Prezi

Present Remotely

Send the link below via email or IM

Copy

Present to your audience

Start remote presentation

  • Invited audience members will follow you as you navigate and present
  • People invited to a presentation do not need a Prezi account
  • This link expires 10 minutes after you close the presentation
  • A maximum of 30 users can follow your presentation
  • Learn more about this feature in the manual

Do you really want to delete this prezi?

Neither you, nor the coeditors you shared it with will be able to recover it again.

DeleteCancel

Make your likes visible on Facebook?

Connect your Facebook account to Prezi and let your likes appear on your timeline.
You can change this under Settings & Account at any time.

No, thanks

BIOCHEMIA

No description
by John Iksinski on 11 March 2012

Comments (0)

Please log in to add your comment.

Report abuse

Transcript of BIOCHEMIA

KOLOKWIUM
NR 1 Nakurwiajta biochemieę i ukończta Wydział Rolny SGGW! And one more thing... AMINOKWASY PEPTYDY BIAŁKA Aminokwasy
to aminowe pochodne kwasów organicznych jedno- lub dwukarboksylowych Wyjatek:
pralina - iminokwas Podział według obecnosci w białku aminokwasy białkowe aminokwasy niebiałkowe Cechy charakterystyczne:
* przynależą do segmentu L;
* grupa aminowa w pozycji alfa;
* posiadają alkile (rodniki) o budowie łańcuchowej lub pierścieniowej;
* każdy psiada nawzę potoczną oraz systematyczną pierścienie - cylkiczne lub heterocykliczne łańcuchy - proste lub rozgałęzione najczęściej używamy nazw potocznych, które pochodzą od źródła, w którym po raz pierwszy je stiwerdzono, np.
tyrozyna - tyros - ser egzogenne endogenne o łańcuchu rozgałezionym aromatyczne pochodne kwasu
2-amino-3-fenylopropionowego walina, leucyna, izoleucyna lizyna, metiolina, treonina fenyloalanina, hyptofon, tyrozyna organizm zwierzecy nie jest w stanie ich zsyntetyzować wytwarzane
przez organizmy zwierzece podział
według
rodników z niepolarnym rodnikiem z rodnikiem polarnym niezdysocjonowanym lub słabo zdysocjowanym aminokwasy kwaśne i ich amidy zasadowe aromatyczne alanina, walina cysteina, seryna asparagina, glutamina lizyna, arginina, histydyna fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan produkty pośrednie cylku mocznikowego L-ornityna
L-cytrulina kwas Y-aminomasłowy
hormon, przenośnik
w układzie nerwowym B-alamina
składnik koenzymu A kazżdy aminokwas posiada
PUNKT IZOMETRYCZNY Punkt izometryczny (pI) - taka wartość pH, przy której dominuje jon obojnaczy, a forma anionowa i kationowa są w równowadze zbudowane z co najmniej dwóch aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniem peptydowym wiązanie peptydowe (białkowe) - tworzone między grupą karboksylową pierwszego aminokwasu a aminową drugiego podział w zależności od liczby aminokwasów tworzących peptydy oligopeptydy
1-10 polipeptydy
11-100 białka
>100 białko od peptydu różni sięe tym, że wykazuje struktureę przestrzennąa i ulega denaturacji rodzaje powstałe w wyniku hydrolizy białek naturalne * powstaja na innej drodze niż białka;
* pełnia szereg ważnych funkcji metabolicznych *wśród najważniejszych:
--> glutation
--> oksytocyna
--> wazopresyna
--> insulina
--> glukagon GLUTATION
- trypeptyd
- zbudowany z kwasu glutaminowego, cysteiny u glicyny o nazwie Y-glutamylo,cysteinylogliacyna
- funkcje:
regulacja potencjału redox komórki
ochrona organizmów żywych przed zatruciem przez uczestnictwo w wiazaniu jonów metali cieżkich OKSYTOCYNA
- hormon tylnego płata przysadki mózgowej
- odpowiedzialny za skurcze mieśniówki gładkiej dróg rodnych (wywołuje poród) związki charakteryzujące się budową przestrzenną zbudowane z aminokwasów;
w przypadku białek złożonych w ich skład wchodzą też inne związki podstawowy szkielet białka to powtarzające się w łańcuchach polipeptydowych elementy:
CH, CO, NH elementy te tworzą węgiel alfa oraz wiązanie peptydowe (CO-NH) po ich złączeniu i dopisaniu rodników do węgla alfa powstaje łańcuch polipeptydowy przyjmujący postać linii zygzakowatej zygzakowatość łańcucha wynika z faktu, że z trzech powtarzających się elementów tylko węgiel alfa umożwliwia swobodną rotację wokół dwóch wiązań:
