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AMINOÁCIDOS & PROTEÍNAS !!

Bioquímica Expo
by

Ana Márquez

on 2 December 2012

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Transcript of AMINOÁCIDOS & PROTEÍNAS !!

AMINOÁCIDOS
&
PROTEÍNAS INTRODUCCIÓN A LAS PROTEÍNAS Las proteínas desempeñan una enorme variedad de funciones: unas transportan y almacenan moléculas pequeñas; otras constituyen gran parte de la organización estructural de las células y los tejidos. Estrutura tridimensional de la mioglobina Las proteína son moléculas extremadamente complejas con el fin de mantener la multiplicidad de sus funciones. Un ejemplo es la estructura de la mioglobina. Todas las proteínas son polímeros y los α-aminoácidos son los monómeros que se combinan para formarlas. Estructura de los α-aminoácidos AMINOÁCIDOS ESTRUCTURA DE LOS α-AMINOÁCIDOS ESTEREOQUÍMICA DE LOS α- AMINOÁCIDOS PROPIEDADES DE LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOÁCIDOS;
CLASES DE α- AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS MODIFICADOS En los genes de todos los organismos están codificados 20 aminoácidos diferentes que se incorporan a las proteínas. Propiedades de los aminoácidos de las proteínas Aminoácidos que se encuentran en las proteínas Representación tridimensional de los α- aminoácidos Estereoisómeros de los α- aminoácidos.
Todos los aminoácidos que incorporan a las proteínas son de la forma L. Aminoácidos con importancia biológica que no se hallan en las proteínas Aminoácidos con cadenas laterales alifáticas Aminoácidos con cadenas laterales que contienen hidroxilo o azufre Aminoácidos básicos Aminoácidos ácidos y sus amidas En ocasiones las cadenas laterales de los aminoácidos se modifican tras su incorporación a una proteína PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO PÉPTIDOS ESTABILIDAD Y FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO Los aminóacidos pueden unirse entre ellos de modo covalente por formación de un enlace amida (enlace peptídico) entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro. El producto formado se llama péptido. Formación de un dipéptido Tetrapéptido
Se añade ácido glutámico y lisina al dipéptido glicilalanina El enlace peptídico es casi plano y está favorecida la forma trans. ESTRUCTURA DE UN ENLACE PEPTÍDICO El enlace peptídico es metaestable. Las proteínas se hidrolizan en disolución acuosa cuando está presente un catalizador. PROTEÍNAS
Polipéptidos de secuencia definida Cada proteína tiene un orden definido de residuos de aminoácidos. Secuencias de aminoácidos de la mioglobina de cachalote y de la mioglobina humana. ESTRUCTUTA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA SECUNDARIA DESCUBRIMIENTO DE LAS ESTRUCTURAS POLIPEPTÍDICAS DESCRIPCIÓN DE LAS ESTRUCTURAS:
HÉLICES MOLECULARES Y LÁMINAS PLEGADAS ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura secundaria tiene su origen en el siglo xx por el químico más importante de ese siglo: Linus Pauling. Rotación alrededor de los enlaces en una cadena polipeptídica Hélice α y láminas β Otras estructuras secundarias posibles de los polipéptidos Hélices Idealizadas Patrones de enlaces de hidrógeno para cuatro hélices PROTEÍNAS FIBROSAS QUERATINAS FIBROÍNA COLÁGENO ELASTINA Estructura de la fibroína de seda Estructura de las fibras de colágeno Plegado tridimensional de la proteína mioglobina Dos clases importantes de proteínas que tienen secuencias de aminoácidos y funciones biológicas similares son las α y β queratinas. Las proteínas fibrosas son moléculas alargadas con estructuras secundarias bien definidas. Suelen desempeñar funciones estructurales en las células. Las α-queratinas son miembros de un gran grupo de proteínas filamentosas intermedias, que desempeñan funciones estructurales importantes en los núcleos, los citoplasmas y las superficies de muchas células. Estructura propuesta para los filamentos intermedios del tipo de la queratina La fibroína es una proteína con una estructura de lámina β que se utiliza de manera muy elegante en las fibras tejidas por gusanos de seda y las arañas. Casi la mitad de sus residuos son glicina. Estructura de la fibroína de seda El colágeno es la proteína más abundante en la mayoría de los vertebrados. La unidad básica de la fibra de colágeno es la molecúla de tropocolágeno. La proteína elastina forma fibras elásticas que se hallan en los ligamentos y en los vasos sanguineos. PROTEÍNAS GLOBULARES Las proteínas globulares no sólo poseen estructuras secundarias sino que, además, también se pliegan formando estructuras terciarias compactas. PLEGADOS DISTINTOS PARA FUNCIONES DIFERENTES La mayor parte del trabajo químico de la célula (sintetizar, transportador y metabólico) se lleva a cabo con la ayuda de una gran cantidad de proteínas globulares, que reciben este nombre debido a que sus cadenas polipeptídicas se pliegan en estructuras compactas muy distintas de las formas filamentosas y extendidas de las proteínas fibrosas. Estructura terciaria del BPTI VARIEDADES DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES: PATRONES DE PLEGADO La mayoría de las proteínas están formadas por más de un dominio. Un dominio es una región compacta, plegada localmente, de la estructura terciaria. Los dominios pueden ser:
