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Buap-Nutrición-Unidad IV-Enzimas

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Rufina Martínez López

on 24 October 2017

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Transcript of Buap-Nutrición-Unidad IV-Enzimas

5.8.1 Comprender la Importancia del Tema de Enzimología
5.8.2 Conocer la Definición de Enzima
5.8.3 Enlistar las Características Generales de una Enzima: Enfatizar el concepto De Especificidad de la Enzima
5.8.4 Enlistar los Diferentes Criterios para Nombrar una Enzima
5.8.5 Conocer la Base Actual para Nombrar una Enzima
5.8.6 Explicar la Clasificación de las Enzimas en Base a su Función

5.8.7 Explicar la forma en que una Enzima Actúa
5.8.8 Dedifinir los Términos: Sustrato, Cofactor, Activador, Modulador Coenzima, Grupo Prostético, Holo enzima, Apoenzima, Pro enzima, Producto, Isoenzima
5.8.9 Conocer los Tipos de Cofactores que Existen
5.8.10 Enlistar las Características Generales de Coenzimas y Grupos Prostéticos
5.8.11 Conocer las Vitaminas del Complejo B
5.8.12 Explicar las coenzimas Derivadas de las Vitaminas del Complejo B
Nicotinamida, Tiamida, Riboflavina, Piridoxina, Cianocobalamina, Acido Pantotenico, Acido Fólico, Biotina
-relacionar signos y síntomas relacionadas con la deficiencia de complejo B
5.8.13 Explicar en forma breve las Teorías sobre la Actividad Enzimática
Teoría Llave-Cerradura
Teoría Mano-Guante
5.8.14 Conocer los factores que afectan la velocidad de reacción enzimática
Temperatura, Concentración de Sustrato, Productos, pH, Etc.
Definir el Significado de la Constante de Michaelis Mentem
5.8.15 Comprender el Concepto de Sitio Activo y Sitio Alosterico
5.8.16 Enlistar algunas características del sitio activo y del sitio Alosterico
5.8.17 Explicar en qué consiste la Cinética Alosterica
5.8.18 Mencionar ejemplos bioquímicos de la Cinética Alosterica
5.8.19 Explicar las Características de la Inhibición por Competencia, A competencia y No Competencia
TEMAS:
5.8.1 Comprender la importancia del Tema de Enzimología
Son múltiples las implicaciones que tiene las enzimas en el origen, diagnóstico, tratamiento y prevención de enfermedades.
En ocasiones son las propias enzimas las que se usan para el tratamiento de enfermedades.

Otra importancia vinculación de las enzimas con la medicina, radica en el empleo racional de fármacos.
5.8.2 Conocer la Definición de Enzima
Las enzimas son moléculas producidas por las células de los organismos vivos con la función específica de catalizar reacciones químicas.
Las enzimas son catalizadores proteicos que aceleran la velocidad de una reacción y que no se consumen durante está.
5.8.4- En-listar los diferentes criterios para nombrar una enzima
Según el sitio anatómico de procedencia
Añadiendo el nombre del sustrato donde actúan
Según la reacción química catalizada
Bioquímica Médica - Pacheco Leal - Ed. Limusa – pag 165 y 166
5.8.5- Conocer la base actual para nombrar una enzima

En el año de 1961, la unión internacional de bioquímica (UIB) adopto el sistema de clasificación y nomenclatura propuesto por su comisión de enzimas basado en el tipo de reacción química y su mecanismo de acción. Según este cada enzima tiene un numero clave de cuatro dígitos de manejo internacional, de manera que independientemente del país y nombre trivial q se le denomine en cualquier idioma la deshidrogenasa alcohólica será la enzima: EC 1.1.1.1
Bioquímica Médica - Pacheco Leal - Ed. Limusa – pag 165 y 166
«     El primer dígito se refiere a la clasificación general, va del uno
«     El segundo dígito se refiere a la clase de enzima.
«     El tercer dígito es la subclase, se refiere a la reacción química específica que cataliza la enzima
«     El cuatro dígito se refiere al número progresivo de orden de acuerdo a su identificación.
Bioquímica Médica - Pacheco Leal - Ed. Limusa – pag 165 y 166


La nomenclatura enzimática está basada en 3 parámetros:
 
*     Todas las enzimas deben de llevar el nombre del sustrato
 
*    Las enzimas deben de llevar el nombre de la reacción química catalizada
Oxidación ---------------------------            oxidasa
Reducción---------------------------            reductasa
Hidrólisis-----------------------------            hidrolasa
Isomerización----------------------            isomeraza
Transferencia-----------------------            transferasa
Síntesis ------------------------------            ligasa
Catálisis-----------------------------            liasa

*     Terminación asa

 Ejemplo: Glucosa oxidasa.
 
