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Il citoscheletro

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by

Elisa Bertesago

on 15 January 2015

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Transcript of Il citoscheletro

Il citoscheletro...
Definizione e funzione
Il citoscheletro è una complessa
rete di supporto
alla cellula costituito da tre tipi di strutture filamentose: microfilamenti di
actina
, filamenti intermedi e
microtubuli
.
Tre filamenti a confronto
Microtubuli
Microfilamenti di actina
E' un'impalcatura
DINAMICA
in grado di resistere a forze deformanti e di cambiare rapidamente la propria conformazione, il fuso mitotico ne è un esempio.
La velocità di assemblaggio e disassemblaggio è dovuta al fatto che i filamenti sono composti da polimeri di subunità proteiche unite da legami non covalenti.
1
2
3
Forma un reticolo interno che determina:
-posizione degli organuli nella cellula
-il
trasporto
e lo smistamento vescicolare
-il movimento di organuli e materiali0
4
E' un apparato che
genera forze
determinando lo spostamento della cellula per la capacità di creare rapidamente pseudopodi
5
E' il macchinario che permette la divisione cellulare grazie al fuso mitotico di microtubuli e alla strozzatura di filamenti di actina (che forma l'anello contrattile)
E i procarioti?
I procarioti hanno un citoscheletro.
Pur non essendoci un traffico molecolare sui filamenti si sposta l'RNA.
Di recente si è scoperto che oltre a sintetzzare proteine simili all'actina e alla tubulina i procarioti contengono delle proteine lontanamente correlate a quelle dei filamenti intermedi degli eucarioti.
Tubi cavi, lunghi e rigidi, polarizzati, non ramificati.
Sono i meno resistenti
Strutture piene, sottili e polarizzati, spesso organizzati in reti. Sono poco resistenti
.
Fibre robuste a forma di corda formate da diverse proteine. Conferiscono resistenza alla cellula, sono flessibili
Assemblaggio in vitro
Perchè i microtubuli si assemblino in vitro sono necessari:
1- Dimeri di alfa e beta tubulina (determinano polarità microtubulo, alfa-, beta+)
2- Mg2+
3- GTP
1- I dimeri di alfa e beta tubulina si associano in oligomeri con alternanza di alfa e beta
2-Gli oligomeri polimerizzano in lunghe catene, i protofilamenti
3- Si formano foglietti di protofilamenti formati in genere da 13 protofilamenti. I legami sono NON covalenti!
4- I foglietti si chiudono a formare il microtubulo in allungamento (grazie all'aggiunta di subunità proteiche)
Processo lento
Processo si velocizza
Funzione del GTP
L'assemblaggio dei dimeri di alfa e beta tubulina richiede la presenza di GTP sulla beta tubulina. Una volta incorporato nel microtubulo avviene l'idrolisi del GTP in GDP che rimane associato alla beta tubulina. Questo è rilasciato col disassemblaggio del microtubulo e viene sostituito dal GTP, pronto per una nuovo dimero. L'idrolisi del GTP rende il microtubulo riccamente energetico quindi intrinsecamente instabile, sempre pronto alla dissociazione.
Assemblaggio nella cellula
Nella cellula l'assemblaggio di microtubuli avviene in due fasi distinte, la nucleazione e l'allungamento, entrambe molto radipie nella cellula.
Il
CENTROSOMA
è il centro di organizzazione dei microtubuli (MTOC)
Il centrosoma è composto da due centrioli e da una matrice pericentriolare amorfa ed elettron-densa che dà struttura e unità.
Il centriolo ha un diametro di 0,2 μm, lungo il doppio ed è composto da nove fibrille ciascuna formata da tre microtubuli A (completo), B e C (10 protofilamenti). Delle braccia proteiche connettono A al centro del centriolo e una lamina di connessione lega C all'A della fibrilla successiva.
I due centrioli sono disposti ad angolo retto: nel materiale elettrondenso pericentriolare si formano i microtubuli (che quindi NON sono direttamente a contatto con i centrioli).
Nel centrosoma è presente una proteina della famiglia delle tubuline, la gamma-tubulina. Questa forma anelli che fungono da stampo per la formazione di microtubuli. Alla gamma lega l'alfa tubulina e ciò determina dunque anche la polarità del filamento. (- nel centrosoma, + all'estremità)
Tipologie di microtubuli
Microtubuli citoplasmatici
Microtubuli assonemali
Strutture dinamiche che si assemblano e disassemblano rapidamente.
Strutture più stabili che formano ciglia e flagelli. Non si formano in un centriolo ma in un corpo basale (complesso assonemale)
Il centrosoma si localizza in aree diverse a seconda della cellula, al centro in cellule apolarizzate (es. fibroblasto, foto), in aree specifiche delle cellule polarizzate.
Negli assoni i microfilamenti sono dissociati dal centrosoma e trasportati da proteine motrici.
Ciglia e flagelli
Nelle cellule eucariote la struttura di ciglia e flagelli è molto simile: una sezione trasversale a livello di un ciglio (o flagello) presenta 9 coppie di microtubuli disposti circolarmente più altri due centrali. Le nove coppie sono formate da un microtubulo A completo e uno B di 10-11 protofilamenti. I due microtubuli centrali sono circondati da una guaina centrale collegata ai tubuli A da una serie di raggi. Fra le coppie circolari si forma un ponte intercoppia di nexina (proteina flessibile). Una sezione trasversale della base del ciglio mostra che la corona circolare continua fino ad innestarsi al corpo basale differentemente dalla parte centrale.