Múltiples (comunes en proteínas globulares grandes).
Plegados Únicos (son proteínas muy pequeñas). Estructuras características de las proteínas globulares Distribución de los residuos hidrófilos e hidrófobos en las proteínas globulares Giros β , γ Reglas generales que rigen el plegado terciario:
Todas las proteínas globulares poseen un interior y un exterior definidos.
La cadena polipeptídica puede doblar las esquinas de diversas maneras.
Las láminas β están generalmente enrrolladas, o envueltas en estructuras cilíndricas.
No todas las partes de las proteínas globulares pueden clasificarse convenientemente como hélice, lámina β o giros. Estructuras de las proteínas globulares FACTORES QUE DETERMINAN LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIA Y TERCIARIA INFORMACIÓN PARA EL PLEGADO PROTEICO Muchos indicios señalan que la mayoría de la información que determina la estructura tridimensional de una proteína la lleva la secuencia de aminoácidos de esa proteína. Desnaturalización térmica de la ribonucleasa La ribonucleasa es una enzima digestiva que cataliza la hidrólisis de los ácidos ribonucleicos. TERMODINÁMICA DEL PLEGADO El plegado de una proteína globular es un proceso claramente favorecido termodinámicamente en condiciones fisiológicas. FACTORES TERMODINÁMICOS Detalles de los enlaces de hidrógeno en una proteína característica FUNCIÓN DE LOS ENLACES DISULFURO Algunas proteínas plegadas se estabilizan mediante enlaces disulfuro, además de las fuerzas no covalentes. Consecuencias del proceso de entrecruzamiento del colágeno Entropía conformacional Ribonucleasa Insulina BPTI Desnaturalización térmica del BPTI INTERACCIONES DE VAN DER WAALS PUENTES DE HIDRÓGENO INTERACCIONES CARGA-CARGA EFECTO HIDRÓFOBO DINÁMICA DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES Actualmente se acepta que las proteínas globulares se pliegan mediante rutas cinéticas complejas y que incluso la estructura plegada, una vez conseguida, es una estructura dinámica. ASPECTOS DINÁMICOS CINÉTICA DEL PLEGADO DE LAS PROTEÍNAS CINÉTICA DE LA FORMACIÓN DE LOS ENLACES DISULFURO CHAPERONINAS MOVIMIENTO DENTRO DE LAS MOLÉCULAS PROTEICAS GLOBULARES PRIONES: PLEGADO PROTEICO Y ENFERMEDAD DE LAS VACAS LOCAS El plegado proteico puede ser rápido pero parece comportar unos estados intermedios bien definidos. El plegado puede retrasarse si se atrapan moléculas en los estados ¨fuera de la ruta¨. Isomerización sis-trans del enlace amida adyacente a un residuo de prolina. Si una proteína se pliega desde un estado en que los enlaces disulfuro se han roto y por lo tanto deben volver a formarse, el proceso es más complicado y lento. Replegado y formación de los enlaces disulfuro la formación de los enlaces disulfuro correctos en una proteína algunas veces se produce mediante estados intermedios incorrectos. La función de las chaperoninas es mantener sin problemas a la proteína recien formada, es decir, evitar un plegado o una agregación inadecuados. La chaperonina GroEL-GroES Las proteínas globulares no son estáticas si no que experimentan continuamente una gran variedad de movimientos internos. El movimiento dinámico de las proteínas, es como mínimo, tan importante en su función como son los detalles estáticos de su estructura. En la actualidad hay pruebas de la existencia de una clase de enfermadades que se transmiten por una proteína. La más conocida es la encefalopatía espongiforme bovina o enfermedad de las vacas locas, y el agente infeccioso se denomina prión. Una molécula del aminoácido lisina es sustituida por prolina en la proteína anormal. La proteína prión BIBLIOGRAFÍA BIOQUÍMICA 3 EDICIÓN
C.K. MATHEWS, K.E. VAN HOLDE, K.G. AHERN. PEARSON EDUCACIÓN S.A. GRACIAS!! HOMOTÍPICAS HETEROTÍPICAS Proteínas con múltiples subunidades: interacciones proteína-poteína idénticas. Dos clases generales de simetría caracterizan la mayoría de estructuras cuaternarias: la helicoidal y la punto-grupo. Simetría de las estructuras cuaternarias de las proteínas. Dos proteínas helicoidales Dímero de prealbúmina Asociación entre moléculas proteicas distintas. Interacción del BPTI con la tripsina. BIOQUÍMICA

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

PRESENTADO POR:
ANA MÁRQUEZ / 20081902053
JAVIER PORTILLO / 20070012850 Dipéptido glicilalanina Aminoácidos aromáticos Ribonucleasa 5 EDICIÓN
BRUICE PAULA YURKANIS
PEARSON PRENTICE HALL 2008 QUÍMICA ORGÁNICA QUÍMICA ORGÁNICA MORRISON R.T & R.N BOYD
EDDISON-WESLEY IBEROAMERICANA 1987
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