Bioquímica Médica - Pacheco Leal - Ed. Limusa – pag 165 y 166
5.8.6- Explicar la clasificación de las enzimas en base a su función
1) Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidación y reducción muy importantes en biología.
2) Transferasas: Muchos pasos importantes del metabolismo requieren la transferencia de una molécula a otra de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, ácido, glucosilo o fosforilo.
Bioquímica Médica - Pacheco Leal - Ed. Limusa – pag 165 y 166
3) Hidrolasas: Catalizan el rompimiento de una molécula, con participación de agua entre enlaces carbono y cualquier otro átomo.

4)Liasas: Catalizan el rompimiento no hidrolítico entre carbono-carbono, carbono-azufre, y algunas carbono-hidrógeno.
Bioquímica Médica - Pacheco Leal - Ed. Limusa – pag 165 y 166
5) Isomerasas: Incluye a todas las enzimas que catalizan la interconversion de todo tipo de isómeros ópticos, geométricos, de posición y reacciones de oxidoreducción intermolecular.

6)Ligasas: Catalizan la conversión de enlaces entre carbono-oxigeno, nitrógeno y otros átomos a expensas de un enlace fosfato de alta energía del ATP.
Bioquímica Médica - Pacheco Leal - Ed. Limusa – pag 165 y 166
5.8.3 En-listar las Características Generales de una enzima: Enfatizar el concepto de Especificidad de la Enzima
Son Proteínas (C,H,O,N y S).

Temperatura por debajo de los 70 °C.

pH alrededor de 7.

Una presión de una atmósfera

Incremento de la velocidad 106 a 1012 veces.
Las enzimas actúan acelerando la velocidad de una reacción o bien haciendo posible una determinada reacción. Para realizar su acción la enzima se une al substrato, por absorción, encajando la superficie de una en la otra de una forma tal, que se podía comparar con una llave de una cerradura. Esta combinación origina un complejo reversible enzima - substrato intermedio, que luego se descompone para liberar los productos de una reacción y la enzima que es capaz de unirse a otra molécula del mismo substrato para así comenzar de nuevo la acción.
SUSTRATO: En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la que actúa una enzima
COFACTOR: Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima, la holoenzima es el complejo apoenzima-cofactor.
5.8.8 Dedifinir los Términos: Sustrato, Cofactor, Activador, Modulador Coenzima, Grupo Prostético, Holo enzima, Apoenzima, Pro enzima, Producto, Isoenzima
ACTIVADOR :
SON MOLÉCULAS O FACTORES FÍSICOS QUE ACTIVAN LAS ENZIMAS
Los moduladores pueden aumentar la actividad enzimática y llamarse moduladores activos o estimuladores. También hay moduladores negativos o inhibidores, que actúan dificultando la actividad enzimática (es el caso de la inhibición por el producto final, inhibición feed-back o retroinhibición).
MODULADORES DE COENZIMA
Hay enzimas que son proteínas conjugadas; se trata de enzimas que requieren algún cofactor (metálico u orgánico) y éste se halla ligado con fuerza de manera permanente en la estructura molecular. Si un cofactor enzimático (metálico u orgánico) sólo se une a la enzima durante la catálisis no debe ser considerado un grupo prostético.
Grupo prostético
Una holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.
HOLOENZIMA
La apoenzima
es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético

Un zimógeno o proenzima
es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis.
Un producto enzimático
es lo que resulta luego del paso de un determinado elemento por el efecto de una Enzima (que es una proteína que tiene distintas propiedades)
Dicho de otra forma: es el resultado final de un elemento que es modificado por una enzima.

isozimas
son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química.

