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Mecanismo Catalítico de Quimotripsina

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Laura de la Rosa

on 29 March 2014

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Transcript of Mecanismo Catalítico de Quimotripsina

Mecanismo
1) Formación del complejo ES:
Papel del bolsillo hidrofóbico en unión y orientación (primera estrategia para disminuir deltaG‡), explica también especificidad

Mecanismo
2)
Fase de acilación:
La Ser 195 actúa como nucleófilo (catálisis covalente)
Al mismo tiempo la His57 abstrae el protón del OH de la Ser195, y el Asp102 la estabiliza (catálisis ácido-base general)
El hueco del oxianión estabilizan la carga negativa inestable del carbonilo del enlace peptídico (estabilización del estado de transición)
Mecanismo
Estructura y función
Sitio Activo
Residuos clave: Ser 195, His 57 y Asp 102 (la tríada catalítica)
Bolsillo hidrfóbico para la cadena lateral aromática
Hueco del oxianión

Quimotripsina
MECANISMO CATALITICO DE QUIMOTRIPSINA
Estructura primaria
Es una enzima de 25 KD
Contiene tres cadenas polipeptídicas derivadas de una cadena original (quimotrisinógeno)
Posee en total 241 residuos (245-4)
Vista superficial del sitio activo
Una molécula de agua toma el lugar de la Ser195

La quimotripsina (E.C. 3.4.21.1) es una proteasa que cataliza la ruptura de enlaces peptídicos adyacentes a residuos aromáticos.

Estructura tridimensional
Hélices alfa y láminas beta en su estructura secundaria, además de giros que las conectan

Detalle del sitio activo
Triada catalítica
Mecanismo
Formación de un complejo covalente estable entre la enzima y una parte del sustrato: intermediario acil-enzima.
Liberación del primer producto: péptido acortado con un nuevo extremo amino terminal
En la segunda parte de la reacción, la enzima debe liberarse del intermediario para cumplir las reglas de un catalizador
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