węgiel alfa - azot;
węgiel alfa - węgiel karboksylowy wiązanie peptydowe wykazuje znaczną sztywność wszystkie cztery atomy tego wiązania, czyli C, O, N i H, są rozmieszczone w tej samej płaszczyźnie sztywność wynika z tego, że wiązanie między C i N w 40% ma charakter wiązania podwójnego, a wiązanie między C i O w 60% funkcje białek katalityczna/enzymatyczna strukturalna transportujaca układ
kurczliwy hormonalna ochronna zapasowa ureaza, katalaza, amylaza, peroksydaza kolagen, kreatyna, elastyna hemoglobina, albumina
transferyna aktyna, miozyna insulina fibryna, interferon,
immunoglobuliny kazeina w mleku
gliadyna w ziarniakach
albuminy i globuliny w jajku kurzym struktura białek pierwotna
pierwszorzędowa * utrzymana wiązaniami kowalencyjnymi;
* jest to kolejność aminokwasów w łańcuchach;
* uwarunkowana genetycznie, na jej podstawie określa sie pokrewieństwo wtórna
przestrzenna struktura drugorzędowa struktura
trzeciorzędowa struktura
czwartorzędowa α-helisa β (dywanowa) mieszana α+β śrubowo, prawoskrętnie zwinięty łańcuch polipeptydowy wokół wspólnej hipotetycznej cząsteczki OH;
na każdy skręt helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych każdy skok helisy = 0,54 nm utrzymują ją wiązania wodorowe, tworzące się między tlenem grupy CO i azotem grupy NH, znajdujących się w pobliżu reszt aminokwasowych mówi nam o pofałdowaniu (ułożeniu równolegle do siebie) odcinków tego samego łańcucha polipeptydowego utrzymana przez poprzeczne wiązania wodorowe w ramach pojedynczego łańcucha obserwuje się strukturę dywanową i α-helisę jest to sposób ułożenia w przestrzeni pojedynczego łańcucha polipeptydowego w kształcie kuli utrzymują ją wiązania wodorowe, jonowe, hydrofobowe, dwusiarczkowe jest to sposób połączenia w przestrzeni kilku łańcuchów polipeptydowych charakterystyczna dla białek pełniących bardzo złożone funkcje metaboliczne, np. hemoglobiny, kolagenu, enzymów utrzymywana przez te same wiązania, co obecne w strukturze trzeciorzędowej, zmieniają sie jedynie proporcje - znacznie więcej wiązań dwusiarczkowych rodzaje wiazan dwusiarczkowe wodorowe jonowe hydrofobowe > tworzone miedzy atomami siarki w pobliżu reszt cysteiny (dwóch jej czasteczek);
> powstaja w wyniku odwodorowania grupy SH;
> silne wiazania kowalencyjne > tworza sie miedzy dwoma elektrujemnymi atomami za pośrednictwem wodoru;
> najczesciej miedzy O i N, O i O, N i N;
> w białkach najwiecej jest wiazań O-N > utworzone miedzy grupami o przeciwnych ładunkach elektrycznych;
> COO-, NH3+ > inaczej nazywane oddziaływaniami hydrofobowymi;
> miedzy rodnikami takich aminokwasów jak walina, izoleucyna, leucyna;
> grupy te, unikajac kontatu z woda, maja wpływ na strukture przestrzenna białka; podział białek ze względu na kształt ze względu na skład chemiczny fiblyralne
(włókienkowe) globularne (sferyczne) > mają kształt wydłużony
> nierozpuszczalne lub bardzo źle rozpuszczalne w wodzie;
> stosunkowo odporne na wysoką temperaturę i działania mechaniczne;
> np. kolagen > najczęściej dobrze rozpuszczalne w wodzie;
> mało odporne na denaturację;
> najczęściej pełnią funkcje katalityczne proste złożone zbudowane tylko z aminokwasów oprócz aminokwasów zawieraja
dodatkowe składniki protaminy > niskie masy czasteczkowe;
> dobrze rozpuszczalne w wodzie;
> stosunkowo termostabilne;
> charakter zasadowy ze wzgledu na
duże ilości lizyny, arganiny i histydyny;
> nie zawieraja aminokwasów siarkowych;
> czesto wystepuja w połaczeniu z kwasami nukleinowymi histony > niskie masy czasteczkowe;
> zasadowe;
> mała zawartość aminokwasów siarkowych;
> całkowity brak tryptofanu;
>średnio termostabilne;
> wystepuja w jadrze komórkowym - w chromatynie jadrowej;
> dobrze rozpuszczalne w roztworach soli;
> uczestnicza w regulacji ekspresji genów albuminy > najcześciej wystepujace białka;
> w wielu enzymach, ciałach odpornościowych, inhibitorach enzymów;
> białka zapasowe;
> gorzej rozpuszczalne w wodzie niż albuminy;
> termolabilne;
