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ENZIMAS

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by

Joel Llatas

on 25 September 2013

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ENZIMAS
Inactivación de la enzima mediante calor
Inactivación de la enzima mediante inhibidores químicos
Anhídrido sulfuroso
Eliminacion de
Oxigeno
La exclusión o limitación de la influencia del del aire al trabajar y envasar rápidamente el material y en caso necesario con ayuda del vaco o en atmósfera inerte representan medidas satisfactorias para mantener ciertas frutas al estado lo más natural posible, especialmente en lo que se refiere a textura y sabor. Para frutas destinadas a la congelación, se usa también azúcar y jarabe para cubrir la superficie, retardando así la entrada del oxigeno atmosférico
Desde el punto de vista químico, las enzimas son proteínas globulares, algunas de ellas con estructura cuaternaria. Para cumplir su función requieren conservar su estructura nativa, en particular se destaca una región conocida como sitio activo, que es responsable de catalizar la reacción.
En las células, la actividad secuencial de muchas enzimas permite que las moléculas se degraden, o bien
se formen moléculas de mayor tamaño a partir de moléculas sencillas.
CLASIFICACION
1. LAS HIDROLASAS
actúan en reacciones de oxidoreducción y se las llama también deshidrogenasas.
4. Liasas
rompen enlaces por mecanismos distintos a la hidrólisis o la oxidación. Las decarboxilasas y aldolasas son ejemplos de liasas.
6. Ligasas
unen moléculas utilizando energía proveniente del ATP. También se llaman sintetasas.
2. Transferasas
transfieren grupos funcionales de un compuesto a otro. Las quinasas representan un grupo especializado que transfiere grupos fosfato.
3. Hidrolasas
rompen un enlace adicionando una molécula de agua
5. Isomerasas
catalizan reacciones de interconversión de isómeros.
REGENERACIÓN ENZIMÁTICA.
cuando las enzimas se han inactivado, algunas pueden regenerarse, como es el caso de la peroxidasa, de la fosfatasa y otras. El método de High-temperature-Short-time (HTST) como lo dice su nombre, es la aplicación de calor (a alta temperatura), pero por corto tiempo; antes se usaban 115°C por tiempo prolongado, hoy se usan 125°C por corto tiempo. Con ello puede suceder que la enzima no se inactive en su totalidad, no sufre el despliegue total de su estructura proteica helicoidal y así recupera parcialmente su estructura nativa después de las 24 horas de elaborado el producto. Con esto regenera su actividad, en parte, lo suficiente como para que durante el almacenaje resulten efectos dañinos en los alimentos conservados, produciendo mal olor y sabor.
INHIBICIÓN DE ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS.
Inactivación por calor.
"ENZIMAS EN ALIMENTOS"
Es importante conocer la distribución que tienen algunas enzimas en los alimentos. Ellas pueden encontrarse repartidas en diversa forma, como sucede, p. ej., en la fosfatasa de la leche adsorbida por sus glóbulos grasos o bien, disueltas en el alimento como es el caso de las lipasas en grasas y aceites. Por otra parte, las encontramos adsorbidas en las partículas sólidas como es el caso de las enzimas pectolíticas y las fenolasas, que se encuentran adsorbidas en la pulpa; cuando se procede a filtrar, el grado de actividad enzimática disminuye notablemente.

En el trigo, las amilasas están ubicadas en el germen, no encontrándoselas ni en la capa de aleurona ni en el salvado. Por otra parte, la actividad proteolítica del higo se encuentra en el látex que está sólo en la porción conocida como receptáculo del higo y no en el área de las semillas .

Las catepsinas están localizadas en el lisosoma de las células.
ENZIMAS DE ALIMENTOS QUE DESTRUYEN NUTRIENTES
Lipoxidasa,
destruye los carotenos y la vitamina A de frutas y hortalizas, al actuar sobre los dobles enlaces de compuestos insaturados.

"CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS EN LOS ALIMENTOS"
Braverman. distingue dos importantes grupos de enzimas de los alimentos: las Hidrolasas y las Desmolasas o Enzimas Oxidantes
1. LAS HIDROLASAS
1.3 PROTEASAS
a) Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos;
b) Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados:
1.1. ESTERASAS
c) Clorofilasas. En la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas.
a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa;
1.2 CARBOHIDRASAS,
b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.
b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de moléculas de aminoácidos
a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas
c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos autolíticos en la maduración de la carne
d) Renina, Quimosina o Fermento Lab, que se encuentra en el cuarto estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la leche
2. DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES
2.1 Oxidasas:
a) Las Oxidasas Férricas:
Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor de vegetales congelados, y Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas. Su estudio es de gran interés en la industria de alimentos por ser una de las enzimas más estables al calor y requerir mayor tiempo de inactivación, con el agravante de que en ciertas condiciones puede regenerar su actividad con el tiempo
b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol-oxidasa, tirosinasa, catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático y la ascórbico-oxidasa.
2.2 Dehidrogenasas.
se basa su aplicación analítica en el control térmico de la leche y en la detección de leche de vaca en leche humana, pues esta última no contiene esta enzima;
Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a través de los peróxidos formados.
Inhibición por aditivos (no permitidos).
Inhibición de enzimas por componentes de alimentos
Tiaminasa
destruye la tiamina y se la encuentra en mariscos (ostras) y algunos peces crudos.
Efectos de la acción enzimática
la rigidez cadavérica y la posterior maduración de la carne y productos derivados
la preparación de la malta o cebada germinada
La elaboración de la masa del pan
la maduración de la crema de los quesos y de las frutas
Pardeamiento de los alimentos
P
A
R
D
E
A
M
I
E
N
T
O
E
N
Z
I
M
A
T
I
C
O
El cambio de color en frutas, verduras y tubérculos se observa cuando ellos sufren daño mecánico o fisiológico: cuando se mondan, cortan o golpean. Se debe a la presencia en los tejidos vegetales de enzimas del tipo polifenoloxidasas, cuya proteína contiene cobre, que cataliza la oxidación de compuestos fenólicos a quinonas. Estas prosiguen su oxidación por el del aire sobre el tejido en corte reciente, para formar pigmentos obscuros, melanoides, por polimerización.
Tiene la ventaja de que no se aplica aditivo alguno, pero presenta el inconveniente de que la aplicación de calor en frutas frescas produce cambios en la textura, dando sabor y aspecto a cocido.
Acidos
Acido ascórbico
El uso de jugos de piña o de limón para evitar el pardeamiento en preparaciones caseras, se basa en el contenido de compuestos sulfhidrílicos del primero y en ácidos cítrico y ascórbico del segundo.
La peroxidasa cataliza cuatro tipos de reacción: (a) Peroxidativas (b) Oxidativas (c) Cataliticas y (d) de hidroxilación.La ecuación global del mecanismo de reacción es el siguiente:
ROOH + AH2 POD H2 O + ROH + A

Donde:
R = H+, CH3 , C2H5
AH2 = Donador de hidrógeno en forma reducida
A = Donador de hidrógeno en forma oxidada
Una gran variedad de compuestos pueden actuar como donadores de hidrógeno, incluyendo fenoles (p-cresol, guayacol, resorcinol) aminas aromáticas (anilina, bencidina, o-fenildiamina, o-dianisedina) nicotinamida-adenina dinucleotida reducida y nicotinamidaadenina dinucleotida fosfato reducida.
La reacción oxidativa de POD puede tener lugar en ausencia de peróxido de hidrógeno. Se requiere de O2 y cofactores como Mn 2+ y un fenol.

MECANISMO DE REACCION

Sustratos
Peróxido: H2O2, sin embargo la enzima es inactivada por altas concentraciones de peróxido.

Sustrato donador: Guayacol, o-dianisedina, ofenildiamina, o-tolidinaamino 9-etil-carbazol, 3, 3’-diaminobencidina tetraclorada(DAB) p-fenildiamina y o-toludina. La afinidad de la POD por el sustrato donador depende de la fuente de la enzima y del grado de pureza de ésta.