Il corpo basale è molto simile al centriolo, tanto che spesso queste due strutture possono essere trasformate le une nelle altre. Un esempio è lo spermatozoo, il cui corpo basale del flagello diventa il centriolo dello zigote.
Movimento grazie a dineina!
MAPs
Le proteine associate ai microtubuli favoriscono l'assemblaggio e la stabilità dei microtubuli e mantengono il loro allineamento.
L'estremità
C-terminale lega il microtubulo
, l'N-terminale si estroflette.
Legame proteine/microtubuli regolato da un gruppo fosfato.
PROTEIN-CHINASI: attacca il gruppo fosfato alla MAP che si stacca dal microtubulo
FOSFATASI: stacca il gruppo fosfato che si può riattacare al microtubulo
Tipologia I
: MAP1
Tipologia II
: MAP2, MAP4, tau (la cui irregolarità è associata alla comparsa di malattie neurodegenerative)
Proteine motrici citoplasmatiche
Tre famiglie:
DINEINE
MIOSINE
(sui microfilamenti)
CHINESINE
Assomiglia a..
Oltre alle dineine dei cigli e dei flagelli esistono due dineine citoplasmatiche: queste sono caratterizzate da un volume enorme 1,5 milioni di Dalton. Sono formate da due
catene pesanti
uguali (dotate di pedunchi che si attaccano al microtubulo) caratterizzate da due grosse teste che generano il movimento della proteina e da
catene leggere
che si legano alla vescicola da trasportare mediante la
dinactina.
Movimento da più a meno!
Sono state individuate ben 45 tipi di chinesine diverse nei mammiferi!
Ha un volume minore delle dineine, 380 mila Dalton, ma una struttura simile caratterizzata da due teste di una catena pesante e da una catena leggera che lega alla vescicola.
Per praticità spesso su una sola vescicola sono presenti sia dineine che chinesine.
Movimento da meno a più!
Disassemblaggio microtubuli
-colchicina
-vinblastina disassemblano microtubuli
-vincristina
-taxolo : blocca il microtubulo evitando assemblaggio e disassemblaggio
Permettono la motilità
I filamenti di actina permettono la motilità cellulare: a livello embrionale le cellule migrano in tutto l'organismo a dar vita a nuovi tessuti, i leucociti perlustrano e "puliscono" i tessuti, le cellule epiteliali creano espansioni sulle ferite e tutto questo per la presenza dei microfilamenti.
I microfilamenti permettono anche i movimenti intracellulari, trasporto di vescicole, fagocitosi e citocinesi.
Assemblaggio in vitro
La componente monomerica, G-actina è poalrizzata e si associa in monomeri (polimeri filamentosi di F-actina).
A loro volta 2 polimeri si associano formando un microfilamento polarizzato con un'estremità a punta e una sfrangiata.
I mictofilamenti formano fasci paralleli o intrecciate
Come avviene la polimerizzazione
Necessità di uno stampo iniziale
Mentre i microtubuli sono GTPasi i filamenti di actina sono ATPasi. I monomeri di G-actina sono associati ad un ATP e quando si legano al filamento idrolizzano ATP ad ADP. in un ambiente con alta concentrazione di monomeri entrambe le estremità di un filamento di stampo si allungano, quando diminuisce la concentrazione di G-actina l'estremità + è il sito di assemblaggio e l'estremità - di disassemblaggio. Quando si raggiunge un equilibrio dinamico dei due processi si parla di stato stazionario. Sia in vitro che nella cellula sono necessarie determinate proteine per un'interazione fra i microfilamenti.
Proteine che legano l'actina
Esistono più di 100 proteine che partecipano alla formazione/distruzione di reti o fasci di actina, appartenenti a diverse famiglie.
1-Proteine di nucleazione
:
complesso Arp 2/3
, che funge da stampo in modo analogo alla gamma-tubulina nei microtubuli e favorisce la formazione di actina ramificata. La
formina
invece gioca un ruolo chiave nella formazione di fasci di actina (anello contrattile e le adesioni focali)
2-Proteine che sequestrano i monomeri:
le
timosine
impediscono la polimerizzazione dei monomeri G-actina.
3-Proteine di incappucciamento
: impediscono assemblamento e disassemblamento dei filamenti, costituend un cappuccio all'una o all'altra estremità
4-Proteine che stimolano l'accrescimento dei filamenti
:
profilina
, lega estremo sfrangiato
5-Proteine che depolimerizzano
:
cofiline
, legano all'estremità appuntita
6-Proteine che formano legami incrociati
: alcune hanno forma a bastoncello lungo e flessibile e permettono la formazione di legami trasversali. Altri come la
villina
e la
fimbrina
hanno forma globulare e fascicolano i filamenti in bande parallele.
7-Proteine che tagliano i filamenti
:
Gelsolina
e anche la cofilina ne è in grado di tagliare
8-Proteine che legano la membrana
: grazie a questo contatto si creano sporgenze o invaginazioni. Famiglie di proteine coinvolte in queste attività sono la
vinculina
, le
Erm
e le
spettrine

