

Imagen 2. Gliadina por Difracción de Rayos X

Fuente: NCBI, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/

Protein Isoelectric Point results

Results for 313 residue sequence "gi|21765|emb|CAA26385.1| unnamed protein product [Triticum aestivum]" starting "MKTFLILALV"

pH 8.13

Protein Molecular Weight results

Results for 313 residue sequence "gi|21765|emb|CAA26385.1| unnamed protein product [Triticum aestivum]" starting "MKTFLILALV"36.15 kDa

Kasarda:

Diferencias entre las proporciones de HMW y LMW (estas últimas en exceso).

Codovilli:

Las diferencias pueden radicar en la calidad panificable de un grano.

El aumento de proteínas LMW da como resultado un mayor equilibrio en los parámetros alveográficos tenacidad y extensibilidad.

En trigos duros, las LMW parecen determinar el parámetro de firmeza de las masas formadas por las sémolas de trigo.

Belitz:

Las diferencias de calidad entre las variedades no se pueden medir solamente por diferencias cualitativas y cuantitativas de la composición de subuniddes, sino influye también el PM y el reparto de la glutenina.