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Copy of Imunoglobulinas

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by

mariana ribeiro

on 17 March 2014

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Transcript of Copy of Imunoglobulinas

Imunoglobulinas
O que é?
Imunoglobulinas são moléculas de glicoproteína produzidas pelos plasmócitos em resposta a um imunógeno.

As imunoglobulinas derivam seu nome da descoberta de que elas migram com as proteínas globulares quando soro contendo anticorpos é colocado em um campo elétrico.

Estrutura Básica :
Cadeias leves e pesadas;
Pontes dissulfeto;
Intercadeia;
Intracadeia.
Regiões Variáveis (V) e Constantes (C);
Região da Dobradiça;
Domínios;
Oligossacarídeos.
Figura 1 – A estrutura básica das imunoglobulinas.
Fonte: http://mikaely27bio.blogspot.com.br/2011_04_01_archive.html
Figura 2 - Modelo em fita do primeiro anticorpo intacto a ser cristalizado (IgG2A).
Fonte:http://pathmicro.med.sc.edu/portuguese/immuno-port-chapter4.htm
Estrutura da região variável:
Regiões hipervariáveis (HVR) ou regiões determinadoras de complementaridade (CDR);
Região Framework.
Figura 4– CDRs em alças
Fonte: http://www.icb.ufmg.br/labs/lbcd/grupo3/imunoglobulinas.html
Figura 3: Estrutura das regiões. (modificada)
Fonte: http://www.icb.ufmg.br/labs/lbcd/grupo3/imunoglobulinas.html

Figura 5 - CDRs
Fonte : http://dc372.4shared.com/doc/DN6JTZO1/preview.html
Fragmentos da Imunoglobulina:
Fab;
Fc.
Figura 6 - Fragmentos de Imunoglobulina
Fonte: http://dc372.4shared.com/doc/DN6JTZO1/preview.html
Figura 5 - Fragmentos de Imunoglobulina
Fonte: ABRAS, et al, 1994.
Classes de Imunoglobulinas humanas, subclasses, tipos e subtipos:

Detectadas por estudos de sequências ou por meios sorológicos;

Variações da sequência de aminoácidos na região constante das cadeias pesadas ou leves;

Diferenciam-se pelas suas propriedades biológicas funcionais e capacidade de lidar com os diversos antígenos.
Classes (Isotipos) de Imunoglobulinas:
São 5 Classes:
1. gamma .... IgG
2. mu ........... IgM
3. alpha ....... IgA
4. delta ........ IgD
5. épsilon ..... IgE

Imagem 8: Isotipos de Ig.
Fonte: http://joanaritabio.blogspot.com.br/2010/02/imunidade-humoral-imunidade-humoral-e.html
Subclasses de Imunoglobulinas:
Subclasses de IgG: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.








Subclasses de IgA: IgA1, IgA2.

Imagem 9: Subclasses de IgG.
Fonte: pt.scribd.com/doc/89654723/Anticorpos-estrutura-enfermagem
Imagem 10: Subclasses de IgA.
Fonte:http://www.nature.com/mi/journal/v4/n6/images/mi201139f1.jpg
Tipos de imunoglobulinas:
São 2 tipos:
1. kappa (k): aminoácido 191 pode ser a leucina ou a valina;
2. lambda (λ): posição 191 pode ser a lisina ou a arginina.
- Subtipos de lambda:
1. Lambda 1
2. Lambda 2
3. Lambda 3
4. Lambda 4

Características dos principais Isotipos:
Fonte: ABBAS, 2007, p. 75.

Nomenclatura:
Nomeadas de acordo com a classe ou subclasse de cadeia pesada e, tipo e subtipo de cadeia leve.

Fórmula molecular:
Exemplos:

Heterogeneidade:
Três tipos de variantes genéticas:
1) Isotípicas: corresponde às diferentes classes e subclasses;
2) Alotípicas: ocorre principalmente na região constante das cadeias pesadas;
3) Idiotípicas: existe apenas nos domínios variáveis.

Estrutura e algumas propriedades de classes e subclasses de Imunoglobulina:
Imunoglobulina G
Estrutura:
Monômeros, formadas por duas cadeias γ e duas κ ou duas λ;
Figura 11: Estrutura da IgM pentamérica do soro
FOnte: http://pathmicro.med.sc.edu/portuguese/immuno-port-chapter4.htm
Propriedades:
IgG é a principal Ig no
soro – 75% das Ig no soro
são IgG;
Principal Ig em espaços extravasculares;
Atravessa placenta;
Ativa complemento;
Participa da Opsonização;

Subclasses:
Se agrupa em quatro subclasses isotípicas atualmente chamadas de IgG1,IgG2,IgG3 e IgG4.
Fonte imagens: FORTE, Wilma Carvalho Neves.Imunologia: do básico ao aplicado. 2.ed. Porto Alegre: ArtMed, 2008. 364 p. ISBN 85-363-0896-8.
Imunoglobulina M
Estrutura
- Polímeros de cinco subunidades (Pentâmero), cada uma carregando um domínio extra na cadeia (CH4). Possui outra proteína covalentemente ligada via uma ponde S-S chamada cadeia J.

