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PROTEINAS: Órdenes de estructura superiores.

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Valentina Pérez

on 2 September 2014

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Transcript of PROTEINAS: Órdenes de estructura superiores.

CONSTRUCCION DE PROTEINAS
Conformación eficiente, fuerte y múltiple.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
CONFORMACION EN CONTRASTE CON CONFIGURACIÓN
Configuracion: Alude a la relación geométrica entre un grupo dado de átomos.

Conformación: Se refiere a la relación espacial de cada atomo en una molécula.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HÉLICE ALFA
PROTEINAS:
Órdenes de estructura superiores.

Los Cuatro ordenes de la estructura de las proteinas
1)ESTRUCTURA PRIMARIA
2)ESTRUCTURA SECUNDARIA
3)ESTRUCTURA TERCIARIA
4)ESTRUCTURA CUATERNARIA

IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Radica en que la naturaleza de la forma de la proteína sigue su funcion.
EN UN INICIO LAS proteínas FUERON CLASIFICADAS POR SUS características macroscópicas
HOJA BETA
HOJA BETA
ASAS Y FLEXIONES
Son segmentos cortos de aminoácidos que unen 2 unidades estructurales secundarias

* Helice asa helice

MÚLTIPLES FACTORES ESTABILIZAN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIA Y CUATERNARIA
Interacciones no covalentes:

•Interacciones hidrofobicas
•Enlaces de Hidrógeno
•Puentes Salinos


http://macroproteinas.blogspot.com/2012/05/estructura-de-las-proteinas.html

Enlace covalente
VS
Enlace no covalente
Acumulación de fuerzas pequeñas
http://www.articulos.nom.es/los-mejores-inventos-de-los-ultimos-anos/
ENLACES DISULFURO
Intrapolipeptidictos
Interpolipeptidicos
Estabilidad a un peptido
Estabilidad a una estructura cuaternaria
http://www.datuopinion.com/enlace-disulfuro

http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat3.html

http://proteinas.org.es/tipos-de-proteinas
EL COLÁGENO ILUSTRA LA FUNCIÓN DEL PROCESAMIENTO POSTRADUCCIONAL EN LA MADURACION DE LA PROTEINA
La maduración de proteínas a menudo comprende la formación y rotura de enlaces covalentes
MPT:Modificaciones post traduccionales, ocurre después de la traducción del RNA mensajero.

Muchos polipeptidos se sintetizan como precursores de mayor tamaño denominados proproteinas.

COLAGENO
-La mas abundante de las proteínas fibrosas.

-Constituye mas del 25% de la masa proteínica del organismo humano

El colágeno forma una tripe hélice singular
Tropocolageno consta de tres fibras.

El colágeno se sintetiza como un precursor de mayor tamaño
En sus inicios el colágeno se sintetiza como un polipeptido precursor de mayor tamaño el procolageno pero otros se hidroxilan mediante la propilo hidroxilosa, enzimas que requieren ácido ascorbico

Los trastornos nutricionales y genéticos pueden alterar la maduración del colágeno
El déficit resultante del numero de residuos de hidroxilosa socava la estabilidad contormacional de las fibras de colágeno, lo que lleva a :

1.encías sangrantes.
2.hinchazón de articulaciones.
3.cicatrización inadecuada de heridas y por ultimo la muerte.

Ángulos fi y psi
LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL SE DETERMINA MEDIANTE CRISTALOGRAFIA CON RAYOS X O POR MEDIO DE ESPECTROSCOPIA CON NMR
CRISTALOGRAFIA CON RAYOS X- JOHN KENDREW (1917-1997)
Estudio de la mioglobulina con rayos X.

MIOGLOBULINA: Proteína globular, algo pequeña que contiene una sola cadena de polipéptidos.
La cristalografía de rayos X permite determinar la estructura de las moléculas biológicas con gran resolución.

DIFRACCION DE RAYOS X- METODO DE LAUE
FORMULA DE BRAGG
conocimientosees.blogspot.com

LA CRISTALOGRAFÍA: PASOS
Cristalizar la molécula Un cristal de proteína.
Patrón de difracción de una molécula.
Mapa de densidad electrónica de una proteína.
Posición de los átomos resueltos por cristalografía de rayos X.
Modelo molecular.

La estructura tridimensional se determina mediante la espectroscopia con Resonancia Magnética Molecular (NMR)
Esta forma es un importante complemento para la cristalografía con rayos x y se encarga de la absorbancia de energía electromagnética de radiofrecuencia por algunos núcleos atómicos. Esto permite generar una representación tridimensional de las proteínas para su estudio de cómo es la proximidad de los núcleos de que se conforman, los elementos como el carbono, oxigeno, hidrogeno, nitrógeno, en un medio acuoso lo que favorece su estudio además de que permite observarlo en tiempo real. Esto permite el análisis de proteínas > de 100KDa. Su proceso es muy especializado pero permitirá en un futuro el análisis de estas proteínas y su dinámica en medio de sus células.
Mecanismo para la simulación tridimensional de las proteínas a través de la espectroscopia con resonancia magnética nuclear.
ESTRUCTURA TERCICARIA Y CUATERNARIA
PLEGADO DE PROTEINA
PRIMER ENFOQUE
Científicos abordaron las relaciones entre estructura y función en proteínas separándolas en clase con base en propiedades como solubilidad, forma o la presencia de grupos no proteínicos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS SIMPLES: Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo producen aminoácidos.