HOLA¡¡¡ RAFA =) TE VOY HACER UNA PREGUNTA LISTO .....
¿QUE FUNCION TIENEN LAS LIGASAS
EXECELNTE MUCHAS FELIZIDADES
5.8.13-Explicar en forma breve la teoría sobre la actividad enzimática
Teoría llave-cerradura: sustrato-enzima
* Sitio catalítico rígido
*Proteínas de solución flexibles

Teoría mano-guante:
*Sustrato  Cambio conformacional en la estructura terciaria de la proteína enzimática.
5.8.14-Conocer los factores que afectan la velocidad de reacción enzimática
Temperatura-Las enzimas a temperaturas bajas muestran un aumento de su actividad al incrementar la temperatura, pero a altas temperaturas la enzima sufre desnaturalización térmica y la velocidad de reacción disminuye.
PH-Los cambios de pH afectan profundamente el carácter iónico de los grupos funcionales de la enzima y, por lo tanto, alteran la conformación de la proteína y, con ello, el sitio catalítico. Además los valores altos a bajos de pH provocan desnaturalización de la enzima.
Constante de Michaelis-Menten
5.8.15-Comprender el concepto de sitio activo y sitio alostérico
Sitio activo-Es la región en la superficie de una enzima donde recibe a un sustrato específico, por lo tanto es ahí donde se da la especificidad de una enzima.
Sitio alostérico-Es la región en la que se va a unir un efector alostérico (+) ó (-).
*Cambia la conformación de la enzima, de modo que cambia la afinidad hacia el sustrato.
5.8.7 Explicar la forma en que una Enzima Actúa
5.8.9 Conocer los Tipos de Cofactores que Existen
Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo
Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción.
5.8.11 Conocer las Vitaminas del Complejo B
B1 Tiamina
Estructura: un anillo de pirimidina y otro de tiazol.

Funciones: Coenzima, como TPP, en el metaboliesmo de carbohidratos en reacciones de descarboxilación.

Deficiencia: Beriberi, anorexia, Depresión mental, apatía.
B2 riboflavina
Estructura 6,7-dimetil-9 isoaloxazina.

Funciones: coenzima, con FMN y FAD. Reacción de oxidorredución, en el metabolismo no energético.

Deficionecia: Arriboflavinosis, fotofobia, Queilosis, descamación exfoliativa alrededor de nariz y ojos.
B3 Niacina
Estructura : Ácido nicotínico y nicotinamida, que proviene del triptófano.

Función: Coenzima como NAD y NADP. Reacciones de oxidorreducción, en el metabolismo energético y en la síntesis de liados.

Deficiencia: Pelagra, diarrea, dermatitis, demencia, degeneración nerviosa, anorexia
B5 Ácido pantoténico
Estructura: Dos fracciones: beta-alanina y ácido pantoico unidas por un enlace amida.

Funciones: como coenzima A, aceptor donador de grupos acetil y acil. Metabolismo energético de carbohidratos, lípidos y proteínas, síntesis de ácidos grasos y colesterol.
Deficiencia:
B6 Piridoxina
Estructura: son piridinas.

Función. Coenzima, como fosfato de piridoxal, reacciones de transaminación, descarboxilación y transulfuración en el metabolismo de A.A. Glucógeno y ácidos grasos.

Deficiencia. Queilosis, anemia irritabilidad nerviosa, deterioro del sistema inmunológico.
B8 Biotina
N-biotinil-lisina

Funciones. Coenzima, como biotinil adenilato, reacciones de carboxilacion, descarboxilación y transcarboxilación, síntesis de glucosa, ácidos grasos y ácidos nucleicos.

Deficiencia. Anemia, dermatitis, anorexia.
B9 Acido fólico
Estructura. Ácido pteroilglutámico y derivados.

Función: conezima como dihidro y tetrahidrofolatos, reacción de transmetilación, síntesis de ácidos nucleicos y algunos A.A.

Deficiencia: Anemia megaloblástica macrocítica. Alteraciones cutáneas.
B12 Cobalamina
Un grupo corrinoide a demás de cobalto y un ion hodroxiolo.

