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QA Pardeamiento enzimático

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Gisela Cobo

on 24 May 2013

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Transcript of QA Pardeamiento enzimático

Pardeamiento enzimático y no enzimático Mtra. Gisela Cobo Es una reacción de oxidación en la que interviene como substrato el oxígeno molecular, catalizada por un tipo de enzimas que se puede encontrar en prácticamente todos los seres vivos, desde las bacterias al hombre. El pardeamiento enzimático En el hombre es la responsable de la formación de pigmentos del pelo y de la piel. En los cefalópodos produce el pigmento de la tinta En los artrópodos participa en el endurecimiento de las cutículas del caparazón, al formar quinonas que reaccionan con las proteínas, insolubilizándolas. En los vegetales no se conoce con precisión cual es su papel fisiológico. La enzima responsable del pardeamiento enzimático recibe el nombre de polifenoloxidasa, fenolasa o tirosinasa, en este último caso especialmente cuando se hace referencia a animales, ya que en ellos la tirosina es el principal substrato. También se ha utilizado el término cresolasa, aplicado a la enzima de vegetales. Se descubrió primero en los champiñones, en los que el efecto de pardeamiento tras un daño mecánico, como el corte, es muy evidente. Champiñones cortados, mantenidos a temperatura ambiente y fotografiados a distintos tiempos. En el campo de los alimentos, el pardeamiento enzimático puede ser un problema muy serio en frutas, champiñones, patatas y otros vegetales, y también en algunos crustáceos, e incluso en la industria del vino, al producir alteraciones en el color que reducen el valor comercial de los productos, o incluso los hacen inaceptables para el consumidor. Estas pérdidas son muy importantes en el caso de las frutas tropicales y de los camarones, productos trascendentales para la economía de muchos países poco desarrollados. A pesar del nombre genérico de “pardeamiento” (“browning” en inglés), los colores formados son muy variables, marrones, rojizos o negros, dependiendo del alimento y de las condiciones del proceso. En algún caso, como en las pasas, otras frutas secas, la sidra, el té o el cacao, el pardeamiento enzimático contribuye al desarrollo de los colores característicos de estos productos, aunque como se ha indicado, en otros muchos constituye un problema grave. Además de la alteración del color, los productos formados pueden reaccionar con las proteínas, insolubilizán-dolas. Por otra parte, puede producirse también una pérdida nutricional, ya que aunque la polifenoloxidasa no oxida directamente al ácido ascórbico, esta vitamina puede destruirse al reaccionar con intermedios de la reacción. Estructura de las polifenoloxidasas La polifenoloxidasa, tiene dos actividades enzimáticas:
Hidroxilando monofenoles (“cresolasa”).
Oxidando difenoles a quinonas (“catecolasa”). Dependiendo de la fuente, la actividad “cresolasa” es mayor o menor, incluso inexistente en algunos casos.
En cambio, todas las enzimas tienen actividad “catecolasa”.
Reacción de pardeamiento enzimático El pardeamiento enzimático es un conjunto complejo de reacciones, que se inicia por la o las reacciones catalizadas de forma enzimática. La primera de ellas, cuando el sustrato presente es un monofenol, es su transformación en difenol. La segunda, la transformación del difenol en quinona. En el caso de la tirosina (monofenol) se forma primeramente la dopa (difenol) y luego la dopaquinona (quinona). A partir de la formación de la quinona, la reacción progresa de forma espontánea.
Las quinonas se pueden convertir en trifenoles por reacción con el agua, y posteriormente oxidarse a hidroxiquinonas. Todas estas sustancias son muy reactivas, dando lugar a polímeros y reaccionando con otras sustancias presentes en el alimento, especialmente proteínas. Los productos finales, llamados melaninas, son de color muy oscuro, o negro, e insolubles en agua. Estos polímeros tienen propiedades antimicrobianas, y podrían ser un mecanismo de defensa de los vegetales contra infecciones. Sustratos Los sustratos de la reacción pueden ser monofenoles o difenoles.
La tirosina es el sustrato principal de la polifenoloxidasa en los crustáceos, y también se encuentra presente en vegetales como la lechuga o en los champiñones. En los vegetales, el sustrato más extendido es probablemente el ácido clorogénico, en el que el grupo fenólico se encuentra unido a un resto de azúcar, que se encuentra, entre otros, en manzanas, peras, melocotones, ciruelas, uvas, aguacates y patatas. En algunos vegetales se encuentran además DOPA, dopamina, p-cresol, ácido cafeico y otros fenoles.

