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Actividad Enzimatica

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Jose Andres Cordoba Mora

on 25 October 2014

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Transcript of Actividad Enzimatica

Son mediadores del metabolismo, encargadas de casi todas las reacciones que ocurren en una célula. Sin enzimas las reacciones procederían tan lentamente que serían imperceptibles.
Muchas enzimas contienen proteínas conjugadas, ósea que contienen:

-Cofactores orgánicos
-Cofactores inorgánicos

Sitio activo y especificidad molecular
-Las enzimas forman un complejo con los reactantes, llamado complejo enzima-sustrato.

-La parte de la molécula de la enzima directamente implicada en el enlace al sustrato se denomina sitio activo.

-La estructura del sitio activo explica la actividad catalizadora, y la especificidad de la enzima.
Propiedades de las enzimas.
Como todo verdadero catalizador, las enzimas muestran las siguentes propiedades:

1- Presentes en pequeña cantidad.

2- No sufren alteraciones irreversibles en el curso de la reaccion.

3- No tienen efecto sobre la termodinamica de la reaccion.

4- Un elevado nivel de actividad y especificidad.
toda transformacion quimica requiere romper ciertos enlaces covalentes dentro de los reactantes
3. Registre los datos obtenidos en cada reacción tanto en minutos como en min-1.
1. Siguiendo el mismo procedimiento de los experimentos anteriores determine el tiempo de reacción a pH de 3.0, 5.0, 7.0, 8.0 y 10.0 utilizando la solución de saliva al 5% y 37ºC.
2. A los valores de pH extremos, la reacción puede ser muy lenta. Realice estos ensayos de manera simultánea con intervalos de 1 a 5 minutos y por un máximo de 20 minutos.
4. Manteniendo siempre los tubos de reacción en el baño de temperatura a evaluar registre el tiempo cero (0) en su cronometro e inmediatamente vierta el contenido del tubo con el almidón (tubo 1) en el tubo que contiene la saliva al 5% (tubo 2), agite y comience la medición del tiempo de la reacción; para ello cada 10 segundos saque una gota del tubo de la mezcla y colóquela en un pozo con yodo de la plaqueta de porcelana.

5. En las temperaturas extremas (0 grados y ebullición) la reacción puede transcurrir muy lentamente, realice estos ensayos de manera simultánea con intervalos de 1 a 5 minutos y por un máximo de 20 minutos.

6. Registre los datos obtenidos en cada reacción tanto en minutos como en min-1.

1. Determine los tiempos de reacción de la hidrólisis del almidón a pH 7.0, para ello utilice la saliva de concentración del 5% a diferentes temperaturas: baño de hielo, temperatura ambiente, 37ºC, 60ºC y baño de agua hirviendo.

2. Prepare una placa de porcelana con gotas de yodo.

3. Para ello en un tubo de ensayo (tubo 1) vierta 2 ml de amortiguador de pH 7.0 y 2 ml de la suspensión de almidón al 0.5% y mantenga estos dos tubos en el baño de la temperatura a evaluar por 5 minutos.

La actividad enzimática es un proceso por el cual las enzimas actúan como catalizadores que aceleran las reacciones químicas participando vivamente en las actividades celulares
Velocidad de Reacción vs. pH
Velocidad de Reacción vs. Temperatura
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA (AMILASA SALIVAL)
ENZIMAS
Mecanismos de catálisis enzimática.
- Orientación del sustrato

- Modificación de la reactividad del sustrato: las enzimas se componen de aminoácidos que contienen una gran variedad de grupos R, algunos con caga neta intensa y otros totalmente no polares.
Objetivos de la Practica
- Determinar las características básicas de la reacción de hidrólisis del almidón catalizada por la amilasa salival.

