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HEMOGLOBINA Y SUS FUNCIONES

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by

sandra lorena arias castaño

on 28 November 2013

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Transcript of HEMOGLOBINA Y SUS FUNCIONES

photo credit Nasa / Goddard Space Flight Center / Reto Stöckli
HEMOGLOBINA Y SUS FUNCIONES
TIPOS DE HEMOGLOBINA
Hemoglobina A
Hemoglobina A2
Hemoglobina S
Hemoglobina F
Oxihemoglobina
Metahemoglobina
Carbaminohemoglobina
Carboxihemoglobina
Hemoglobina Glucosilada

TRANSPORTE DE OXIGENO
TRANSPORTE DE CO2
DEGRADACION DE LA HEMOGLOBINA
Presentado por :
Monica Osorio
Sandra Lorena Arias
¿Qué es la Hemoglobina?

La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas concentraciones en los glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados.
Varía con el desarrollo del organismo
Su forma reducida es la que transporta el oxigeno

FUNCIONES
DE LA
HEMOGLOBINA

Sandra Lorena Arias
Mónica Osorio Ospina

Estructura de la hemoglobina

Oxihemoglobina (HB02)

Hemoglobina unida al oxigeno, confiere la coloración roja o escarlata propia de la sangre arterial; cuando pierde el oxigeno se denomina hemoglobina reducida y genera el color rojo oscuro de la sangre venosa.

EL 2,3-bifosfoglicerato (BPG) estabiliza la estructura T de la hemoglobina
Este compuesto es altamente aniónico y esta presente en los glóbulos rojos aproximadamente en la misma concentración que la hemoglobina (2mM).

Una escasez de oxigeno acumula el 2,3-difosfoglicerato (BPG) el cual se forma a partir del intermediario de la vía glucolítica 1,3- bifosfoglicerato.
Una molécula de 2,3-BPG se une a cada tetrámero de la hemoglobina en una cavidad formada por residuos de las cuatro subunidades, presente tan solo en la forma T y situado en el centro del tetrámero de hemoglobina , es decir, la cavidad central debe ser de tamaño suficiente para el BPG solo cuando el espacio entre las hélices H de las cadenas beta es de una anchura adecuada (forma T de la hemoglobina).

El BPG es unido mediante puentes salinos entre sus átomos de oxigeno y las dos cadenas beta a través de sus grupos amino terminal (VAL NA1), Lis EF6 y His H21
El BPG estabiliza la forma T o desoxigenada de la hemoglobina por medio de enlaces cruzados con cadenas beta y por contribuir con puentes salinos adicionales, que deben romperse antes de que se produzca la transición estructural de la forma T a R, los enlaces entre la hemoglobina y el 2,3-BPG tienen que romperse y el 2,3-BPG tiene q ser expulsado.

La interacción esta favorecida por enlaces iónicos entre las cargas negativas del BPG y los grupos cargados positivamente de cada cadena Beta

El BPG :
-permie la adaptación a cambios graduales de la disponibilidad de O2.
-Se une a la desoxiHb en una cavidad existente entre las cadenas b.
-Establece interacciones con los grupos (+) que rodean esta cavidad que estabilizan estado T.

Permite adaptación distintas concentraciones de O2. Adaptación a la altitud.
Aumento BPG favorece liberación O2.
Aumento de BFG en sangre de fumadores o personas con hipoxia.
HbF más afinidad por el O2. HbF (α2γ2): His163/Ser. Menor afinidad por el
BFG.

Ejemplo fisiológico de la importancia de la unión del 2,3-BPG a la hemoglobina
La hemoglobina fetal se tiene que unir al oxigeno cuando lo libera la hemoglobina de la madre; la Hbfetal debe tener alta afinidad por el oxigeno.
Los tetrámeros de hemoglobina fetal incluyen 2 cadenas alfa y 2 cadenas gamma. El 72% de la secuencia de a.a de la cadena gamma es idéntico al de la cadena beta.
Se da un cambio de la histidina 143 situada en el lugar de unión al 2,3-BPG, que en la cadena gamma a sido reemplazada por un residuo de serina , reduciendo la afinidad del 2,3-BPG por la hemoglobina fetal.
esta diferencia en l afinidad por el oxigeno permite que el oxigeno se transfiera desde los globulos rojos de la madre al feto.

