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Reações Catabólicas e Anabólicas,

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by

Marjory Tavares

on 20 April 2015

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Transcript of Reações Catabólicas e Anabólicas,

Soma das reações químicas dentro de um organismo vivo;
Bioenergética:
- Variação de energia livre em condições padrão;
- Energia livre de formação.

Reações Catabólicas e Anabólicas,
Enzimas e Produção de Energia

Marjory Tavares
Bianca Barros
Camila Santos
Mariana Alexandre

Metabolismo
Catabolismo
Anabolismo
Reações reguladas por enzimas que liberam energia;
<0 - exergônicas;
Quebra de compostos orgânicos complexos em compostos mais simples;
Reações catabólicas ou degradativas;
Reações hidrolíticas.

Ex.: Quebra de açúcares em carbono e água.
Reações reguladas por enzimas que requerem energia;
>0 - endergônicas;
Construção de moléculas complexas a partir de compostos mais simples;
Reações anabólicas ou biossintéticas;
Reações de desidratação;
Geram os materiais para o crescimento celular.

Ex.: Formação de proteínas a partir de aminoácidos.
Blocos construtores + ATP
Teoria de colisão
Vias metabólicas
Sequências de reações químicas nas quais uma reação fornece o produto para a outra.
Todos os átomos, íons e moléculas estão em movimento constante e colidem constatemente uns com os outros;

Fatores determinantes:
Velocidade das partículas colidindo;
Energia (energia de ativação);
Configurações químicas específicas.

Taxa de reação
Enzimas
Proteínas;
Catalisadores biológicos: aceleram as reações químicas;
Não modificam a temperatura nem a energia livre da reação;
Sítios ativos e substratos;
Direcionamento para as
colisões.

Especificidade
Estrutura tridimensional da molécula enzimática:
Grandes proteínas globulares.

Nomenclatura das enzimas
Terminam em -
ase
;
Agrupadas em 6 classes;


Componentes das enzimas
Componente protéico: Apoenzima e;
Componente não protéico: cofator;
Cofator como molécula inorganica coenzima;
Apoenzima + cofator holoenzima;
As coenzimas auxiliam a enzima aceitando átomos removidos do substrato ou doando átomos requeridos pelo substrato.

Colisão
Transf. de energia
Romp. de estruturas
elet.
Quebra ou formação de lig. químicas
Podem catalisar reações com velocidades até 10 bilhões de vezes maiores que aquelas de reações sem enzimas;
Número de turnover:
Número máximo de moléculas de substrato em uma molécula de enzima;
De 1 a 10 000, podendo chegar a 50 000.

Ex.: DNA-polimerase I - turnover = 15
lactato-desidrogenase - turnover = 1 000
Eficiência enzimática
Componentes das enzimas
Coenzimas carreadores de elétrons;
Coenzimas derivadas de vitaminas;
Mais importantes: (NAD+) e (NADP+);

derivados de vitaminas e
carreadores de elétrons.

NAD+: reações catabólicas – liberam energia;
NADP+: reações anabólicas – requerem energia.

Componentes das enzimas
Flavina mononucleotídeo – FMN
Flavina adenina dinucleotídeo - FAD
- São compostas por vitamina B2 (riboflavina) e também são carreadores de elétrons.
CoA:
- Derivada do ácido pantotênico;
- importante papel na síntese e na degradação das gorduras em reações de oxidação, ciclo de Krebs;

Cofatores auxiliam na catálise de uma reação pela formação de uma ponte entre a enzima e o substrato.
Mg2+ Enzimas fosforilativas;
Mg2+ forma uma ligação entre a enzima e a molécula de ATP.

Componentes das enzimas
O mecanismo da ação enzimática
As enzimas diminuem a energia de ativação das reações químicas;
Sequencia da ação enzimática:

Reações oxidação - Redução
A Conservação da energia em sistemas biológicos
envolve OXIDAÇÃO - REDUÇÃO:
Reações de oxidação -->Perda de elétrons;
Reações de redução --> Ganho de elétrons.

Reações oxidação - Redução
Doadores e aceptores:
Doador: Substância oxidada;
Aceptor: Substância reduzida.
As substâncias variam quanto a tendência de se
tornarem oxidadas ou reduzidas.(E0)

Medido em volts em relação a uma substância padrão: H2;
Ph neutro;
Negativo - tende a doar elétrons;
Positivo - tende a receber elétrons.

Potencial redutor
Carreadores
Em uma reação oxi-redução em uma célula, a tranferencia de elétrons de um doador para um aceptor normalmente requer a participação de um ou mais intermediários, são denominados de carreadores.

Doador primário --> Aceptor final
ATP - Adenosina trifosfato
Ribonucleosídeo de adenosina ao qual 3 moléculas de fosfato estão ligadas em série;
O mais importante composto de alta energia contendo fosfato é o ATP;
Atua como principal carreador de energia nos seres vivos.
H2 --> 2e- + 2H+
Carreadores que se difundem facilmente - NAD
Carreadores ligados fortemente ás enzimas - FAD
NAD e NADH- carreadores de elétrons
Nicotinamida adenina dinucleotídeo;
O NAD e o NADP+ são carreadores de átomos de hidrogênio;
As coenzimas aumentam a diversidade das reações redox;
Formação do ATP
Fatores que influenciam a atividade enzimática
Temperatura;
pH;
Concentração do substrato;
Inibidores.

Temperatura
Velocidade X Temperatura;
Alta temperatura;
Bactérias - 35 e 40 ºC;
Desnaturação enzimática.

Arranjo dos aminoácidos;
Altera a forma do sítio ativo;
Desnaturação Parcial ou totalmente reversível;
Ácidos concentrados, bases, metais pesados (como chumbo, arsênico ou mercúrio), álcool e radiação ultravioleta.

pH
PH ótimo;
Concentração de H+ (pH);
Alteração da estrutura tridimensional da enzima;
Desnaturação;
Ácidos e bases.

Concentração de Substrato
Alta concentração de Substrato;
Velocidade máxima da reação;
Saturação;
Adição de substrato;
Inativa por falta de substrato.

Inibidores
Inibição por retroalimentação
Inibição alostérica;
Atua como controle bioquímico;
Produto Final suficiente;
Atua na primeira enzima na via metabólica;
Produto não é sintetizado;
Intermediários metabólicos acumulados;
Produto final é consumido pela célula.
Inibidores não competitivos
Não competem com o substrato
pelo sítio ativo da enzima;
Inibição alostérica;
Sítio alostérico;
Modificação da conformação do sítio ativo.
Inibidores competitivos
Competem com o substrato normal pelo sítio ativo;
Não sofre reação para formar produtos;
Pode ser reversível ou irreversível;
PABA – acido para-aminobenzóico.

Ribozimas
RNA
Como enzimas protéicas;
Catalisador;
Sitio Ativo;
Fitas de RNA.
Frequência de colisões com a energia necessária para que a reação aconteça.

Fatores que influenciam:
Temperatura;
Pressão;
Concentração dos reagentes;
Enzimas.

Obrigada!
O mecanismo da ação enzimática
As enzimas tem especificidades para substratos específicos;
Especificidade da enzima devido a configuração do sítio ativo que encaixa com o substrato;

Digestão --> ATP + NADh
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