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Proteine

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by

K. R.

on 10 May 2016

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Transcript of Proteine

Proteine
Wo finden wir Proteine?
auf Deutsch: "Eiweiß"
?
proteieos (griechisch) = erstrangig
1)
Als Enzyme beteiligt an fast
allen chemischen Reaktionen
2)
Transport- und Speichermoleküle,
z.B. Hämoglobin im Blut
3.
Hauptbestandteil der Muskeln
4.
Mechanische Stützfunktion
in Haut und Knochen (z.B. Kollagen)
5.
Bestandteile des Immunsystems
(z.B. Antikörper)
6.
Erzeugung und Übertragung
von Nervenimpulsen
7.
Regulation von Wachstum und Differenzierung
durch Einwirkung an der DNS
Wie sieht ein Protein aus?
Im Prinzip ein langer Faden / eine Kette
mit einigen Abschnitten,
die regelmäßige Strukturen
aufweisen können
Alpha-Helix
Beta-Faltblatt
Die "Kette" (also das Protein) besteht aus
aneinander gehängten
Aminosäuren
Aminogruppe
Säuregruppe
Restgruppe
NH
2
CH
COOH
einfachste Aminosäure: Glycin
Wie verbinden sich die Aminosäuren
zu einer Kette?
Peptidbindung
Wasserabspaltung
Dipeptid ("di"="zwei")
Dipeptid
Oligopeptid
Polypeptid
Protein
Wie kommt es zu der Faltung?
= "Primärstruktur" der Proteine

= die Reihenfolge, in der die Aminosäuren verknüpft sind
WIKIPEDIA:
Als Sekundärstruktur wird die Zusammensetzung des Proteins aus besonders häufig auftretenden Motiven für die räumliche Anordnung der Aminosäuren bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleifen und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
WIKIPEDIA:
Die Tertiärstruktur ist die der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen.
-S--H H--S-
-S-------------------S-
niedriger pH
hoher pH
Die Faltung ist oft entscheidend für die Funktion der Proteine!
Sie kann aber zerstört werden!
Dann spricht man von einer


des Proteins.
Denaturierung
durch: - Hitze (ab 40°C)
- Schwermetalle
- Säure / Base
Quartärstruktur:
mehrere Proteine lagern sich zu einem
größeren Komplex zusammen.
Bsp:
Hämoglobin
in den roten Blutkörperchen
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