HEMOGLOBINOPATIAS: Se denomina hemoglobinopatía a cierto tipo de defecto de carácter hereditario, que tiene como consecuencia una estructura anormal en una de las cadenas de las globina de la molécula de hemoglobina.

En la hemoglobina M, Tir reemplaza a His
forman parte de la familia de hemoglobinas anormales determinadas genéticamente.
Horlein y weber(1948) descubrieron una metahemoglobina espectroscopicamente distinta de la metahemoglobina normal a lo que singer (1955) denomino hemoglobina M.
4 de los 6 tipos de HbM, la sustitución ocurre en las histidinas proximales o distales de las cadenas polipeptídicas. Las histidinas alfa-58 y beta-63 están localizadas enfrente del hierro del grupo hemo , pero sin estar ligadas a él. Estas son las histidinas distales.

Las histidinas alfa-87 y beta-92 estan unidas al hierro del grupo hemo.

Grupo hemo e histidinas distales

La sustitución de la tirosina en lugar de estas histidinas causa la estabilización del estado férrico ( fe+3 ) del grupo hemo. En este estado la hemoglobina es incapaz de ligar oxigeno, por lo tanto no lo transporta. Cuando el hierro se encuentra es estado férrico lo que origina un color azulado pardo, similar a la cianosis de la piel a lo que se le denomina metahemoglobina.

TIROSINA

Ácido 2-Amino-3-(4-hidroxifenil)-propanoico

Puede ser adquirida por la disminución de la actividad de la metahemoglobina reductasa, enzima que reduce el Fe +3 de la MetHb a Fe+2 hereditariamente como rasgo autosómico dominante; es consecuencia de mutaciones de la globina que estabiliza al Fe en el estado férrico (Por ejemplo: Hb M. Iwata- α87 His---> Tyr).
La Metahemoglobinemia adquirida se debe a toxinas que oxidan el Fe del hemo, en particular los compuestos que tienen nitratos y nitritos.

Hemoglobina S, un residuo valil reemplaza al glutamato beta-6
También llamada anemia falciforme o depranocítica , es una enfermedad hereditaria, autosómica recesiva.
En esta patología se produce un cambio de aminoácido en la posición 6 de beta globina normal, cambiando ácido glutámico por valina, lo que disminuye la solubilidad de la proteína, de tal manera que la hemoglobina S forma polímeros produciendo un glóbulo rojo en forma de hoz, cuando ha liberado oxigeno .

Val reemplaza a Glu en el residuo 6 de la cadena beta localizado en la superficie de la hemoglobina , expuesta a el agua. reemplazando el residuo polar glutamato por uno no polar dando lugar a una” zona adherente” en la superficie de la cadena beta.

En la superficie de la hemoglobina S desoxigenada hay un complemento para la zona adherente, pero en la forma oxigenada este sitio esta enmascarado.


La desoxihemoglobina S puede formar una estructura
Fibrosa que distorsiona los eritrocitos


Cuando la hemoglobina S esta desoxigenada ,su zona
adherente puede unirse a la zona complementaria de otra
molécula desoxigenada .esta unión hace que la hemoglobina se
polimerice formando precipitados fibrosos a lo largo del eritrocito
causando lisis .

Como se evitaría la aparición de células falciformes?
Si pudiera conservarse la hemoglobina S en su estado oxigenado.
Si la concentración de la forma desoxigenada lograra mantenerse en un mínimo , no se formarían estos polímeros

Fibras tubulares que distorsionan al eritrocito

BIBLIOGRAFIA
Conn- Stumpf- Bruening- Doi. Bioquímica Fundamental. Edición #4. México. Editorial Limusa Wiley 2007. Pág. (122-125)
Harper. Química Fisiológica. Edición # 2. México. Editorial El manual moderno 1969. Pág. (144-200)
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