Figura 12: Estrutura da IgM de superfície celular
Fonte: //pathmicro.med.sc.edu/portuguese/immuno-port-chapter4.htm
Propriedades
- Perfaz aproximadamente 10% do
conjunto de imunoglobulinas;
- Classe de anticorpos "precoces";
- Não atravessa a placenta (por ser grande);
- A imunoglobulina M é a primeira Ig a ser feita pelo feto e a primeira Ig a ser feita por uma célula B virgem quando é estimulada pelo antígeno.

Imunoglobulina A
• São imunoglobulinas de cadeias pesadas alfa;
• A IgA do soro é um monômero, mas a IgA encontrada em secreções é um dímero.
• Representa cerca de 10 a 15% das imunoglobulinas totais;
• É predominante nas secreções: saliva, lágrimas, secreções nasais, colostro, leite, secreções traqueobrônquicas e gastrointestinais, na secreção da próstata e também no líquido que umedece a vagina;
• Sua estrutura pode variar, dando origem a duas subclasses: IgA1 e IgA2;
• Existe uma outra forma de apresentação da IgA, chamada de IgA secretória,sIgA ou imunoglobulina 11S;
• Os constituintes secretores da IgA formam uma primeira linha de defesa contra agressões do ambiente externo.
Figura 14
Fonte: <http://pathmicro.med.sc.edu/portuguese/immuno-port-chapter4.htm>
Figura 13: Estrutura de IgA
Fonte: <http://pathmicro.med.sc.edu/portuguese/immuno-port-chapter4.htm>
Imunoglobulina D
• São imunoglobulinas de cadeias pesadas delta;
• Existem somente como um monômero;
• Representam menos de 1% das imunoglobulinas plasmáticas;
• Aparecem em grande quantidade na membrana dos linfócitos B circulantes;
• Participam da diferenciação dos linfócitos B.

Figura 14: Estrutura da IgD.
Fonte: <http://pathmicro.med.sc.edu/portuguese/immuno-port-chapter4.htm>
Imunoglobulina E
• São imunoglobulinas de cadeias pesadas épsilon;
• Existem como um monômero;
• Entre todas as classes de imunoglobulinas são as encontradas em menor quantidade;
• Estão presentes na superfície de basófilos e mastócitos;
• Tem um papel importante na imunidade ativa contra parasitos, especialmente os helmintos, e nas doenças alérgicas;

Figura 15: Estrutura da Ig E.
Fonte: <http://pathmicro.med.sc.edu/portuguese/immuno-port-chapter4.htm>
Implicações clínicas das classes de imunoglobulinas humanas:

O nível de imunoglobulinas estará elevado ou diminuído;
Prova laboratorial;
O nível de algumas classes irá apontar para uma ou outra doença.

IgG
- O nível de Imunoglobulina G estará aumentado em:
Disproteinemia;
Infecções granulomatosas crônicas;
Hiperimunização.
- Diminui em:
Proteinemia de Bence Jones;
Agamaglobulinemia;
Leucemia linfoblástica crônica.

IgM
- O nível de imunoglobulina M estará aumentado (em adultos) em:
Macroglobulinemia de Waldenstrom;
Tripanossomíase;
Actinomicose.
- Diminui em:
Disgamaglobulinemia;
Desordens linfoproliferativas (certos casos);
Aplasia linfóide.

IgA
- Aumenta em:
Síndrome de Wiskott-Aldrich;
Cirrose hepática (na maioria dos casos);
Mieloma de IgA.
- Diminui em:
Ataxia telangiectasia hereditária;
Síndromes de mal absorção;
Aplasia linfóide;
Mieloma de IgG;
Leucemia linfoblástica aguda;
Leucemia linfoblástica crônica.
Figura 16: Síndrome de wiskott- Aldrich
Fonte:
Figura 17: Ataxia Telangiectasia
Fonte:
IgD
- Aumenta em:
Infecções crônicas
Mielomas de IgD
IgE
- Aumenta em:
Doenças de pele atópicas tais como eczema
Febre do feno
Asthma
Choque anafilático
Mieloma de IgE
- Diminui em:
Agamaglobulinemia congênita
Hipogamaglobulinemia por defeito no metabolismo ou na síntese de imunoglobulinas.
Figura 17: Eczema
Fonte:
Funções:
Ligação a antígeno;
Funções efetoras;
Fixação e ativação de complemento;
Ligação a vários tipos celulares.
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