Loading presentation...

Present Remotely

Send the link below via email or IM

Copy

Present to your audience

Start remote presentation

  • Invited audience members will follow you as you navigate and present
  • People invited to a presentation do not need a Prezi account
  • This link expires 10 minutes after you close the presentation
  • A maximum of 30 users can follow your presentation
  • Learn more about this feature in our knowledge base article

Do you really want to delete this prezi?

Neither you, nor the coeditors you shared it with will be able to recover it again.

DeleteCancel

PROPIEDADES GENERALES DE LOS AMINOÀCIDOS

No description
by

alejandra rodarte

on 11 March 2014

Comments (0)

Please log in to add your comment.

Report abuse

Transcript of PROPIEDADES GENERALES DE LOS AMINOÀCIDOS

PROPIEDADES GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDO
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas.
Leucina
La leucina (abreviada Leu o L)2 es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Es uno de los aminoácidos esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina reduce la degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas.3 La leucina se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de siete veces mayor que el uso en el hígado.
ESTRUCTURA GENERAL DEL AMINOÁCIDO
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
Lisina
La lisina (abreviada Lys o K) es un aminoácido componente de las proteínas sintetizadas por los seres vivos. Es uno de los 10 aminoácidos esenciales para los seres humanos.
metionina
Fenilalanina
La fenilalanina es un aminoácido (abreviado frecuentemente como Phe o F). Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo uno de los 10 aminoácidos esenciales para el ser humano. La fenilalanina está presente también en muchos psicoactivos.
Treonina
La treonina (abreviada Thr o T)1 es uno de los veinte aminoácido que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.
Triptófano
El triptófano (abreviado como Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG). Se clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrófobos. Es esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación del sueño y el placer. Su punto isoeléctrico se ubica a pH=5.89. La ansiedad, el insomnio y el estrés se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptófano.
Valina
La valina (abreviada Val o V) es uno de los veinte aminoácidos codificados por el ADN en la Tierra, cuya fórmula química es HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales. Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.


Histidina
La histidina es un aminoácido esencial (no puede ser fabricado por el propio organismo y debe ser ingerido en la dieta). Es uno de los 22 aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas genéticamente. Se abrevia como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado positivamente. Fue purificado por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, Alemania.
Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado contienen histidina. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se transforma mediante una descarboxilación. La histamina es una sustancia liberada por las células del sistema inmune durante una reacción alérgica. Participa también en el desarrollo y mantención de los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre las neuronas.

Arginina
La arginina (arg o R) es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran formando parte de las proteínas. En el tejido hepático, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como un aminoácido esencial. Este aminoácido se encuentra involucrado en muchas de las actividades de las glándulas endocrinas.2 Su cadena lateral está formada por un grupo guanidino.
Tirosina
La tirosina es uno de los 20 aminoácidos que forman las proteínas. Se clasifica como un aminoácido no esencial en los mamíferos ya que su síntesis se produce a partir de la hidroxilación de otro aminoácido: la fenilalanina. Esto se considera así siempre y cuando la dieta de los mamíferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el aminoácido fenilalanina sí que es esencial.
Como todos los aminoácidos está formado por un carbono central alfa (Cα) unido a un átomo de hidrógeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenólico.
Se conocen tres isómeros distintos del aminoácido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina y la orto-tirosina. Aunque la forma más conocida y estudiada es la para-tirosina o también llamada L-tirosina.

Aspartato
Es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos, especialmente en el corazón, el hígado y el tejido muscular.
Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo de miocardio, hepatopatía aguda, miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células.

Cisteína
Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican a la cisteína son UGU y UGC. La parte de la cadena donde se encuentra la cisteína es el tiol que es no polar y por esto la cisteína se clasifica normalmente como un aminoácido hidrofílico. La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimáticas, actuando como nucleófilo. El tiol es susceptible a la oxidación para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las cisteína que tienen un importante papel estructural en muchas proteínas. La cisteína también es llamada cistina, pero esta última se trata de un dímero de dos cisteínas a través de un puente disulfuro.
Glutamato
El monosódico, también conocido como glutamato de sodio o GMS, es la sal sódica del ácido glutámico, uno de los aminoácidos no esenciales más abundantes en la naturaleza.
La glutamina es uno de los 20 aminoácidos que intervienen en la composición de las proteínas y que tienen codones referentes en el código genético; es una cadena lateral de una amida del ácido glutámico, formada mediante el reemplazo del hidroxilo del ácido glutámico con un grupo funcional amina. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de grupos amino presentes en los alimentos. Se trata del aminoácido más abundante en los músculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminoácidos presentes) y está muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro. Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestión en la dieta mediante suplementación ya que evita la disminución del músculo debido a estres oxidativo.
Glutamina
Glicina
La glicerina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula.
Prolina
Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. La prolina en realidad es un iminoácido, pues su cadena lateral es cíclica y está compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino.
Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial.

La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.
La prolina es la que confiere flexibilidad a la molécula de inmunoglobulina en la región de bisagra de ésta.
La dirección del polipéptido está determinada por la prolina, si esta en configuración cis o trans.

Junto a la cisteína, la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre.
Este aminoácido es usado también por las plantas en la síntesis del etileno.
Este proceso es conocido como el ciclo de Yang o el ciclo de la metionina.

Ácido-básicas.

Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.

Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de
L-gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.

Solubilidad.

No todos los aminoácidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.
R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.
GRACIAS
Full transcript