Las polifenoloxidasas son también en muchos casos capaces de oxidar aminas aromáticas para formar o-aminofenoles. Control de la reacción de pardeamiento
El control natural de la actividad de la polifenoloxidasa se produce fundamentalmente mediante la compartimentalización de los sustratos. La enzima se encuentra en los plástidos y cloroplastos (en los vegetales superiores), y también en el citoplasma celular, mientras que los compuestos fenólicos que pueden servir de sustratos se acumulan en vesículas. Cuando se rompe la compartimentalización por un daño mecánico, como el triturado, corte o congelación y descongelación, la reacción de pardeamiento se puede producir.
También se produce la inhibición del enzima por los productos de la reacción. La reacción de pardeamiento se puede frenar actuando sobre diferentes factores: Evitando el contacto del oxígeno con la superficie de corte.
Bajando al temperatura.
Reduciendo el pH.
Desnaturalizando la enzima. Generalmente estos factores actúan de forma combinada. Así, el descenso de pH puede actuar inicialmente reduciendo la actividad del enzima, (su pH óptimo está entre 5 y 7), pero también, si es suficientemente bajo, desnaturalizándola de forma irreversible. Los reductores pueden actuar de varias formas:
Revertiendo la reacción de quinonas a fenoles.
O directamente sobre el centro activo del enzima, transformando el cobre 2 en cobre 1, que se disocia más fácilmente. El sulfito y la cisteína, además de reaccionar con las quinonas reduciéndolas a difenoles, inactivan el enzima.
Los sulfitos presentan el problema de su toxicidad diferenciada para algunas personas, un pequeño porcentaje de los asmáticos, que pueden sufrir crisis severas con cantidades incluso inferiores a los límites legales. Oscurecimiento de la cabeza de un langostino por acción de la polifenoloxidasa. Aunque esta reacción no tiene efectos nutricionales ni sanitarios, degrada mucho la calidad visual del producto, y su valor comercial. Un inhibidor muy eficiente la la actividad de la polifenoloxidasa de los crustáceos es el ácido bórico, aunque actualmente está prohibido su uso, dados los riesgos de toxicidad. Se utilizan sulfitos. El ácido ascórbico, es un inhibidor de la reacción muy eficaz en principio, al reconvertir las quinonas en fenoles, pero la inhibición es solamente temporal, al agotarse el ácido ascórbico con el transcurso de la reacción. Posteriormente puede ocasionar problemas, ya que el dehidroascórbico formado puede dar lugar a una reacción de pardeamiento específica.
Dependiendo de las condiciones de uso, el ácido ascórbico puede también destruir la enzima al modificar las histidinas del centro activo por reacciones mediadas por radicales libres. Los agentes quelantes, capaces de eliminar los átomos de cobre del centro activo del enzima, y consecuentemente inactivarla, son inhibidores muy eficientes.
Pueden utilizarse el EDTA, pirofosfato, y especialmente el ácido cítrico, que combina el efecto de la acidez con la capacidad secuestrante de metales. Algunas otras sustancias, como el ácido benzoico y otros compuestos aromáticos, actúan reduciendo la actividad del enzima al competir con los sustratos.
La desnaturalización térmica, por ejemplo mediante escaldado con vapor, es un sistema muy eficaz, cuando puede utilizarse.
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