PROTEÍNAS CONJUGADAS:Son aquellas que al hidrolizarse, producen aminoácidos y otros compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden ser: Metal proteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas.
Los aminoácidos son las unidades básicas que conforman a las proteínas,, para que esta sea funcional desde un punto biológico debe ser capaz de catalizar una reacción metabólica y ser estructural para la formación de cabello, huesos, dientes, etc. todo este proceso es conocido como conformación.
MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES
Luego de estar sintetizada la proteina, pueden ocurrir ciertos cambios químicos que pueden añadir o eliminar segmentos de aminoácidos que pueden llegar a ser necesarios para el funcionamiento de esta.
proteina simple
proteina y aminoacido
Clasificacion de las proteinas.
Ejemplos de esto:
Las proteinas que pueden ser extraida de las celulas usando soluciones acuosas a pH fisiologico y fuerza ionica son clasificadas como
SOLUBLES.
las proteinas globulares: Moleculas compactas de forma mas o menos esferica; casi todas las enximas son proteinas globulares.
Geometria molecular:se refiere a la disposición tridimensional de los átomos que constituyen una molécula.
prolina -cis, trans - isomerasa
Todos los enlaces proteicos donde X representa cualquier residuo son trans mientras que los enlaces x pro de proteinas maduras son el 6% cis

EL PLEGADO ES UN PROCESO DINAMICO
Las proteinas son moleculas dinamicas en un punto formacional y tienen 2 pasos.

Triosa fosfato isornerasa, está constituida por cuatro beta-alfa-beta consecutivas en los dos sentidos estructurales primario y terciario.
La estructura terciaria se refiere a las relaciones entre dominios estructurales secundarios y entre residuos bastante alejados desde el punto de vista de su estructura primaria.

ESTRUCTURA TERCIARIA
DOMINIOS
Seccion de una estructura proteinica suficiente para desempeñar una tarea fisica o quimica particular como la union de sustrato u otro ligando; Son de naturaleza modular, continuos tanto en secuencia primaria como en espacio tridimensional.

ENLACES
ENLACE COVALENTE: puentes de sulfuro, se originan al estan en contacto con aminoacidos del tipo ciseina.

ENLACE NO COVALENTE: interacciones hidrofobicas, puentes electrostaticos y puentes de hidrogeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA
Es fundamental para el buen funcionamiento de la proteina.

cuando desaparecen las interacciones la proteina se desestabiliza, perdiendo su funcion o precipitandose (desnaturalizacion); cuando se origina y recupera su activida biologica se conoce como (renaturalizacion).

ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
proteinas que contienen dos o mas cadenas de polipeptidos unidos por fuerzas no covalentes, es la mas compleja. La mas conocida es la hemoglobina.

CLASIFICACION
•Proteinas conocidas como Oligomeros, siendo las mas comunes las que estan formados por:

2- Dimeros
3-trimeros
4- tetrameros

LA CONFORMACION NATURAL DE UNA PROTEINA ES FAVORECIDA DESDE EL PUNTO DE VISTA TERMODINAMICO
EL PLEGADO ES MODULAR
PROTEINAS AUXILIARES AYUDAN AL PLEGADO.
CHAPERONES
PROTEINA DISULFURO ISOMERASA
Software para modelamiento molecular
Este avance tecnológico permite a través de la computación una forma de modelar el funcionamiento y formación de una proteína, colocando en cuenta diferentes factores como lo son el pH , la fuerza iónica, temperatura.
Estos programas permiten un acoplamiento molecular que permite simular las iteraciones de una proteína con un sustrato, un inhibidor, lo cual permite observar que segmento proteico interactúa como una base de desarrollo biomédico para el desarrollo de nuevos fármacos.
http://www.science.oas.org/rlq/mecanica_molecular.html

LA ENFERMEDAD DE ALZHEIMER


ladron de recuerdos.
La enfermedad de Alzheimer produce una disminución de las funciones intelectuales lo suficientemente graves como para interferir con la capacidad para realizar actividades de la vida diaria. Es la más común de las demencias. Es progresiva, degenerativa del cerebro y provoca deterioro de memoria, de pensamiento y de conducta. 
Recibe su nombre debido a las contribuciones  científicas de Alois Alzheimer sobre un tipo de desorden neuropsiquiátrico.
Hoy en día, la EA representa la forma más común de demencia en personas adultas. La incidencia aumenta con la vida media de la población afectando entre el 47 y 50% de los mayores de 85 años

¿QUÉ SUCEDE EN EL CEREBRO CON LA ENFERMEDAD DE ALZHEIMER? 

SINTOMATOLOGIA
Lobulo frontal:
confusion del juicio, euforia, comportamiento desconsertante.

Lobulo parietal:
posibilidad de recordar un objeto o persona.

Lobulo temporal:
confusion de reconocimiento.

Sistema limbico:
control de las emociones, memoria y trastornos del sueño.

Las neuronas que controlan la memoria y el pensamiento están deterioradas, interrumpiendo el paso de mensajes entre ellas. Estas células desarrollan cambios distintivos: placas seniles y haces neurofibrilares (degeneraciones del tejido cerebral). La corteza del cerebro (principal origen de las funciones intelectuales) se atrofia, se encoge y los espacios en el centro del cerebro se agrandan, reduciendo por lo tanto su superficie. 
Los ovillos neurofibrilares 

son un conglomerado anormal de proteínas compuesto por pequeñas fibrillas entrelazadas dentro de las neuronas en casos de la enfermedad de Alzheimer

Placas seniles:
Se localizan en el espacio extracelular. Son conglomerados anulares de cuerpos y prolongaciones neuronales degeneradas en torno a un depósito central de un péptido llamado B-amiloide.
Las placas seniles parecen ser el factor desencadenante de multitud de vías neurotóxicas , provocando aumento progresivo de muerte neuronal.
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