> uniwersalny skład aminokwasów;
> jest ich dużo w roślinach motylkowatych, osoczu krwi, mleku globuliny > obecne w każdej żywej komórce w dużych ilościach;
> łatwo rozpuszczalne w wodzie;
> masa czasteczkowa 15-65 kD [kilodalton];
> uniwersalny skład aminokwasowy;
> hormony, niektóre enzymy, szczególnie białka transportujace metabolity;
> reguluja ciśnienie osmotyczne cieczy ustrojowych;
> albumina jaja kurzego, laktoalbumina mleka, albumina surowicy krwi, różne albuminy zbóż prolaminy i gluteliny prolaminy:
> typowe białka roślinne;
> w ziarniakach zbóż - podstawa masy glutenu;
> kwaśne - zawieraja dużo kwasu asparaginowego i glutaminianu;
> rozpuszczalne w 60-80% etanolu;
> wśród najważniejszych: diadyna pszenicy, hordeina jeczmienia, zeina kukurydzy;
gluteliny:
> również w ziarniakach;
> rozpuszczalne tylko w roztworach słabych zasad i kwasów;
> kwaśne;
> białka roślinne;
> funkcje zapasowe skleroproteiny > białka fibrylarne;
> białka zwierzece;
> w tkance łacznej;
> odporne na wysoka temperature;
> zawieraja dużo proliny, hydroksyproliny, glicyny;
> np.: kolagen, elastyna, kreatyna, fibryna w zależności od rodzaju składnika nieaminokwasowego: fosfoproteiny > skład: aminokwasy, fosfor;
> najmniej liczna grupa białek;
> bardzo ważna z punktu widzenia ich roli w żywieniu młodych zwierzat;
> kwas fosforanowy jest estrowo zwiazany z grupa OH syryny lub treoiny obecnych w tym białku;
- np.: kazeina mleka, witelina i fosfityna żółtka jaj glikoproteiny > skład: aminokwasy. reszta cukrowa;
> cukrowce: galaktoza, mannoza, glukozoamina;
> wystpuja we krwi i różnych śluzach, niektóre to hormony, inne enzymy;
> zawartość składnika cukrowego - do 40% masy;
> chronia organizmy przed zamarzaniem;
> wśród nich sa substancje grupowe krwi lipoproteiny > skład: aminokwasy, tłuszcze właściwe, fosfolipidy, kwasy tłuszczowe, cholesterol;
> głównie w błonach komórkowych tkanki nerwowej (mózg);
> zawartość składników tłuszczowych - do 25% chromoproteiny > skład: aminokwasy, barwny składnik
hem - hemoproteiny
flawiny - flawoproteiny
karoteny - karotenoproteiny
> funkcje: transport tlenu, magazynowanie tlenu, leghemoglobina wiaże azot z atmosfery;
> np.: hemoglobina, mioglobina, peroksydaza, katalaza metaloproteiny > skład: aminokwasy, metale
Fe (ferytyna)
Mo (reduktaza azotanowa)
Cu (oksydazy)
Mg (fosfatazy)
> enzymy magazynujace metale nukleoproteiny > skład: aminokwasy, DNA, RNA;
> w rybosomach - desynteza białka;
> w wirusach roślinnych;
> udział w regulacji ekspresji genów w jadrze komórkowym przykłady białek hemoglobina oksytocyna podstawowe białko erytrocytów - stanowi 1/3 ich masy funkcja: transoprt tlenu do wszystkich tkanek organizmu za pośrednictwem krwiobiegu zbudowana z czterech podjednostek:
dwóch α i dwóch β α każdy z tych łańcuchów (podjednostek) połaczony jest z jedna czasteczka hemu cztery łańcuchy (podjednostki) tworza białko w kształcie kuli hem (żelazoporfiryna) - zbudowany z cześci organicznej i żelaza cz. organiczna - z czterech pierścieni pirolowych połaczonych mostkami metionowymi atom żelaza - umieszczony w centrum pierścienia tetropirolowego i połaczony czterema wiazaniami koordynacyjnymi z atomami azotu pierścieni pirolowych zawsze wystepuje jako Fe 2+

posiada sześć wiazań koordynacyjnych - oprócz czterech wyżej wymienionych, jeszcze dwa, z których jedno służy do połaczenia sie z białkiem za pośrednictwem histydyny, drugie do przyłaczenia tlenu

tlen przyłacza sie do Fe 2+ hemu tworzac jasnoczerwona oksyhemoglobine

wiazanie tlenu przez hemoglobine jest reakcja odwracalna, której kierunek zależy od steżenia tlenu w komórce białko zwierzece główny składnik skóry, kości, ściegien, zebów i różnych chrzastek zbudowana z trzech łańcuchów polipeptydowych połaczonych głównie wiazaniami wodorowymi w jej skład wchodza duże ilości proliny, hydroksyproliny, glicyny te trzy łańcuchy, skręcone w formie α-helisy, tworzą wspólnie lewoskrętną superhelisę nie zawiera reszty cysteiny - brak wiazań S-S nierozpuszczalna w wodzie bardzo wytrzymała na działania mechaniczne
See the full transcript