Microvilli
Sono più sottili delle ciglia ed ha un ruolo di assorbimento. Essi sono composti di filamenti di actina che terminano all'interno della cellula. Sono espansioni digitiformi di diametro 1 μm e lunghi 1-2 μm.
L'estremità apicale è quella positiva ed è immersa in una matrice amorfa (forse sede di ancoraggio)
La proteina fimbrina così come la villina distanziano i microfilamenti in modo che rimangano ordinati, mentre la miosina I blocca il fascio di filamenti al centro del microvillo ed ha un ruolo essenziale nel trasporto su microvilli.
Trasporto sui microfilamenti
Una parte del trasporto intracellulare è ad opera dei microfilamenti, grazie alla presenza di proteine della famiglia delle miosine. La maggior parte del trasporto a "lunghe" distanze è regolato dai microtubuli (con dineine e chinesine) mentre i microfilamenti negli assoni ad esempio si occupano del trasporto periferico.
Miosina 1-5-6 sono associate al trasporto di vescicole citoplasmatiche.
Contrattilità muscolare
La fibra muscolare
La fibra muscolare ovvero la cellula muscolare è composta da tante fibre minori dette miofibrille a loro volta costituite da tanti sarcomeri, unità ordinate.
Sarcomero
E' delimitato dalle linee o strie Z. Contiene filamenti di actina attaccati a Z con l'estremità + e filamenti di miosina 2, proteina dalla struttura bastoncellare con estremità globulosa costituiti da una catena leggera e da una pesante.
La contrazione del muscolo è dovuta allo slittamento della miosina sull'actina, con formazione di ponti trasversali di miosina.
Disassemblaggio microfilamenti
-Falloidina: si lega bloccandoli ai filamenti di actina
-Citocalasina: si lega all'estremità + permettendo la depolimerizzazione
-Latrunculina: sequestra i monomeri da incorporare
Filamenti intermedi
Funzioni e struttura
-Sono filamenti difficilmente solubili e garantiscono perciò
stabilità strutturale
della cellula
-Non sono coinvolte nel trasporto di vescicole perchè
non sono polarizzate
-Essendo elastiche permettono alla cellula di resistere allo stress meccanico. Garantiscono dunque la
tensegrità
delle cellule.
-La
plectina
permette l'associazione indiretta di filamenti intermedi ai microfilamenti
Assemblaggio filamenti intermedi
1- Monomeri: proteine fibrose con regione centrale bastoncellare ad alfa elica con alle estremità un dominio carbossi e uno ammino.α
2-Dimeri: il dominio centrale si attorciglia e alle estremità si ha COOH+COOH e NH2+NH2
3-Tetramero: due dimeri affiancati sfalsati
4- Otto tetrameri si avvolgono a formare un'unità
Filamenti intermedi citoplasmatici
Le proteine che li formano prendono nomi diversi a seconda del tipo di tessuto in cui si trovano: negli epiteli si parla di cheratine, nel tessuto nervoso si parla di neurofilamenti e nel tessuto connettivo, muscolare e meurogliale si trova la vimentina o vimentino-simili.
Mutazioni dei geni che codificano per le cheratine possono causare gravi malattie genetiche, quale l’
epidermolisi bollosa simplex
Filamenti intermedi nucleari
I filamenti intermedi che rivestono e irrobustiscono la faccia interna della membrana nucleare non si possono paragonare a corde come quelli citoplasmatici ma somigliano di più a un tessuto bidimensionale.
I filamenti intermedi sono immerisi in una matrice a formare la lamina nucleare e sono costituiti da proteine del gruppo delle
lamìne
. Le proteine transmembrana che trattengono le lamìne sono le LBR e l'Emeina.Il ruolo delle lamine è quello di ancorare l'
eterocromatina
(quella dei geni silenti).Mentre i filamenti intermedi citoplasmatici sono stabilissimi in molte cellule, quelli della lamina nucleare si disaggregano e si ricostituiscono a ogni divisione mitotica.
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