Funciones, coenzima, como metil o adenosilcobalamina. Reacción de trasferencia de metilos y síntesis de de ácidos nucleicos y algunos aminoácidos.
5.8.12 Explicar las coenzimas Derivadas de las Vitaminas del Complejo B Nicotinamida, Tiamida, Riboflavina, Piridoxina, Cianocobalamina, Acido Pantotenico, Acido Fólico, Biotina
B1- Pirofosfato de tiamina actúa como coenzima para la clase de enzimas que catalizan reacciones de separación o de transferencia de grupos aldehidicos.

Carboxilasa- decarboxilacion del piruvato
Riboflavina B2
Coenzima como, FMN y FAD, reacciones de oxidorreducción en el metabolismo energético.
Un ejemplo es la reacción de oxidación de malato a oxalacetato. Deshidrogenasa
Niacina B3
Coenzima como NAD y NADP. Reacciones de oxidorreducción, en el metabolismo energético y en la síntesis de lípidos.
Ácido pantoténico B5
Coenzima A, aceptor donador de grupos acetil y acil.
Metabolismo energético de carbohidratos, lípidos y proteínas, síntesis de ácidos grasos, colesterol y derivados.
Piridoxina B6
Coenzima, como fosfato de piridoxal o piridoxamin.
Reacciones de transmisión, descarboxilacion y transulfuracion, en el metabolismo de lípidos, aminoácidos y ácidos grasos.
Ácido fólico
Coenzima como dihidro y tetrahidrofolatos.

Reacciones de transmetilaciín, síntesis de ácidos núclidos y metabolismo de algunos aminoácidos.
B12
Coenzima, como metil o adenosilcobalamina. Reacciones de trasferencia de metilos, reordenamiento intramolecular y formación de aldehídos.
Síntesis de ácidos nucleicos y algunos aminoácidos.
5.8.16 Enlistar algunas características del sitio activo y del sitio Alosterico
El sitio Activo:

En las enzimas existe una zona o surco que comparte cierta complementariedad tridimensional con el sustrato. En este surco existe complementariedad de cargas o de densidades de carga, con el sustrato; lo cual depende de los aminoácidos que queden en esa zona que, a su vez corresponderá, en últimas instancia, a la estructura primaria de la proteína.

· Características del sitio activo:

1. Responde a una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima.

2. Es una entidad tridimensional.
3. Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles.
4. Presentan forma de surco o hendidura
5. La especificidad depende de la disposición exactamente definida de los átomos del centro activo.
Las enzimas alostéricas poseen un sitio receptor llamado sitio alostérico. Estas enzimas poseen más de una cadena polipectídica a cada una de las cuales corresponde un sitio activo. El sitio alostérico suele localizarse en la unión de los polipectidos.
5.8.17 Explicar en qué consiste la Cinética Alosterica
En las enzimas alostéricas la unión de un sustrato a un sitio activo puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula
Además la actividad de una enzima alostérica puede ser alterada por moléculas regulatorias que se unan de manera reversible sitios sobre la proteína que se encuentren en sitios diferentes al sitio activos.
Las enzimas reguladas por modificaciones no-covalentes son llamadas de alostéricas.
La mayoría de las enzimas alostéricas son proteínas con varias subunidades. La unión del sustrato a un protómero en una enzima alostérica afecta a las propiedades de unión de los protómeros adyacentes. La actividad de las enzimas alostéricas se ve afectada por moléculas efectoras que se unen a otros lugares denominados lugares alostéricos o reguladores.
Enzimas homotrópicas.

El sustrato actúa, también como modulador. Estas enzimas contienen dos o más centros de unión para el sustrato. La modulación dependerá de cuántos sean los centros del sustrato que están ocupados.

Enzimas heterotrópicas.

Son estimuladas o inhibidas por un modulador diferente a la del sustrato.
Ejemplo enzima alostérica.

La más estudiada es la Aspartato-transcarbamilasa, conocida como ATCasa, que cataliza la reacción:Carbamil fosfato + L-aspartato --------------------------------------> N-carbamil-L-aspartato + PPiQue corresponde a la etapa inicial de la biosíntesis del nucleótido de pirimidina (CTP). El CTP, producto final actúa como modulador negativo de la ATCasa. Un modulador positivo de esta enzima es el ATP, que invierte el efecto inhibidor del CTP.
BUAP
NUTRICIÓN CLÍNICA
BIOQUÍMICA
UNIDAD IV: ENZIMAS
Mtra. Rufina del Carmen Mtz. López
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