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PROTEÍNAS

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PROTEÍNAS
Definición
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Función
Es transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando las defensas de nuestro organismo. (Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:)
Estructura
Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoácidos.
Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),
Inmunológica (anticuerpos),
Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),
Contráctil (actina y miosina).
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tapón químico),
Transducción de señales (Ej: rodopsina)
Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: Aminoácidos esenciales que son 9 (y que se obtienen de alimentos) y aminoácidos no esenciales que son 11 (y se producen en nuestro cuerpo).
La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y zinc.
(Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas)
Propiedades
Las propiedades son:
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. (Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.)
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
Péptidos Y Enlace Peptídico

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. (Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable).
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
etc...
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Clasificación
Según su forma...
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica.
Globulares: La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Según su composición Química:
Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.
Esferoproteínas: Se dividen en 5:
I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%.
V.- Histonas son solubles en medios ácidos.

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