- Asociar el efecto de la concentración de la enzima, la temperatura y el pH sobre la reacción de degradación de almidón.
Velocidad de Reacción vs. Concentración de la Enzima
3. Mida la actividad de las
cuatro diluciones de saliva de la siguiente manera:

a. En las placas de porcelana agregue una gota a cada pozo de solución de yodo.

b. En un tubo de ensayo (tubo 1) vierta 2 ml de amortiguador de pH 7.0 y 2 ml de la suspensión de almidón al 0.5%. Pruebe la presencia de almidón sacando una gota de la suspensión de este tubo y agréguela en uno de los pozos de la placa de porcelana.

c. En otro tubo (tubo 2) vierta 1 ml de solución de saliva al 10%.

d. Registre el tiempo cero (0) en su cronometro e inmediatamente vierta el contenido del tubo con el almidón (tubo 1) en el tubo que contiene la saliva al 10%

e. Continúe la prueba cada 10 segundos hasta que el color sea igual al de la solución de yodo, este será el indicio de que la reacción ha terminado. Escriba el dato del tiempo

4. Repita el mismo procedimiento con las demás diluciones de saliva (5%, 2%, 1%). Dependiendo de las velocidades de reacción, se pueden alargar los intervalos de tiempo entre las pruebas.

5. Registre cada uno de los datos obtenidos tanto en minutos como en min-1

1. Estimule el flujo de saliva y colecte 10 ml en una probeta de 100 ml.
2. Con ayuda de una probeta y depositando las soluciones en el erlenmeyer de 100 ml realice una serie de diluciones de la saliva con agua de la llave:

Nelly Paola Ordoñez Gomez

Luis Ortega

Cristian Rodriguez Bravo

José A. Córdoba M.
Gracias
Investigaciones revelan que las enzimas cambian la posición relativa de sus átomos después de una unión llamada (ADAPTACION INDUCIDA), una vez agarrado el sustrato, ciertos enlaces dentro de la molécula del sustrato sufren tensión física o electrónica, lo que debilita los enlaces y desciende la energía necesaria para romperlos. La capacidad de la enzima para cambiar de forma nos da a entender que no son rígidas si no flexibles con una gran capacidad de movimiento interno.

CINETICA EZIMATICA
La actividad catalítica de una enzima puede conocerse estudiando su cinética o sea la velocidad de reacción en diferentes condiciones experimentales. Para lograr esto se realiza una incubación a una temperatura deseada, pero esta mezcla no debe de tener todos los elementos para así poder conocer si hubo reacción y genero producto o no. La rapidez de incubación es necesaria porque puede acabar con el sustrato que se tiene o puede también causar que el producto que se obtiene se vuelva a convertir otra vez en sustrato.
Se están desarrolladas técnicas como la del cristal de la enzima enfriando a temperaturas cercanas al cero absoluto 40º y luego se bombardea rayos X logrando con el enfriamiento una reacción más lenta, alargando el proceso de unión y liberación del sustrato para así obtener diferentes imágenes de la enzima en diferentes etapas de la reacción catalítica.
INDUCCIENDO TENSION EN EL SUTRATO
Los cambios de PH afectan las propiedades iónicas del sustrato y de la enzima, además de su conformación.
Para generar una estadística se debe de realizar una incubación que contenga la misma cantidad de enzimas, pero con una diferencia que cada vez haya más sustrato. Así se obtendrán una serie de datos en forma gráfica que nos demostrarían que a enzima trabaja con mayor rapidez cuando hay menor sutrato y a mayor sustrato más lentitud lleva la enzima denominando esta poca actividad (saturación de la enzima)
Se denomina (número de recambios) al número máximo de moléculas de sustrato que una molécula de enzima puede convertir en producto cada minuto, el numero general de recambio es de 1000 aun que se conocen valores más grandes para cierto tipo de enzimas como la ANHIDRASA CARBONICA que es de 10 elevada a la 7
En cuestión a la temperatura, la velocida de reaccion es maxima cuando la temperatura es optima para la enzima, cuando la temperatura es menor o mayor a la temperatura optima la velocidad disminuye por la desnaturalización de la enzima.
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