The Internet belongs to everyone. Let’s keep it that way.

Protect Net Neutrality
Loading presentation...

Present Remotely

Send the link below via email or IM

Copy

Present to your audience

Start remote presentation

  • Invited audience members will follow you as you navigate and present
  • People invited to a presentation do not need a Prezi account
  • This link expires 10 minutes after you close the presentation
  • A maximum of 30 users can follow your presentation
  • Learn more about this feature in our knowledge base article

Do you really want to delete this prezi?

Neither you, nor the coeditors you shared it with will be able to recover it again.

DeleteCancel

Seminario: Metabolismo de la proteinas

No description
by

Anggie Corredor

on 21 October 2013

Comments (0)

Please log in to add your comment.

Report abuse

Transcript of Seminario: Metabolismo de la proteinas

Seminario: Metabolismo de la proteínas
Vías de degradación de las proteínas
Eliminación del nitrógeno proteico
El excedente de aminoácidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello el organismo elimina el grupo amino, formando amoniaco, que pasa a urea (ciclo de la urea), eliminándose este elemento por la orina. Una pequeña cantidad de amoniaco puede pasar a glutamina. El principal lugar de degradación de aminoácidos es el hígado
Metabolismo de las proteínas

Son los principales elementos de construcción ( en forma de aminoácidos) para músculos, sangre , piel, pelo uñas y órganos internos, entran a formar parte de hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energía
PROTEÍNAS
1. Vía de la ubiquitina
(pequeña proteína básica) . Fracciona proteínas anormales y citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.

2. Vía lisosomica
Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extra celulares y organelas tales como mitocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas
Las proteínas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados naturales. Comprenden, con ADN, ARN , polisacáridos y lípidos, cinco clases de complejas biomoléculas que se encuentran en las células y en los tejidos.
Recambio proteico
Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas) , a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad ocasiona una perdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las perdidas se dice que el organismo esta en equilibrio nitrogenado

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las perdidas, como sucede en crecimiento, embarazo , convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrógeno es inferior a las perdidas, tal como ocurre en: desnutrición , anorexia prolongada, pos traumatismo, quemaduras,deficiencia de algún aminoácido esencial.
El amoniaco es un compuesto muy toxico, y por ello el organismo convierte en uno no toxico, urea. Las características de la urea favorecen su formación:

Molécula Pequeña
Casi el 50% de su peso es nitrógeno
Se necesita poca energía para su síntesis

Formación de urea por el ciclo de la ornitina
En los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el ciclo.
Formación de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la enzima carbamil-fosfato-sintasa I.
Formación de citrulina, mediante la ornitina-transcarbamilasa
Síntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la condensación de citrulina con acido apartico.
Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la argininosuccinato-liasa
Escisión de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa

Características de los aminoacidos
1. Los aminoácidos son compuestos anfóteros ya que en función del pH del medio pueden comportarse como acido (dador protones) o como bases ( aceptor de protones) .


Son macromoléculas constituidas por la polimerización de las unidades estructurales básicas denominadas aminoácidos que se unen entre si mediante enlaces peptidicos (tipo amida)

De todos los aminoácidos conocidos simplemente 20 son componentes naturales de las proteínas, el resto son productos intermedios o finales del metabolismo. Los aminoácidos básicamente se diferencian entre si, por la naturaleza de la cadena lateral y es debido a ella que cada aminoácido tenga propiedades únicas y características. Las diferentes cadenas-R se diferencian entre si en función de:
Su forma y tamaño
La carga
Por la reactividad
Por la capacidad de formar enlaces puentes de hidrogeno (puentes de H)

2. Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico (PI) característico a cuyo pH tiene un carácter neutro, es decir, no presenta carga neta alguna. El carácter básico de su grupo amino ( NH3+) es suficiente para hacerlo reaccionar con el grupo carboxilo (COO-) formándose un ion dipolar también denominado Zwitterion cuya carga total es nula. Este proceso se denomina neutralización.

3. En disolución acuosa en los aminoácidos existe un equilibrio entre la forma cationica y anionica.

GRACIAS
Andrés Gómez
Daniela Ducuara
Full transcript