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Transcript

Son macromoléculas constituidas por cadenas polipeptídicas (aminoácidos unidos mediante enlaces petídicos).

Desempeñan distintas funciones metabólicas, que vienen determinadas por la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) de cada proteína como pueden ser:

  • Señalización
  • Transporte
  • Receptores hormonales

Estas pueden ser sintetizadas en ribosomas libres en el citoplasma, pero la mayoría se sintetiza en los ribosomas asociados al RE rugoso.

Es necesario un mecanismo de degradación (proteólisis) para evitar un exceso de proteínas dañadas o innecesarias.

En la célula eucariota existen dos grandes vías de degradación:

Ruta vacuolar: llevada a cabo por lisosomas, endosomas y el retículo endoplasmático (sistema de endomembranas)

Ruta citoplásmica: mediada por el sistema “ubiquitina-proteosoma”

En una primera etapa, el grupo carboxilo-terminal de la ubiquitina se une a un grupo sulfhidrilo (-SH) de una cisteína clave del enzima E1.

En una segunda etapa, la ubiquitina activada se une a una cisteína clave del enzima E2 (conjugación de la ubiquitina).

En la tercera etapa, la enzima E3 cataliza la transferencia de la ubiquitina desde E2 a un grupo e-amino de la lisina de la proteína diana.

COMPUESTO POR

  • Una subunidad 20S, que es la partícula núcleo, con actividad catalítica.
  • Dos subunidades 19S, con actividad reguladora.

La subunidad 20S tiene forma de barril, y está formado por cuatro anillos (partícula central) que rodean un poro central donde se introduce la proteína.

Cada subunidad 19S se puede dividir en dos subunidades: la base y la tapa.

- La base se localiza próxima a la subunidad 20S.

- La tapa está compuesta por ocho componentes (Seis de ellos tienen un dominio de función desconocida, y dos tienen el dominio con actividad metaloproteasa que elimina la ubiquitina del sustrato).

Anillos internos del barril: formados por subunidades beta. El sitio activo encargado de romper el enlace peptídico se encuentra en el interior de la cavidad de la subunidad 20S entre los dos anillos beta.

Anillos exteriores: subunidades alfa. Los anillos alfa forman un pequeño canal que permanece cerrado. Las subunidades reguladoras 19S permiten la apertura de este canal y la entrada del sustrato al proteasoma.

Degradación de proteínas

PROTEÍNAS

Sofía Lorenzo

Unai Martínez

Victoria Marsal

PROTEÓLISIS

SISTEMA UBIQUITINA-PROTEOSOMA

PROTEOSOMA

Complejo multiprotéico de gran tamaño presente en todas las células eucariotas y archaea cuya función principal es la degradación de proteínas.

PARTÍCULA CENTRAL

Cada uno de estos anillos se encuentra compuesto por siete proteínas. Estos cuatro anillos pueden separarse en dos grupos:

SISTEMA UBIQUITINA-PROTEOSOMA

UBIQUITINA

  • Proteína reguladora
  • Dirige el reciclaje de proteínas: se asocia a ellas, las marca y las lleva al proteosoma

Ubiquitinación

Poliubiquitinación

Agregación de más ubiquitina

Cadena poliubiquitínica

Aminoácido glicina del extremo carboxilo-terminal de la ubiquitina se une covalentemente con el grupo e-amino de la lisina de la proteína destinada a ser degradada.

A través de enlaces isopeptídicos

Enzimas asociadas

  • E1: enzima activadora de ubiquitina
  • E2: enzima conjugadora de ubiquitina
  • E3 ubiquitina ligasa, que cataliza la unión ubiquitina-proteína

La especificidad de la uiquitinación se debe a la E3 ligasa.

La mayoría de las células eucariotas tienen un único tipo de enzimas E1, pero muchos tipos de enzimas E2 y E3.

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