MECANISMO DE REACCION

es similar a la PPO, ya que pertenecen al grupo de oxidoreductasas.

descomponen peróxido de hidrógeno en presencia de un donador de hidrógeno es una de las enzimas que controlan el crecimiento fisiológico de las plantas, su diferenciación y desarrollo localizada en la célula parcialmente en forma soluble y en el citoplasma de manera insoluble
la POD de la raíz de rábano silvestre (Armoracia lapothifolia) es la única que tiene aplicación práctica debido a que es la fuente que posee la mayor actividad de esta enzima
PEROXIDASAS (POD)

INHIBIDORES

El valor de pH óptimo de actividad de PPO varía dependiendo la fuente de la enzima, así
como también el sustrato en un intervalo relativamente amplio, en la mayoría de los casos
va desde pH 4.0 a 7.0.

Factor pH

INHIBIDORES

El pH óptimo de actividad de la POD varía dependiendo de la fuente de la enzima, a composición de isoenzimas, el sustrato donador y el buffer aplicado
Los cambios de actividad que ocurren con los cambios de pH están relacionados a los cambios estructurales en la molécula de la enzima.

FACTOR PH

Un segundo tipo de enzimas catalogadas también bajo el término genérico de polifenoloxidasas son las laccasas, quienes tienen la peculiaridad de oxidar tanto odifenoles como p-difenoles a sus correspondientes o-quinonas con un pH óptimo entre 4 y 7.5


LACCASA

MECANISMO DE REACCION

catequina

sustratos

MECANISMO DE REACCION

De esta manera los transforman en quinonas, las cuales se polimerizan dando lugar a pigmentos marrones, rojos y negros.

Las polifenoloxidasas de las frutas oxidan ciertos fenoles introduciendo átomos de oxígeno en su composición.


Polifenoloxidasa (PPO)

CATECOLASA

actividad monofenolasa
La actividad cresolasa de la enzima es reflejo de un comportamiento oxigenasa


CRESOLASA

actividad o-difenolasa
la actividad catecolasa es un claro exponente de la actividad enzimática de una oxidasa

Entre los tipos de inhibidores más usuales son los: sulfitos, agentes antioxidantes (Ácido ascórbico) o reductores, acidulantes y compuestos quelantes(Etilendiaminotretaacético (EDTA))
Evitando el contacto del oxígeno con la superficie de corte.
Bajando la temperatura.
Reduciendo el pH.

, la inactivación de la POD pude ser por químicos que actúan con la enzima misma , o con uno de los sustratos o productos de reacción, tales como cianuro, sulfuro, óxido nítrico , hidroxilamina, DIECA, metabisulfito de sodio
Los inhibidores más utilizados en la práctica industrial son SO2 y sulfitos, los cuales previenen la pérdida de sabor, pero solo reducen parcialmente la regeneración de la enzima.

Polifenoloxidasa (PPO)
PEROXIDASAS (POD)
Catalasa
La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua Esta enzima utiliza como cofactor al grupo hemo y al manganeso.
2 H2O2 2 H2O + O2
El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos vivos y tiene entre otras una función protectora contra microorganismos patógenos, principalmente anaerobios, pero dada su toxicidad debe transformarse rápidamente en compuestos menos peligrosos. Esta función la efectúa esta enzima que cataliza su descomposición en agua y oxígeno
El uso de esta enzima permite alargar la vida útil de zumos de cítricos, cerveza y vino
ya que, al degradar el agua oxigenada (un agente oxidante) en sustancias no reactivas
(agua y oxígeno) se inhiben las reacciones oxidativas sin problemas secundarios.
El mecanismo completo de la catalasa no se conoce, aun así la reacción química se produce en dos etapas:
H2O2 + Fe(III)-E H2O + O=Fe(IV)-E
H2O2 + O=Fe(IV)-E H2O + Fe(III)-E + O2
La enzima se presenta en forma de homotetrámero y se localiza en los peroxisomas.
Esta enzima puede actuar como una peroxidasa para mucha sustancias orgánicas, especialmente para el etanol que actúa como donante de hidrógeno. Las enzimas de muchos microorganismos, como el Penicillium simplicissimum, que exhiben actividad de catalasa y peroxidasa, son frecuentemente llamadas catalasas-peroxidasas.
donde Fe-E representa el núcleo de hierro del grupo hemo unido a la enzima que actuán como cofactores.
GRACIAS
CATALASA
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